Изменение белкового состава организма

Роль белков в питанин

Изобелки

Изобелками (изоформами) белковназывают семейство белков, выполняющих почти одинаковую или похожую функцию у особей одного вида. Они имеют сходное строение, но некоторые особенности строения определяют различие в выполнении их физиологической роли. Например, изоформами являются виды белка гемоглобина: НbА, НbА2, НbF, которые различаются набором протомеров НbА - 2αβ; НbF - 2α2β; НbА -2α2β. НbF имеет большее сродство к кислороду, чем НbА и может отнимать у него кислород, т.к., НbF характерен для эмбрионов. Это вещество обеспечивает диффузии кислорода от НbА из крови матери к НbF характерен для эмбрионов. К изобелкам относятся 19 изоформ коллагена, изоферменты.

Белки, подобные изобелкам, то есть имеющие сходное строение и выполняющие одинаковые функции, но функционирующие у особей разных видов, называются гомологичными.

Среди множества пищевых веществ белки занимают особое место. Биологическим критерием ценности пищевых белков, как компонентов пищи, является аминокислотный состав белков.

Белки, поступающие с пищей, подвергаются гидролизу до простых аминокислот. Часть из них поступает в ткани для биосинтеза собственных белков, часть - используется как энергетический материал.

Для собственного биосинтеза важен состав аминокислот, поступающих с пищей. Именно он определяет ценность пищевых продуктов и их усвояемость, так как, в разных продуктах содержание аминокислот различно и не всегда включает все 20 видов аминокислот.

Все аминокислоты можно поделить на 3 группы:

1 – незаменимые аминокислоты, поступающие только с пищей растительного и животного происхождения (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан);

2 - полузаменимые аминокислоты, синтезируемые в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично они должны поступать с пищей (аргинин, тирозин, гистидин: последний у детей вообще не синтезируется);

3 - заменимые аминокислоты (все остальные), синтезируемые в орга- низме в достаточном количестве из незаменимых и других аминокислот.

При отсутствии незаменимых аминокислот возникают патологические состояния - болезни: отсутствие триптофана – пеллагра, цистеина – некроз печени и др.

Белковый состав организма взрослого человека относительно постоянен; изменения количества отдельных белков в органах и тканях зависит от состава пищи, режима питания, биологических ритмов и пр.

В процессе развития организма, особенно в процессе дифференцировки клеток, состав белков меняется: в клетках наряду с белками общего пользования появляются специфические белки, белки «роскоши» определяющие выполнение функций клетки (гемоглобин в эритроцитах, родопсин в сетчатке глаза, пищеварительные ферменты в эпителиях желудочно-кишечного тракта и т.д.).

В результате мутаций генетического аппарата какие-то виды белков исчезают или сохраняются, но с измененной первичной структурой, что приводит к возникновению болезней - протеинопатий, которые могут быть наследственными или приобретенными.

Наследственные протеинопатии обусловлены структурными изменениями в молекуле белка и в зависимости от характера повреждения, степени нарушения функции и роли дефектного белка могут вызвать болезни с разной степенью тяжести, вплоть до летального исхода, до рождения или в первые месяцы после рождения.

Приобретенные протеинопатии обусловлены изменениями коли- чества белка при сохранении его структуры. По такому механизму развивается панкреатит в результате снижения выработки ферментов пищеварительного сока. Изменение количества белков может быть вызвано разными причинами, но практически всегда болезнь вызывает нарушения функционирования других белков.

Кроме того, в клетке происходит не только синтез, но и распад белков, что также оказывает влияние на количественный и качественный белковый состав организма.

Распад происходит по нескольким причинам:

1 - распад обусловлен старением белков, которое происходит в резуль- тате разного рода воздействий среды: действию свободных радикалов, излучению, нагреванию и др.

2 - содержание некоторых белков должно изменяется в соответствии с меняющимися условиями: адаптация к ним требует ускоренного синтеза определенных белков. Для сохранения общей концентрации белков какую-то их часть необходимо подвергнуть распаду.

3 - распад обусловлен продолжительностью жизни белков и необходи- мостью их обновления. Белки могут разрушаться в тех же клетках, где они функционируют, но могут образоваться в одних клетках, а распадаться в других.

Механизм и место разрушения белков полностью не изучены, но для короткоживущих белков установлено, что этот процесс убиквитин- зависимый (убиквитин - белок, который связывается с разрушаемым белком и тем самым его «метит»), и происходит в протеосомах (мультибелковые цилиндрические структуры, содержащие ферменты, разрушающие белки - протеазы).

Долгоживущие белки разрушаются в лизосомах; транспорт белков к месту их разрушения обеспечивают шапероны.

Часть II. Глава 4. Hуклеиновые кислоты

Дата добавления: 2015-06-04