E. Цистеїн, пролін

461. Якою реакцією можна виявити пептидний зв’язок в молекулах білків?A. Ксантопротеїнова.B. Нінгідринова.*C. Біуретова. D. Фоля.E. Адамкевича.

462. При гідролізі яких біополімерів утворюються L-амінокислоти?

*A. Білків;

B. Нуклеїнових кислот;

C. Глікогену;

D. Крохмалю;

E. Гіалуронової кислоти.

463. α, β і γ-Амінокислоти по різному відносяться до нагрівання. При нагріванні якої з приведених кислот утворюється акрилова кислота (СН₂=СН-СООН)?

A.

B.

C.

D.

*E.

464. Для кількісного визначення α‑амінокислот використовується реакція дезамінування з наступним виміром об’єму азоту, що виділився. За участю якого реагенту проводять цю реакцію?

*A. HNO₂;

B. NaCl;

C. KOH;

D. NH₄NO₃;

E. HCl.

465. Виберіть амінокислоту, яка утворюється в результаті трансамінування наведеної кислоти:
*A. Аланин;B. Аргинин;C. Глутаминовая кислота;D. Аспарагиновая кислота;E. Глицин.

466. Виберіть сірковмісні амінокислоти:

A. Аргинин;

*B. Метіонін;

C. Серин;

D. Триптофан;

E. Треонін.

467. Пептидні зв’язки утворюються між групами:

*A. NH₂ i COOH;

B. NH₂ i CH₃;

C. NH₂ i SH;

D. СООН і ОН;

E. СООН і СН₃.

468. Всі α-амінокислоти дають позитивну реакцію:

A. Фоля.

B. Біуретову;

*C. Нінгідринову;

D. Ксантопротеїнову;

E. Адамкевича.

469. a,b і g-амінокислоти по різному відносяться до нагрівання. Яка сполука утворюється при нагріванні g–аміномасляної кислоти:

A.

B.

C.

*D.

E. CH₂═CH─CH₂─COOH.

470. Виберіть кольорові реакції, які дозволяють виявити ароматичні цикли амінокислот в молекулах білків.A. Біуретова;B. Нінгідринова;*C. Ксантопротеїнова;D. Фоля;

E. Лоурі.

471. Біогенні амінокислоти добре розчинні у воді і мають як для органічних сполук аномально високі температури топлення. Що є причиною таких особливих фізичних властивостей цього класу органічних речовин?

*A. Здатність амінокислоти утворювати біполярний йон;

B. Наявність карбоксильної групи;

C. Наявність аміногрупи з вільною парою електронів;

D. Наявність різних радикалів при вуглеці;

E. Наявність двох функціональних груп.

472. Виберіть дикарбонову амінокислоту.

A. Ізолейцин;

*B. Аспарагінова кислота;

C. Лізин;

D. Аргінін;

E. Лейцин;

473. Яка з нижченаведених сполук є продуктом не окисного дезамінування a-амінокислоти:

A.
B.C. R – CHCl - CHCl– COOH*D. R – CH₂ – COOH
E.

474. При нагріванні 3-амінопропанова кислоти перетворюється в акрилову кислоту

Визначте тип реакції, що має місце в даному випадку:

A. Приєднання;

B. Заміщення;

*C. Елімінування;

D. Перегрупування;

E. Відновлення.

475. Досліджуваний розчин дає позитивні реакції біуретову і ксантопротеїнову. Які ймовірні компоненти даного розчину?

A. Імінокислоти і цистеїн;

B. Білок і глюкоза;

C. Пролін і аланін;

*D. Білок або поліпептид, до складу якого входять ароматичні амінокислоти;

E. Мальтоза і глутамінова кислоти.

476. При описанні будови пептидної групи R₁–[С(О)–NH]–R₂ визначте невірний пункт:

A. вільне обертання можливе навколо зв’язків С–С_α та N–C_α, але воно частково обмежене і залежить від розмірів, полярності та інших властивостей радикалу.

B. орбіталь, що утворена неподіленою парою електронів атому N входить в спряження з π-зв’язком групи С=О. Тому зв’язок С-N в пептидній групі коротший ніж такий в амінах.

C. осьове обертання навколо C–N зв’язку обмежене.

D. в спряженій системі електронна густина зміщена до атома кисню.

*E. атоми C і N, О та H, лежать в одній площині і знаходяться в стані sp³ гібридизації.

