Ферменти

Білки

Ліпіди

Ліпіди - органічні сполуки, нерозчинні у воді (тобто гідрофобні), їх можна виділити з клітин за допомогою неполярних розчинників (ефіру, ацетону). Ліпіди здатні утворювати складні сполуки з білками, вуглеводами, залишками фосфорної кислоти.

Найпоширеніші серед ліпідів жири. Вміст жирів у клітинах становить від 5 до 15 % сухої речовини, а у клітинах жирової тканини до 90 %. Підвищений вміст жирів характерний для нервової тканини, підшкірної клітковини.

До ліпідів також належать воски, що здійснюють переважно захисну функцію. У ссавців воски, які виділяють сальні залози, змащують поверхню шкіри, надаючи їй еластичності та зменшуючи зношення волосяного покриву.

Інша група ліпідів - стероїди. Вони є важливими компонентами вітаміну D, деяких статевих гормонів, гормонів кори надниркових залоз. Стероїдну природу мають і жовчні кислоти - важливі компоненти жовчі.

Одна з основних функцій ліпідів – енергетична. При повному розщепленні 1 г жирів до СО₂ і Н₂О виділяється 38,9 кДж енергії, тобто в двічі більше, ніж при повному розщепленні такої ж кількості вуглеводів або білків, а також утворюється майже 1,1 г води. Саме завдяки запасам жиру деякі тварини протягом досить тривалого часу обходяться без води.

Ще однією важливою функцією ліпідів є будівельна: вони складають основу біологічних мембран, входять до складу нервових волокон.

Захисна функція ліпідів полягає в захисті органів від механічних пошкоджень. Накопичуюсь у підшкірній жировій клітковині деяких тварин, жири виконують теплоізоляційну функцію. Так, у синього кита шар жиру у підшкірній клітковині може перевищувати 50 см.

Серед різних органічних сполук у живих організмах білкам належить провідна роль. У клітинах тварин вони становлять до 40 - 50 % сухої речовини, а рослин - до 20 - 35 %. До складу молекул білків можуть входяти атоми карбону, нітрогену, гідрогену, сульфуру, а також фосфору, феруму та ін.

Білки - високомолекулярні біополімери, мономерами яких є залишки амінокислот.

Нескінченна різноманітність білкових молекул забезпечується різними комбінаціями залишків лише 20 амінокислот. Кожний білок характеризується постійним складом амінокислотних залишків та їхньою певною послідовністю.

Двадцять амінокислот, залишки яких входять до складу білків, називаються основними.

Існують різні класифікації амінокислот. Зокрема їх поділяють на замінні та незамінні. Замінні амінокислоти можуть синтезуватися в організмі людини і тварин з продуктів обміну речовин. Натомість незамінні амінокислоти в організмі людини і тварин не синтезуються. Вони надходять разом з їжею. Їх синтезують рослини, гриби, бактерії.

Білки, які містять всі незамінні амінокислоти, називають повноцінними, на відміну від неповноцінних, до складу яких не входять ті чи інші незамінні амінокислоти.

Білки поділяють на прості (протеїни) та складні (протеїди). Прості білки складаються виключно з залишків амінокислот, а складні містять сполуки іншої природи(залишки фосфорної та нуклеїнових кислот). Під дією різних факторів білки здатні змінювати свою структуру та властивості.

Будова білків. Складовими частинами амінокислот є одночасно карбоксильні та аміногрупи, яким притаманні відповідно кислотні й лужні властивості, тому вони є амфотерними сполуками. Саме цим зумовлена їхня здатність до взаємодії. Амінокислоти сполучаються між собою ковалентним (пептидним) зв’язком, який виникає між карбоксильною групою однієї амінокислоти та аміногрупою іншої. Завдяки таким міцним зв’язкам утворюється дипептид, який складається із залишків двох амінокислот. Амінокислотні залишки у скла ладі пептиду не мають одного атома водню в аміногрупі та атомів кисню і водню в карбоксильні групі, оскільки при утворенні пептидного зв’язку відщеплюється молекула води.

Амінокислоти об’єднуються за допомогою пептидних зв’язків у пептиди. Ті з них, які містять до 20 амінокислотних залишків, належать до олігопептидів. У молекулах поліпептидів міститься від 20 до 50 амінокислотних залишків, а у білках їх – понад 50 (іноді – сотні і навіть тисячі).

Функціональні властивості білків також зумовлені послідовністю амінокислотних залишків і просторовою структурою поліпептидного ланцюга. Існують чотири рівні структурної організації білків: первинний, вторинний, третинний і четвертинний.

Первинна структура білка визначається якісним та кількісним складом амінокислот, а також їхньою послідовністю. В основі утворення первинної структури лежать пептидні зв’язки.

Вторинна структура характеризує просторову форму білкової молекули, яка найчастіше повністю або частково закручується у спіраль. Амінокислотні радикали залишаються при цьому ззовні спіралі. У стабілізації вторинної структури важливу роль відіграють водневі зв’язки, які виникають між атомами водню NН – групи одного завитка спіралі та кисню СО – групи іншого й спрямовані вздовж спіралі. Хоча ці зв’язки значно слабші за пептиді, однак разом вони формують міцну структуру.

