Трансляция генетического кода

Виды подач-

Скорость резания-

Глубина резания-

Виды подач-

Скорость резания-

Глубина резания-

А- б-

С-

Р-

П-

О-

Н-

М-

Л-

К-

И-

З-

Ж-

Д-

Г-

В-

Б-

А-

З-

Ж-

Е-

Д-

Г-

В-

Б-

А-

Определить виды фрез и обработки поверхностей (выделить

10-

9-

8-

7-

6-

5-

4-

3-

2-

1-

I- II- III-

I II III

Н-

Л-

К-

И-

З-

Ж-

Е-

Д-

Г-

В-

Б-

А-

Определить название приспособлений токарного станка и их назначение

A-

Sн-

Sпр-

4-

3-

2-

1-

Г-

В-

Б-

А-

V-

Sпр-

Б-

А-

Назвать узлы токарного станка

10-

9-

8-

7-

6-

5-

4-

3-

2-

1-

Sпр-

2-

1-

1 2

3-

2-

1-

J-

D-

G-

B-

A-

3-

2-

3 1-

Движение подачи -

Главное движение -

1 2

3 3-

2-

1-

Движение подачи -

Главное движение -

1 2

Лабораторная работа

" Технологические процессы механообработки"

Индивидуальное задание № _______, рис. ____

Выполнена студентом ________________________________ гр. _________

Преподаватель ____________________________________ Оценка ______

1. Определить движения формообразования и проставить обозначения в соответствии со схемами обработки:

при токарной обработке:

при фрезерной обработке:

главное движение - движение подачи -

главное движение - движение подачи -

2. Определить конструктивные части и рабочие элементы головки токарного резца:

I-

II-

1-

2-

3-

4-

5-

6-

3. Определить название геометрических параметров проходного резца:

4. Определить функциональное назначение и назвать токарные резцы:

- по направлению подачи

- по форме рабочей части

6. Способы обработки поверхностей:

- резьбовой (одно- и многозаходная)

-

конической

h=

V=

8. Определить название, способов крепления заготовок (из п.7) в приспособлении, используемом в каждом предложенном способе:

9. Указать основные узлы элементы управления горизонтально-фрезерного станка и их назначение:

На рисунке проставить виды подач: S_пр (продольная) _,

S_п (поперечная), S_в (вертикальная).

10. Определить название и назначение узлов УДГ:

Разделить заготовку на ________ частей.

1- 2- 3- Sпр-

4- 5- 6- 7- V-

поверхности, обрабатываемые на вертикально-фрезерном станке):

- виды фрез

- обрабатываемые поверхности

т

12. Определить название схемы фрезерования, указать достоинства и применение каждой из них:

а- б- V- Sпр- Sz- t- amax- -

13. Определить методы нарезания зубчатых колес:

г

в- Vx - Vp - Sкр.д. - 1в - 2в -

г- V - S в. - Sкр.заг.- 1г- 2г-

14. Представить (формулы, единицы измерения) расчеты элементов режимов резания:

а) при токарной обработке

б) при фрезерной обработке

Трансляция - это процесс декодирования мРНК, в результате которого информация с языка последовательности нуклеотидов в мРНК переводится (транслируется) на язык последовательности аминокислота в полипептидной молекуле. Декодирование мРНК осуществляется в направлении 5' —> 3'.

В процессе трансляции различают стадии:

1) активация аминокислот;

2) аминоацилирование тРНК;

3) собственно трансляция.

Активация аминокислот. Это процесс присоединения аминокисло­ты с помощью своей карбоксильной группы к α-фосфату АТР с помо­щью специфической аминоацил-тРНК-синтетазы. Реакция сопровождается высвобождением неорганического пирофосфата и об­разованием аминоацил-аденилата (АК-АМР). Аминоацил-аденилат обладает очень высокой реакционной способностью и стабилизирует­ся благодаря прочному связыванию с ферментом. Данный процесс ха­рактеризуется высокой специфичностью: для каждой аминокислоты существует собственный фермент (ферменты).

Аминоацилирование тРНК. Представляет собой перенос аминоацильной группы от связанного с ферментом аминоацил-аденилата на 2 '- или 3'-ОН-группу концевой рибозы тРНК в акцепторной ветви.