477. Котрі з перерахованих амінокислот відносяться до лужних:

A. Триптофан, аргінін;

B. Фенілаланін, тирозин;

*C. Аргінін, лізин, гістидин;

D. Лейцин, гліцин;

E. Аспарагінова та глютамінова кислоти.

478. В аналітичній практиці застосовують реакцію дезамінування a-амінокислот під дією азотистої кислоти. Яка сполука утворюється внаслідок дезамінування аланіну?

A. Пропенова кислота;

B. Піровиноградна кислота;

C. Гліколева кислота;

D. Пропанова кислота;

*E. Молочна кислота.

479. Яка з наведених реакцій приводить до утворення пептидного зв’язку:

A.

B.

C.

*D.

E.

480. Нінгідриновий реактив використовують для якісного визначення:

A. Глюкози;

*B. a-Амінокислот;

C. Нуклеїнових кислот;

D. Азотистих основ;

E. Імінокислот.

481. До складу білка входять протеїногенні амінокислоти. У якому положенні в їх структурі обов’язково повинна бути аміногрупа?

A. d-положенні;

B. b-положенні;

C. g-положенні;

*D. a-положенні;

E. e-положенні.

482. Які з нижче перерахованих амінокислот є кислими?

A. Тирозин, фенілаланін;

*B. Аспарагінова і глютамінова амінокислоти;

C. Аспарагінова кислота і гліцин;

D. Глютамінова кислота і гліцин;

E. Метіонін, триптофан.

483. Яка з нижченаведених сполук є продуктом окисного дезамінування амінокислоти:
A. R-CH=CH-COOHB.C. R-CH₂-COOHD. R – CH=N–COOH
*E.

484. Визначте які амінокислоти, входять до складу наведеного дипептиду:

*A. Глутамінова кислота і метіонін;

B. Глутамінова кислота і аланін;

C. Глутамін і метіонін;

D. Метіонін і аспарагін;

E..Глутамінова кислота і глютамін.

485. Дисульфідний зв’язок виникає між амінокислотами:

А. Цистеїнoм і лізином.

В. Аргініном і глютаміновою кислотою.

*С. Залишками цистеїну.

D. Аргініном і цистеїном.

Е. Метіоніном і цистеїном.

486. Визначте які амінокислоти, входять до складу наведеного трипептиду:

А. Цистеїн і лізин, аспарагін.

В. Аргінінін і глютамінова кислота, лізин.

С. Залишки цистеїну.

D. Аргінін і цистеїн, гістидин.

*Е. Метіонін, аланін, триптофан.

487. Три пептид має назву:

Фенілаланін-триптофан-серин;

Аланін-гліцин-триптофан;

Ізолейцин-гліцин-аланіл;

*Терозил-ізолейцил-гліцин;

Гліцил-терозил-ізолейцин.

488. Визначте які амінокислоти, входять до складу наведеного диипептиду:

*А. Валін і гліцин.

В. Аргінінін і лізин.

С. Залишки цистеїну.

D. Аргінін і цистеїн, гістидин.

Е. Аланіні валін.

489. Скільки амінокислотних залишків містить пептид?

А. 6.

В. 8.

С. 9.

D. 4.

*Е. 5

490. Скільки амінокислотний залишків містить пептид?

*А. 6.

В. 8.

С. 9.

D. 4.

Е. 5

491. Які амінокислотні залишки утворюють цей пептид?

А. Валін, аланін, тирозин, треонін, два метіоніну.

В. Лейцин, триптофан, два метіонін, гліцин, тирозин, цистеїн.

С. Гістидин, фенілаланін, глютамінова кислота, цистин.

*D. Триптофан, два метіоніну, гліцин, тирозин, цистеїн.

Е. Фенілаланін, два метіоніну, гліцин, тирозин, цистеїн.

492. Ця сполука є:

А. Дипептидом.

В. Пентапептидом.

С. Тетрапептидом.

*D. Трипептидом.

Е. Декапептидом.

493.Визначте які амінокислоти, входять до складу наведеного дипептиду:

A. Аргінін і аланін;

B. Гліцин і серин;

C. Серин і аланін;

D. Валін і гліцин;

*E. Аргінін і серин.

494. Визначте які амінокислоти, входять до складу наведеного дипептиду:

A. Аргінін і аспарагін

B. Серин цистеїн

*C. Цистеїн і аспарагін

D. Серин і аспарагін

E. Валін і цистеїн

495. Визначте які амінокислоти, входять до складу наведеного дипептиду:

A. Серин і аланін;

B. Аланін і валін;

C. Гліцин і глутамінова кислота;

*D. Гліцин і аланін;

Валін і гліцин.

