Биологическая роль трансаминирования

Трансаминирование аминокислот.

При трансаминировании аминокислота взаимодействует к кетокислотой и в ходе этого взаимодействия происходит перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту без образования свободного аммиака. В результате образуется новая аминокислота и новая кетокислота. Одной из участвующих во взаимодействии кислот должна быть дикарбоновой.

Реакции катализируются ферментами - аминотрансферазы (трансаминазы). Реакции трансаминирования легко обратимы, в клетках органах и тканей находиться большое кол-во трансаминаз. Каждый фермент катализирует перенос аминогруппы только между определенной парой аминокислот. В реакцию трансаминирования из аминокислот входящих в состав белков вступают только две: трионин и лизин.

Трансаминирование играет огромную роль в оптимизации смеси аминокислот, поступающих из кишечника во внутреннюю среду организма. Природные белки при расщеплении в кишечнике дают смесь аминокислот в которых соотношение отдельных аминокислот может быть очень далеким от потребности наших клеток.

В организме синтезируются ряд кетокислот которые в результате трансаминирования могут превращаться в заменимые аминокислоты За счет этого синтеза и происходит оптимизация смеси аминокислот. ПРи трансаминировании происходит перераспределение аминного азота поступающего из кишечника, кроме того трансаминирование входит в качестве одного из этапов в более сложные процессы превращения аминокислот: трансдезаминирование и трансреаминирования.

В клинической практике нашло широкое применение определение активности двух трансаминаз - алат, асат. Эти ферменты относятся к внутриклеточным ферментам и в норме их активность в крови крайне низкая.

Активность в миокарде в печени очень высокая и при поражении этих тканей ферменты выходят в кровь. Поэтому повышение активности трансаминаз в крови свидетельствует о поражении той или иной ткани какого-либо органа. Например при инфаркте миокарда активность асат (аспартатаминотрансферазы) увеличивается уже через 3-5 часов, при благоприятном течении заболевания активность через 3-4 дня возвращается к исходному уровню. При болезни Боткина в крови резко увеличивается активность второй трансаминазы алат (аланинаминотрансферазы), нормализация этого показателя используется для контроля за эффективностью проводимой терапии.

Обмен простых белков и аминокислот лекция №2.

Дезаминирование аминокислот

Дезаминирование - процесс отщепления от аминокислот аминогрупп с образованием свободного аммиака. Дезаминирование в организме человека протекает в 2 вариантах:

1 В виде прямого дезаминирования

2 В виде непрямого дезаминирования (трансдезаминирование).

Прямое дезаминирование аминокислот в свою очередь на разных уровнях организации живых объектов встречается в 4 основных вариантах:

а) окислительное дезаминирование

б) внутримолекулярное дезаминирование

в) гидролитическое дезаминирование

г) восстановительное дезаминирование

В клетках человека работают только 2 из перечисленных: окислительное и внутримолекулярное дезаминирование.

Прямое окислительное дезаминирование аминокислот:

При прямом окислительном дезаминирование аминокислот образуются a-кетокислоты и аммиак.

Процесс идет в 2 этапа.

На первом этапе при участии фермента оксидазы от аминокислоты отщепляется 2 атома водорода и аминокислота превращается в иминокислоту.

На втором этапе образованная иминокислота спонтанно присоединяет воду без участия фермента с образованием кетокислоты и аммиака.

Дегидрирование, происходящее на первом этапе сопровождается переносом водорода на ФАД или ФМН т.е. на простетические группы ферментов оксидаз т.е. вначале образуется восстановленный ФАД или ФМН и эти же восстановленные формы переносят затем водород на кислород (аэробные дегидрогиназы) и образуется токсическая перекись водорода.

В организме человека присутствует оксидаза L-аминокислот в качестве кофермента ФМН. Эта оксидаза обладает низкой активностью, в то же время в тканях обнаружена оксидаза D-аминокислот, в качестве кофермента она содержит ФАД. Считают, что оксидаза D-аминокислот обеспечивает превращение D-аминокислот, которые образуются в кишечнике.

Образуется иминокислота, водород переноситься на ФМН и этот кофермент переносит водород на кислород с образованием перекиси водорода. Перекись водорода немедленно разрушается католазой. т

Иминокислота спонтанно присоединяет воду с образованием кетокислоты и отщеплением иминогруппы в виде аммиака. Принято считать, что прямое дезаминирование аминокислот L ряда не вносит существенного вклада в метаболизм этих соединений у человека. В то же время практически во всех тканях организма человека обнаружена высоко активная дегидрогиназа L-глютаминовой кислоты.

Наибольшая активность этого фермента обнаружена в почках и печени. Этот фермент обладает высокой специфичностью и катализирует прямое окислительное дезаминирование L-глютамата по схеме.

В качестве кофермента дегидрогназа содержит НАД.

На первом этапе водород с участием фермента переноситься на НАД с образованием восстановленного НАД, окисление которого несомненно сопровождается с образованием 3 молекул АТФ. Образуется имниоглютамат. Далее спонтанное присоединение воды обеспечивает образование 2-оксоглютарата (a-кетоглютаровая кислота) и отщепляется аммиак.

Дата добавления: 2015-01-03