E) изоферменты

273. Как называются функционально инертные участки полипептидной цепи фермента, не принимающие участия ни в катализе, ни в его регуляции, но структурирующие энзим?:

A) якорный участок;

B) несущая часть;

C) неактивный центр;

D) балластная область;

E) холоферментом.

274. Как называется участок фермента, взаимодействующий с субстратом при ферментативной реакции и необходимый для превращения его в процессе катализа?:

A) якорный участок;

B) реакционный центр;

C) каталитический участок;

D) активный центр;

E) аллостерический центр.

275. За счет каких связей остатки неполярных аминокислот якорного участка присоединяют субстрат?:

A) гидрофобных взаимодействий;

B) водородных связей;

C) дипольных связей;

D) неполярных ковалентных связей;

E) полярных ковалентных связей.

276. Как называется стерически отдаленный от активного центра участок фермента, регулирующий активность фермента за счет изменения его конформации после связывания с регуляторными молекулами?:

A) аллостерический центр;

B) якорный центр;

C) активаторный центр;

D) ингибиторный центр;

E) конформационный центр.

277. На какой стадии ферментативного катализа происходит образование фермент-субстратного комплекса?:

A) на первой стадии;

B) на второй стадии;

C) на третьей стадии;

D) на четвертой стадии;

E) на пятой стадии.

278. Как можно объяснить катализ одним и тем же ферментом сходных по химической структуре, но отличающихся стереохимически субстратов?:

A) теорией ферментативного катализа Лайнуивера-Берка;

B) теорией ферментативного катализа Михаэлиса-Ментен;

C) теорией «ключа (субстрата) к замку (ферменту)» Э. Фишера;

D) теорией «индуцированного взаимодействия фермента и субстрата» Д. Кошланда;

E) наличием абсолютной специфичности у ферментов.

279. Как называется величина, характеризующая сродство фермента к субстрату и определяющая активность данного фермента?:

A) степенью сродства фермента и субстрата;

B) константой Михаэлиса;

C) скоростью ферментативной реакции;

D) скоростью насыщения фермента;

E) константой активности фермента.

280. Какая зависимость существует между активностью фермента и константой Михаэлиса?:

A) чем ниже константа Михаэлиса, тем выше активность фермента;

B) чем выше константа Михаэлиса, тем выше активность фермента;

C) константа Михаэлиса не влияет на активность фермента;

D) при возрастании константы Михаэлиса на 1 единицу активность фермента увеличивается вдвое;

E) при возрастании константы Михаэлиса на 1 единицу активность фермента увеличивается в квадрате.

281. Константа Михаэлиса равна концентрации субстрата, при которой скорость ферментативной реакции:

A) равна скорости аналогичной неферментативной реакции;

B) минимальна;

C) максимальна;

D) половине максимальной;

E) не изменяется.

282. Скорость ферментативной реакции становится максимальной, когда концентрация субстрата в среде:

A) равна по величине константе Михаэлиса;

B) значительно меньше по величине, чем константа Михаэлиса;

C) значительно больше по величине, (на 50% и более) чем константа Михаэлиса;

D) приближается к нулю;

E) соответствует насыщенному раствору.

283. Что представляет собой график уравнения Михаэлиса-Ментен?:

A) прямую зависимость;

B) обратную зависимость;

C) гиперболу;

D) параболу;

E) 3 графически разных участка.

284. Уравнение Лайнуивера-Берка отражает зависимость скорости ферментативной реакции от:

A) концентрации фермента;

B) температуры реакционной среды;

C) концентрации ингибитора;

D) рН реакционной среды;

Дата добавления: 2015-03-29