496. Визначте які амінокислоти, входять до складу наведеного дипептиду:

A. Аргінін і аспарагін;

B. Серин цистеїн;

C. Глутамін і аспарагін;

D. Серин і аспарагін;

*E. Серин і глютамін.

497. Визначте які амінокислоти, входять до складу наведеного дипептиду:

*A. Аспарагінова кислота і аланін;

B. Глутамін і аланін;

C. Серин і аспарагін;

D. Глутамінова кислота і глютамін;

E. Глутамінова кислота і аспарагін.

498. Для амінокислот характерними є такі хімічні властивості: 1) можлива реакція з хлоридною кислотою; 2) можлива взаємодія з натрій гідроксидом; 3) можлива реакція з активними металами; 4) реагують зі спиртами; 5) амінокислоти не горять. Яке з цих тверджень є помилковим відносно амінокислот?

*А. 5

В. 1

С. 3

D. 4

Е. 2

Білки

499..Сумарний позитивний заряд мають білки, в яких переважають:

*А. Лізин і аргінін

В. Аспарагінова і глютамінова кислоти

С. Лізин і глютамінова кислота

Д. Метіонін і тирозин

Е. Лізин і аспарагінова кислота

500. Вміст білка в сироватці крові пацієнта С визначили рефрактометричним методом, який ґрунтується на властивості білка:

*А. Заломлювати промінь світла.

В. Розсіювати промінь світла у вигляді конуса.

С. Повертати площину поляризованого променя.

Д. Створювати онкотичний тиск.

Е. Не проходити через напівпроникну мембрану.

501. Сумарний негативний заряд мають білки, в яких переважають:

*А. Аспарагінова і глутамінова кислоти.

В. Лізин і глутамінова кислота.

С. Лізин і аргінін.

Д. Метіонін і тирозин.

Е. Лізин і аспарагінова кислота.

502. Глікопротеїни складаються з білка та:

*А. Вуглеводних компонентів.

В. Цереброзидів.

С. Неорганічного фосфору.

Д. Забарвлених речовин.

Е. Нуклеотидів.

503. Які прості білки входять до складу нуклеопротеїнів?

*А. Протаміни, пістони.

В. Фібриноген, колаген.

С. Альбуміни, глобуліни.

Д. Проламіни, глютеліни.

Е. Протеїноїди, цереброзиди.

504. В групу хромопротеїнів входять наступні речовини, крім:

А. Гемоглобін;

*В. Муцин;

С. Міоглобін;

Д. Цитохроми;

Е. Катала за.

505. До складу рибонуклеопротеїнів входять перераховані речовини за виключенням:

А. Амінокислоти;

В. Урацил;

*С. Тимін;

Д. Рибоза;

Е. Фосфорна кислота.

506. До складу фосфопротеїнів входять:

А. Амінокислоти, пентози, неорганічний фосфор;

В. Пуринові та піримідинові основи;

*С. Простий білок і фосфор неорганічний;

Д. Нуклеотиди та фосфор неорганічний;

Е. Неорганічний фосфор та глюкоза.

507. Прості білки - це сполуки:

А. Молекули яких складаються з амінокислот і азотистих основ;

В. Молекули яких містять метали;

*С. Молекули яких при гідролізі розпадаються лише на амінокислоти;

Д. Молекули яких містять залишок фосфорної кислоти;

Е. Молекули яких складаються з 10-ти амінокислот.

508. Вибрати вірну відповідь. Білки це:

A. Органічні сполуки, похідні вуглеводнів, що мають у своєму складі карбоксильну групу;

*B. Біоорганічні високомолекулярні сполуки, складної будови, побудовані із залишків α-L-амінокислот, що сполучені амідними (пептидними) зв’язками;

C. Сполуки, що мають циклічну будову молекули

D. Сполуки, до яких входять кілька гідроксильних груп

E. Похідні ароматичних вуглеводнів

509. Первинна структура білка підтримується за рахунок...... зв’язків

A. Складноефірних;

B. Іонних;

*C. Пептидних;

D. Водневих;

E. Гідрофобних.

510. При денатурації відбувається руйнування зв’язків в молекулі білка, за винятком:

A. Водневих

B. Іонних

*C. Пептидних.

D. Гідрофобних

E. Сил Ван-дер-Вальса

511. Висолювання – це зворотнє осадження білків з розчину під дією:

A. Солей важких металів

B. Концентрованих мінеральних кислот

*C. Насичених та напівнасичених солей лужних та лужноземельних металів.