Ключевой особенностью реакции, приводящей к аминоацилированию тРНК, является специфичность участвующих в ней ферментов. Присоединение к тРНК каждой из 20 аминокислот, встречающихся в белках, катализируется определенной аминоацил-тРНК-синтетазой. Фермент должен отличить одну аминокислоту от 19 других и перенес­ти ее к одной или нескольким изоакцепторным тРНК из имеющихся примерно 75 других тРНК. При этом следует подчеркнуть высокое сходство в структуре многих аминокислот (лейцин, валин и изолейцин; аспарагиновая и глутаминовая кислоты и др.), а также удивительное сходство вторичной и третичной структур тРНК. Поэто­му даже очень высокой специфичности, присущей данным ферментам, оказывается недостаточно, чтобы не допустить ошибок, и синтетазы могут исправлять ошибки, происходящие при присоединении. Это име­ет место при гидролизе связи между аминокислотой и AMP в комплек­се фермент-аминоацил-аденилат. В таком случае формирование оши­бочно аминоацилированной тРНК предотвращается. Напротив, механизм, с помощью которого удалялась бы уже присоединенная к тРНК неправильная аминокислота, отсутствует. В таких случаях ами­нокислота занимает неправильную позицию в белке. Частота таких ошибок очень низка (например, в гемоглобине кролика 10^-5).

Собственно трансляция. Процесс трансляции осуществляется на рибосомах - клеточных органеллах, представляющих собой сложный комплекс из белков и молекул РНК. В течение всего процесса синтеза белка растущая полипептидная цепь, мРНК и очередная аминоацил-тРНК остаются прикрепленными к рибосоме. У прокариот и эукариот рибосомы различаются по величине и составу (рис. 3.12). Коэффициент седиментации рибосом прокариот составляет 70S (S - Сведберг, единица измерения скорости, с которой частица оседает при центри­фугировании; IS = 10 ^-13 с), а у эукариот для рибосом, обнаруживаемых в цитоплазме, он равен 80S.

Рибосомы при определенных условиях могут диссоциировать на большую и малую субчастицы, а каждая субчастица, в свою очередь, на составляющие молекулы белка и РНК (рис. 3.12). Все эти компоненты могут снова ассоциировать с образованием функциональ­но активной рибосомы, если созданы соответствующие условия.

Электронно-микроскопические исследования 705-рибосом показа­ли, что малая и большая субчастицы соприкасаются в нескольких точ­ках, причем между ними образуется бороздка, необходимая для разме­щения мРНК во время трансляции. Для понимания процесса трансляции важны два основных в функциональном отношении участка на 70S-рибосоме. Участок (сайт) А служит для присоединения аминоацил-тРНК, а с сайтом Р связывается растущая пептидная цепь.

В процессе трансляции, кроме аминоацил-тРНК и рибосом, при­нимает участие большое количество вспомогательных белков - факто­ров инициации, элонгации и терминации транскрипции.

Суть процесса трансляции состоит в последовательном декодиро­вании мРНК в направлении 5' —> 3 ' с помощью аминоацилированных тРНК, в ходе которого происходит последовательная конденсация аминокислотных остатков, начиная с амино-(N)-конца полипептидной цепи, в направлении к карбоксильному (С)-концу. Матричный прин­цип процесса соблюдается при узнавании комплементарных нуклеотидов в составе очередного кодона мРНК и антикодона тРНК. Наибо­лее полно трансляция изучена у прокариот, и механизм этого процесса будет рассмотрен на примере трансляции у Е. сой.

Инициация трансляции. Считывание мРНК начинается с кодона AUG, который обозначает 5'-конец кодирующей последовательности и детерминирует N-концевую (первую) аминокислоту синтезируемого полипептида. Для инициации трансляции необходимо наличие 30S-субчастицы рибосомы, которая связывается в комплекс с белками - факторами инициации (IF1, IF2, IF3), GTP и Fmet-тРНК. Такой полный комплекс связывается с 5'-концом кодирующей последовательности мРНК вблизи кодона AUG. Очевидно, IF2 способен отличить Fmet-тРНК (формил-метионин-тРНК) от met-тРНК, которая связывается с кодонами AUG во внутренней части мРНК, но не может начать трансляцию со стартового кодона AUG. Эта специфичность обеспечивается N-формильной группой, отсутствующей у met-тРНК.

Распознавание стартового кодона осуществляется следующим образом. Связывание 30S-субчастицы с мРНК находится под строгим контролем нуклеотидной последовательности, расположенной примерно за 10 нуклеотидов до 5'-конца стартового кодона. Взаимодействию способствует комплементарное спаривание этой богатой пуринами последовательности с полипиримидиновым участком, находящимся в составе 16S-pPHK. Процесс инициации зависит от многих условнос­тей в структуре взаимодействующих участков, в том числе от вторич­ной структуры того участка молекулы мРНК, в котором находится стар­товый кодон AUG. Это имеет значение для процессов регуляции эффективности синтеза белка.

