Вторичная структура

Первичная структура

Тезисы лекции

Белки – это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав белков входят 20 аминокислот, которые присутствуют в цитоплазме клеток. Классификация аминокислот:

1.Незаменимые – (эссенциальные) не могут синтезироваться в организме человека (их 8). Обязательно должны поступать с пищей (метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан,фенилаланин), Частично не заменимые – аргенин, гистидин.

2.Заменимые – могут синтезироваться в организме человека, их 10:

1.Глутаминовая кислота;

2.Глутамин;

3.Пролин;

4.Аспарагиновая кислота;

5.Тирозин;

6.Цистеин;

7.Серин;

8.Глицин;

9.Аланин;

10.Аспарагин.

В строении белков различают несколько уровней структуры:

- первичная;

- вторичная;

- третичная;

- четвертичная;

Это последовательность аминокислотных остатков, связанных друг с другом пептидными связями.

Именно первичная структура непосредственно кодируется последовательностью кодонов в мРНК и воспроизводится при трансляции.

Практически все 20 аминокислотных остатков, встречающихся в природных белках (лейцин, глицин, изолейцин, лизин, аспарагин, триптофан и др.) имеют сходный план строения. Они имеют трехчленный остов, его средним (α- углеродным атомом, которого связаны радикалы-R). Именно радикалами и различаются аминокислотные остатки.

R R

│ │

-NH- Cα H-C (NH₂ – CH₂ - COOH)

║ ║

О O

Соединяясь друг с другом пептидными связями, остовы формируют остов пептидной цепи, где чередуются три типа связи. Вокруг пептидной связи (-СО- NH-) вращения не возможны.

Две другие связи (-NH- Cα H и Cα H-CО) допускают вращение и позволяют пептидной цепи изгибаться, образуя вторичную и третичную структуру.

Следующий этап формирования белка – фолдинг, т.е. сворачивания пептидной цепи в правильную трехмерную структуру.

Многие фрагменты пептидной цепи приобретают укладку или α-спираль или β- структура, именно этот уровень пространственной организации называется вторичной структурой.

α-спираль

Остов пептидной цепи закручивается в спираль, а радикалы аминокислот обращены кнаружи.

Эта структура удерживается водородными связями между остовом аминокислот (NH – одной аминокислоты и СО- другой).

β-структура

Остовы пептидных цепей имеют зигзагообразную конфигурацию или складчатую.

Эта структура также удерживается водородными связями. Вторичная структура белка определяется его первичной структурой.

Боковые радикалы определяют как может свернуться пептидная цепь и может ли она вообще свернуться (если радикалы заряжены одноименно и находятся близко друг от друга, то α-спираль не образуется).

Толькоα-спиралью представлены следующие белки:

- миозин

- α-кератин

Только β- структурой:

- фибрион шелка

- β-кератин

Дата добавления: 2015-06-04