Связи, участвующие в формировании третичной структуры белков

Нерегулярные вторичные структуры

В белках отмечают области с нерегулярной вторичной структурой, которые часто называют беспорядочными клубками. Они представлены петлеобразными и кольцеобразными структурами, имеющими меньшую регулярность укладки, чем описанные выше?-спиралъ и?-структура. Однако и они не так сильно варьируют от одной молекулы белка к другой. В каждом индивидуальном белке они имеют свою фиксированную конформацию, определяемую аминокислотным составом данного участка цепи и окружающих его участков.

Термином "беспорядочный клубок" также часто называют денатурированный белок, образовавшийся после разрыва слабых внутримолекулярных связей и потерявший свою упорядоченную структуру.

Содержание разных типов вторичных структур в белках

Содержание рассмотренных выше типов вторичных структур в разных белках неодинаково. По наличию?-спиралей и?-структур глобулярные белки можно разделить на 4 категории.

· К первой категории относят белки, в структуре которых обнаружены только ос-спирали. К ним принадлежат такие белки, как миоглобин и гемоглобин (рис. 1-8).

· Ко второй категории относят белки с?-спиралями и?-структурами, иногда образующими однотипные сочетания, встречающиеся в разных индивидуальных белках (рис. 1-9).

· Характерные сочетания?-спиралей и?-структур, обнаруженные во многих ферментах, можно рассмотреть на примере строения доменов лактатдегидрогеназы (ДЦГ) и фосфоглицераткиназы (ФГК). Домен - участок полипептидной цепи, который самостоятельно от других участков той же цепи образует структуру, во многом напоминающую глобулярный белок.

· В одном из доменов лактатдегидрогеназы в центре расположены?-структуры полипептидной цепи в виде скрученного листа, и каждая?-структура связана с?-спиральным участком, находящимся на поверхности молекулы. Как видно из рис. 1-9, сходный домен имеется также в молекуле фосфоглицераткиназы.

Третичная структура белков

Третичная структура белков - трёхмерная пространственная структура, образующаяся за счёт взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.

Гидрофобные взаимодействия

При укладке полипептидная цепь белка стремится принять энергетически выгодную форму, характеризующуюся минимумом свободной энергии. Поэтому гидрофобные радикалы аминокислот стремятся к объединению внутри глобулярной структуры растворимых в воде белков. Между ними возникают так называемые гидрофобные взаимодействия, а также силы ван дер Ваальса между близко прилегающими друг к другу атомами. В результате внутри белковой глобулы формируется гидрофобное ядро. Гидрофильные группы пептидного остова при формировании вторичной структуры образуют множество водородных связей, благодаря чему исключается связывание с ними воды и разрушение внутренней, плотной структуры белка.

Ионные и водородные связи

Гидрофильные радикалы аминокислот стремятся образовать водородные связи с водой и поэтому в основном располагаются на поверхности белковой молекулы.

Все гидрофильные группы радикалов аминокислот, оказавшиеся внутри гидрофобного ядра, взаимодействуют друг с другом с помощью ионных и водородных связей (рис. 1-11).

· Ионные связи могут возникать между отрицательно заряженными (анионными) карбоксильными группами радикалов аспарагиновой и глутаминовой кислот и положительно заряженными (катионными)

Дата добавления: 2015-04-23