Факторы вирулентности. Антигенная структура

Антигенная структура

Биохимические свойства

Факультативные анаэробы, метаболизм окислительно-ферментативный.

Разлагают глюкозу, мальтозу, галактозу, крахмал до кислоты, не разлагают лактозу, сахарозу, маннит.

Выделяют фермент цистиназу, который выявляют на среде Пизу (МПА, цистин, уксуснокислый свинец, гипосульфит натрия). Посев на эту среду производят уколом. Если есть фермент цистиназа, то среда по ходу укола чернеет, так как образуется сернистый свинец.

Не образуют фермента пиразинамидазы. Данный тест, а также продукция цистиназы отличает возбудителей дифтерии от других коринебактерий.

Не выделяют уреазу, следовательно, не разлагают мочевину; не разжижают желатин, не образуют индол.

Восстанавливают нитраты в нитриты, кроме C. diphtheriае, биовар belfanti.

Возбудитель дифтерии продуцирует каталазу, гиалуронидазу, нейрамидазу, ДНКазу.

В 1931 г. Андерсен подразделил возбудителей дифтерии на 3 биовара: gravis – R-тип, mitis – S-тип и intermediu s – R-S-тип. Он полагал, что I тип выделяется при тяжелых формах, II – при легких, а III занимает промежуточное положение. В основу дифференциации биоваров положены биохимические и культуральные свойства.

В настоящее время доказано, что биовары имеют эпидемиологическое значение. При массовых вспышках чаще выделяются R-типы, при спорадических – S-типы.

Дифференциальные признаки различных биоваров возбудителя, включая биовар belfanti, а также свойства C. ulcerans и С. pseudotuberculosis и некоторых других представлены в таблице.

Имеют 2 основных антигена: К-АГ – типоспецифический, термолабильный белковой природы; О-АГ – группоспецифический, термостабильный, липополисахарид. В реакции агглютинации выделяют 57 серотипов, чаще встречаются 11 серотипов.

Фимбрии и поверхностные структуры клеточной стенки обеспечивают адгезию и колонизацию клеток к эпителию слизистой оболочки.

Главным фактором вирулентности, вызывающим заболевание, является дифтерийный экзотоксин.

Продукция экзотоксина обусловлена наличием в геноме возбудителя tox -гена умеренного бактериофага, полученного в результате трансдукции. Данный ген кодирует синтез токсина.

Не инфицированная специфическим фагом дифтерийная палочка не способна к токсинообразованию.

Экзотоксин состоит из двух фракций (А и В), соединенных дисульфидной связью.

Фракция А обладает токсическими свойствами, вызывая некроз клеток.

Она проявляет ферментативную АДФ-рибозилазную активность, вызывая рибозилирование фактора элонгации-2 или EF-2. В норме данный фактор выполняет элонгацию (наращивание) полипептидных цепей на рибосомах.

В результате блокируется белковый синтез в любых клетках, в том числе в миокарде и клетках нервной системы. Это приводит к демиелинизации нервных волокон, развиваются параличи и парезы, токсин повреждает эндотелий сосудов, вызывает усиленную экссудацию.

Фракция В (транспортный полипептид) обеспечивает доставку фракции А в клетки. Он связывается на мембранах клеток со специфическим рецептором HB-EGF – белком из семейства эпидермального фактора роста.

Токсин попадает в клетки посредством эндоцитоза. Субъединица В образует пору в мембране эндосомы, через которую в цитоплазму выходит субъединица А и останавливает белковый синтез в клетке.

Часть возбудителей способна продуцировать гемолизин.

Корд-фактор (бактериальный гликолипид) нарушает процессы фосфорилирования, в результате чего угнетается тканевое дыхание в клетках.

Специфические бактериоцины или корицины обеспечивают микробный антагонизм. Гены, кодирующие синтез корицинов, контролируются плазмидами.

Дата добавления: 2015-04-24