D. Алкалоїдів

E. Високої температури

512. Вибрати основні типи впорядкованості вторинної структури природних білків:

A. γ і α – спіраль;

*B. α – спіраль і β структура;

C. ∆ - і α – спіраль;

D. γ і ∆ - спіраль;

E. β і γ структури.

513. Із поданих варіантів виберіть групу в якій є лише глікопротеїни:

*Муцин, казеїноген;

Гемоглобі, меозин;

Церулоплазмін, каталаза;

Цитохром, білірубін;

Гістони, білівердин.

515. Вибрати вірну відповідь. Пептиди це:

Органічні сполуки, похідні вуглеводнів, що мають у своєму складі карбоксильну групу

Біоорганічні високомолекулярні сполуки, складної будови, побудовані із залишків α-L-амінокислот, що сполучені амідними (пептидними) зв’язками;

Сполуки, що мають циклічну будову молекули

*Біомолекули, що відрізняються від власне білків меншою молекулярною масою та фізико-хімічними характеристиками;

Похідні ароматичних вуглеводнів.

516. Осадження білків за допомогою концентрованої азотної чи сульфосаліцилової кислот застосовують в медицині з метою:

*Визначення білка в сечі

Розподілу амінокислот

Визначення білка в крові

Очищення білка від низькомолекулярних домішок

Отримання однорідної білкової фракції

517. До складу поліпептидного ланцюга білка входять:

β-D-амінокислоти;

γ-L-амінокислоти;

γ-D-амінокислоти;

β-D-амінокислоти;

*α-L-амінокислоти.

518 Ізоелектрична точка білка це:

Значення рН середовища, в якому сумарний електричний заряд білкової молекули = 0.

Значення рН середовища, в якому сумарний електричний заряд білкової молекули = 1.

Значення рН середовища, в якому сумарний електричний заряд білкової молекули = 2.

Значення рН середовища, в якому сумарний електричний заряд білкової молекули = 1.5.

Значення рН середовища, в якому сумарний електричний заряд білкової молекули = 10.

519. В ізоелектричній точці…..

А. Білок стає найбільш іонізованим;

*В. Білок є електронейтральним;

С. Молекула білка набуває позитивного заряду;

D. Розчинність білка найбільша;

Е. Білок рухливий в електричному полі.

520. Каталітична функція білків полягає у тому, що

Білки здійснюють імунний захист;

Білки скорочують м’язи;

Білки здійснюють міжклітинний транспорт біомолекул;

*Всі ферменти являються за своєю хімічною природою білками або комплексами білків з небілковими сполуками;

Білки входять до структури біомембран, складають основу цитоскелету.

521. Денатурація білків - це:

Втрата білками гідрофобних властивостей і набуття гідрофільних.

*Повна втрата білками нативних властивостей з порушенням їх структури.

Осадження солями лужних та лужноземельних металів.

Здатність до діалізу.

Здатність білків утворювати гелі.

522. Лікар призначив пацієнту аналіз білкових фракцій крові. В лабораторії був використаний метод електрофорезу. Яка властивість білків дає змогу застосовувати даний метод?

Здатність до набухання

Оптична активність

Високий онкотичний тиск

*Наявність електричного заряду

Висока в’язкість

523. Кислотні властивості білків зумовлені наявністю в молекулі білка:

Лужних амінокислот;

Гідрофобних амінокислот;

Гістонів – ядерних білків;

*Кислих амінокислот;

Нейтральних амінокислот.

524. Класифікація білків за походженням:

Білки плазми крові, печінки;

*Людські, мікробні, тваринні білки;

Глобулярні, фібрилярні білки;

Кислі, основні білки;

Альбуміни, глобуліни, гістони.

525. З біологічної рідини шляхом висолювання виділили білок, який буде використаний для лікування. Яким методом можна звільнити його від низькомолекулярних домішок?

Секвенацією

Денатурацією

Висолюванням

Електрофорезом

*Діалізом

526. Захисна функція розчинів білків від коагуляції електролітами полягає у тому, що:

Біли втрачають гідрофобні властивості і набувають гідрофільних.

Білки здатні втрачати нативні властивості з порушенням їх структури.

Білки здатні осаджюватися солями лужних та лужноземельних металів.

Білки здатні до діалізу.

*Білки здатні утворювати розчини і адсорбуватися на частинках гідрофобних золів.

527. Що є основою виконання білком специфічних біологічних функцій:

Наявність NH₂ групи;

Наявність подвійного зв’язку;

*Наявність просторової організації білка;

Наявність водневих зв’язків;

Наявність пептидних зв’язків.