Третинна структура відбиває здатність поліпептидної спіралі укладатись, закручуватись певним чином. Формування третинної структури приводить до виникнення конфігурації під назвою глобули і спричинюється різними типами не ковалентних взаємодій (гідрофобних, іонних, водневих зв’язків). Важливу роль у стабілізації третинної структури належить дисульфідні зв’язки, які виникають між залишками амінокислоти цистеїну.

Четвертинна структура виникає внаслідок об’єднання окремих поліпептидних ланцюгів, які у сукупності становлять функціональну одиницю. Стабілізація четвертинної структури визначається гідрофобними взаємодіями, а також електростатичними та іншими взаємодіями і водневими зв’язками. Для четвертинної структури одних білків властиве глобулярне розміщення субодиниць, інші білки об’єднуються в спіральні структури.

Властивості білків. Під впливом різних фізико-хімічних чинників структура та властивості білків можуть змінюватися. Процес порушення природної структури білка або розгортання поліпептидного ланцюга без руйнування пептидних зв’язків називається денатурацією. Денатурація має необоротний характер. Однак на перших стадіях, за умов припинення дії негативних чинників, білок може відновлювати свій нормальний стан (ренатурація). Процес руйнування первинної структури білків завжди необоротний, він називається деструкцією.

Функції білків. Біологічні функції білків надзвичайно різноманітні. Білки насамперед виконують будівельну функцію. Вони є складовою частиною біологічних мембран. З білків складаються мікро трубочки та мікронитки, які виконують роль скелета клітини. Білок еластин, що міститься у зв’язках, має здатність розтягуватись. Білок осеїн надає кіткам пружності.

Захисна функція білків, крім запобігання ушкодження клітин, органів й організму в цілому, також виявляється в захисті його від паразитів і сторонніх білків. Білки крові – фібрин, тромбопластин і тромбін – беруть участь у процесах її зсідання, запобігаючи значним крововтрата.

Деякі білки регулюють активність обміну речовин (регуляторна функція). Це гормони білкової природи та ферменти. Складні білки клітинних мембран здатні розпізнавати специфічні хімічні сполуки і певним чином на них реагувати. Така сигнальна функція білків важлива для вибіркового поглинання клітиною певних речовин та для її захисту.

Є білки, здатні скорочуватись (скорочувальна або рухова функція) забезпечуючи здатність клітини, тканини чи організму змінювати форму, рухатись. Білок тубулін входить до складу мікротрубочок, які є компонентом війок і джгутиків еукаріотичних клітин.

Деякі білки можуть відкладатися по запас – запасаюча функція. У білковій оболонці пташиних яєць накопичується альбумін. В ендоспермі насіння багатьох видів рослин є білки, які зародок споживає на перших етапах розвитку (поживна функція).

Одна з основних функцій білків – це транспорт неорганічних іонів і специфічних органічних речовин. Гемоглобін, який міститься в еритроцитах крові людини та хребетних тварин, клітинах крові дощових черв’яків, розчиненний у плазмі крові чи порожнинній рідині багатьох інших безхребетних, виконує функцію транспорту газів.

Енергетична функція білків полягає в тому, що при їх розщепленні в клітинні вивільняється енергія. Частина амінокислот, які утворюються при розщепленні білків, використовується для біосинтезу білків, потрібних організму, а решта – розкладається з вивільненням енергії.

Найважливішою функцією білків є каталітична. Її виконує певний клас білків – ферменти, що прискорюють біохімічні реакції.

Ферменти, яких відомо понад 2000, становлять собою прості (однокомпонентні) чи складні (двокомпонентні білки). Складні білки, на відміну від простих (пепсину), містять небілкову частина. Небілкова частина ферментів може бути представлена або органічними речовинами, або катіонами чи аніонами.

Специфічність ферменту стосовно речовин, реакцію за участю яких він каталізує, визначає білковий компонент. Але активність складних ферментів проявляється лише тоді, коли білкова частина сполучається з небілковою.

Каталітичну активність ферменту зумовлює не вся його молекула, а лише її невелика ділянка – активний центр. Його структура відповідає хімічній будові речовин, які вступають у реакцію. Тому дія ферменту специфічна. В одній молекулі ферменту може бути кілька активних центрів.

Особливістю дії ферментів є те, що їхня активність проявляється лише за певних умов: температури, тиску, рН середовища. Ферментативні реакції перебігають у вигляді послідовних етапів. Ланцюги взаємопов’язаних ферментативних реакцій загалом забезпечують обмін речовин і перетворення енергії в клітинах й організмі в цілому.

Ферменти мають певне розташування як у межах окремої клітини, так і організму в цілому. У клітині ферменти локалізуються в певних її частинах, багато з них зв’язані із мембранами клітин або окремих органел. Деякі ферменти беруть участь в активному транспорті речовин через мембрани.

Організми здатні регулювати біосинтез ферментів. Це дає змогу підтримувати відносно сталий їхній склад за значних змін умов довкілля і частково видозмінювати ферменти у відповідь на такі зміни.

Для різних біологічно активних речовин (гормони, лікарські препарати, стимулятори росту рослин) полягає в тому, що вони можуть стимулювати або пригнічувати той чи інший ферментативний процес.

Дата добавления: 2015-05-24