Итак, при инициации указанный комплекс связывается с Р-сайтом 30S-субчастицы рибосомы, и первой аминокислотой в составе пептида будет формил-метионин. Далее следует присоединение 50S-субчастицы рибосомы и формируется 70S-инициирующий комплекс (рис. 3.13). Источником энергии для инициации синтеза белка служит расщепле­ние GTP до GDP и Pi.

Элонгация трансляции. Для образования первой пептидной связи необходимо, чтобы аминоацил-тРНК, соответствующая следующему кодону, заняла А-участок рибосомы. Для этого аминоацил-тРНК дол­жна сначала связать белок EF-Tu (один из факторов элонгации) и GTP. Образовавшийся тройной комплекс (аминоацил-тРНК- [EF-Tu-GTP]) и доставляет аминоацил-тРНК к А-участку. GTP в это время гидролизуется, и комплекс (EF-Tu-GDP) отделяется от рибосомы. Когда оба участка, А и Р, заняты, пептидилтрансферазная активность 50S-субчастицы катализирует перенос группы Fmet с ее тРНК на аминогруппу аминоацил-тРНК, находящуюся в А-участке (рис. 3.14). В результате в А-участке оказывается дипептидил-тРНК, а в Р - свободная тРНК (рис. 3.13).

Пептидилтрансферазная активность рибосом связана, по-види­мому, не с белковой частью 50S-субъединицы, а с одним из РНК-ком­понентов - рибозимов.

Для прочтения следующего кодона и удлинения полипептидной цепи еще на одну аминокислоту вся серия реакций должна повториться. Однако прежде чем это произойдет, свободная тРНК освобождает Р-участок, образовавшаяся дипептидил-тРНК перемещается на него с А-участка (при этом не происходит взаимодействия кодона с антико-кодоном), а рибосома продвигается скачкообразно (на 3 нуклеотида) в сторону З'-конца мРНК. Все эти процессы осуществляются с помощью фактора элонгации EF-G при GTP-зависимой транслокации рибосомы. В результате этих трех актов освобождается участок А и экспонируется следующий кодон, что позволяет начаться следующему циклу элонгации (рис. 3.13). Следует отметить, что при образовании каждой пептидной связи расходуется энергия, равная четырем энергетическим эквивалентам (если за один эквивалент принять энергию образования фосфатной связи): два эквивалента АТР потребляются при аминоацилировании тРНК и два эквивалента GTP - в каждом цикле элонгации.

Терминация трансляции. Процесс последовательной трансляции кодонов, в конце концов, доходит до того момента, когда в А-участке оказывается один из трех терминирующих кодонов - UAG, UAA или UGA. В природе не существует таких тРНК, антикодоны которых соответствовали бы этим кодонам. Здесь вступают в действие факторы терминации - RF-1 и RF-2, которые катализируют отсоединение по­липепидной цепи от тРНК, тРНК - от рибосомы, а 70S-рибосомы - от мРНК.

После инициации трансляции 70S-рибосома удаляется от сайта инициации по мере считывания каждого последующего кодона. Когда расстояние от рибосомы до сайта инициации достигнет величины 100-200 нуклеотидов, в этом сайте может произойти новая инициация. Более того, как только вторая рибосома пройдет такое же расстояние, может произойти третья инициация, и т. д. Итак, одну и ту же белок-кодирующую последовательность мРНК могут одновременно транс­лировать несколько рибосом. Подобные мультирибосомные трансля­ционные комплексы называются полирибосомами или полисомами.

Матричные РНК, состоящие из нескольких белок-кодирующих участков, часто транслируются последовательно: когда рибосома доходит до терминирующего кодона в первой последовательности, она отделяется от мРНК и со следующим инициирующим участком связывается новый комплекс. Иногда этого не происходит, и транслирующая первую кодирующую последовательность рибосома, не отделяясь, перемещается вдоль мРНК, инициируя трансляцию в других сайтах.

Особенности трансляции у эукариот. Процесс трансляции эукариотической мРНК в основном аналогичен таковому для прокариот. Однако имеется ряд отличий. Во-первых, процессы транскрипции и трансляции у эукариот разобщены во времени и в пространстве, по­скольку транскрипция осуществляется в ядре, а трансляция - в цитоп­лазме. Во-вторых, инициирующей аминоацил-тРНК у эукариот служи г не Fmet-тРНK, а специальная инициирующая met-тРНК. В-третьих, на 5'- и З'-концах эукариотичеких мРНК имеются особые структуры «кэпы» и «шлейфы», принимающие участие в трансляции. Известно, что отдельные факторы инициации трансляции узнают кэпированные области для связывания с мРНК и начала процесса трансляции.

Дата добавления: 2015-04-24