528. Лужні властивості білків зумовлені наявністю в молекулі білка:

Кислих амінокислот;

Нейтральних амінокислот;

Пепсину;

*Лужних амінокислот;

Ароматичних амінокислот.

529. Класифікація білків за наявністю заряду та кислотності:

Білки плазми крові, печінки;

Людські, мікробні, тваринні;

Глобулярні, фібрилярні;

*Кислі, основні;

Альбуміни, глобуліни, гістони.

530. Для білків характерні властивості:

Низька молекулярна маса;

Не кристалізуються;

*Амфотерність;

Проходять через напівпроникні мембрани;

Висолювання солями важких металів.

531. Молекулярна маса білків коливається в межах:

1 – 500 Да;

500 – 1000 Да;

1000 – 5000 Да;

500 - 10000 Да;

*5000 - кілька мільйонів Да.

532. Молекулярна маса білків складає (Да:

*Від кількох тисяч до кількох мільйонів;

Від 100 – 300;

До 1000;

До 80;

Менше 1.

533. Білки за будовою поділяються:

*Глобулярні і фібрилярні;

Циклічні і ациклічні;

Ароматичні, насичені і ненасичені;

Важко і легкорозчинні;

Кислі і основні.

534. Структурна функція білків полягає у тому, що:

Білки здійснюють імунний захист;

Білки скорочують м’язи;

Білки здійснюють міжклітинний транспорт біомолекул;

Всі ферменти являються за своєю хімічною природою білками або комплексами білків з небілковими сполуками;

*Білки входять до структури біомембран, складають основу цитоскелету.

535. Молекули, які беруть участь у адгезії, тобто забезпечують фізичний контакт між клітинами, за хімічною природою є:

А. Хромопротеїнами;

*В. Протеогліканами;

С. Ліпопротеїнами;

D. Фосфопротеїнами;

Е. Фосфоліпідами.

536. Гідролізат виділеного з молока білка дає позитивні реакції: біуретову і з молібденовокислим амонієм. Який був виділений білок?

*А. Фосфопротеїн;

В. Металопротеїн;

С. Нуклеопротеїн;

D. Гліпопротеїн;

Е. Ліпопротеїн.

537. До складних білків належать:

А. Альбуміни, глобуліни, ліпопротеїни;

В. Протаміни, фосфатиди, хромопротеїни;

С. Гліцерофосфатиди, протеїнази, актоміозин;

D. Фібрин, металопротеїни, гангліозиди;

*Е. Нуклео-, фосфо-, ліпо-, гліко-, хромопротеїни.

537. Глікопротеїни складаються з білка та:

А. Цереброзидів;

*В. Вуглеводних компонентів;

С. Неорганічного фосфору;

D. Забарвлених речовин;

Е. Нуклеотидів.

539. Казеїноген - це білок класу:

А. Глікопротеїнів;

В. Хромопротеїнів;

*С. Фосфопротеїнів;

D. Нуклеопротеїнів;

Е. Ліпопротеїнів.

540. Нуклеопротеїни складаються з:

А. Нуклеозидів та простих білків;

*В. Нуклеїнових кислот та протамінів або гістонів;

С. Протамінів або гістонів та нуклеозидів;

D. Альбумінів і гістонів та пуринових основ;

Е. Простих білків та піримідинових основ.

541. Четвертинну структуру білка визначають методом:

А. Спектрополяриметрії;

В. Секвенації;

*С. Рентгеноструктурного аналізу;

D. Ультрацентрифугування;

Е. Іонообмінної хроматографії.

542. Гемоглобін - це білок:

А. Первинної структури;

В. Вторинної;

С. Третинної;

*D. Четвертинної;

Е. Пентапептид.

543. Вторину структуру білка визначають методом:

*А. Спектрополяриметрії;

В. Секвенації;

С. Рентгеноструктурного аналізу;

Д. Ультрацентрифугування;

Е. Іонообмінної хроматографії.

544. Методом Едмана можна визначити... структуру:

*А. Первинної структури;

В. Вторинної;

С. Третинної;

D. Четвертинної;

Е. Пентапептид.

545. У розчині змінилося рН. Які зв’язки руйнуються в структурі молекули білка?

А. Ковалентні;

В. Пептидні;

*С. Гідрофобні;

D. Дисульфідні;

Е. Водневі.

546. Методом спектрополяриметрії можна визначати білки, що мають структуру:

А. Первинну;

*В. Вторинну;

С. Третинну;

D. Четвертинну;

Е. Трипептиди;

547. В процесі гідролізу білка:

Дата добавления: 2015-05-23