Функции белков

Распад белков

1. Белки подвергаютсястарению, как все биомолекулы клеток т.е. модифицируются под действием свободных радикалов, излучения тепла и т.д.

2. Содержание белков в клетке в процессе жизни меняется – то повышается, то снижается, как адаптация к изменяющимся условиям жизни, поэтому их распад неизбежен.

3. Белки различаются по продолжительности жизни.

Регуляторные белки – короткоживущие.

Структурные – имеют большую продолжительность жизни. Разрушение белков происходит:

1. в тех же клетках, где синтезируются (внутриклеточные белки);

2. есть белки, которые разрушаются в других клетках гемоглобин (синтез в эритроцитах, распад- в макрофагах селезенки).

3. многие белки разрушаются в лизосомах (сюда их доставляют шапероны).

1.Структурообразующие функции.

Структурные белки отвечают за поддержание формы и стабильности клеток и тканей. Примером является белок коллаген, гистоны. Функция гистонов – это укладка ДНК в хроматине.

2.Транспортная функция.

Наиболее известным является белок гемоглобин – отвечает за перенос кислорода и углекислого газа между легкими и тканями.

Есть и другие белки:

- преальбумин – переносит гормоны щитовидной железы (тироксин, трийодтиронин);

- интегральные белки – осуществляют транспорт ионов и метаболитов через мембраны;

3.Защитная функция.

Основной белок – это иммуноглобулин, способный на эритроцитах образовывать комплекс с мембранными гликолипидами. Функция- защита организма от возбудителей болезней и чужеродных веществ.

4.Регуляторные функции.

Белки способны осуществлять функции сигнальных веществ (гормонов) и гормональных рецепторов. Например, гормон роста соматотропин с соответствующим рецептором (он активирует передачу сигнала).

5.Каталитическая функция.

Самая многочисленная группа белков. Ферменты могут быть низкомолекулярные с массой 10-15кДа, среднемолекулярные алкогольдегидрогеназа с молекулярной массой 100-200 кДа, высокомолекулярные – глутаминсинтетаза, с массой 500 кДа.

6.Двигательная (сократительная) функция.

Белки актин и миозин отвечают за мышечное сокращение и другие формы биологической подвижности.

7.Запасная функция.

Встречаются и в растениях и в организмах животных. У животных резервными питательными веществами, служат мышечные белки (мобилизуются при крайней необходимости). Белок молока – казеин.

8.Опорная функция – коллаген, эластин (входят в состав опорно-двигательного аппарата, например, сухожилия).

9.Энергетическая – аминокислоты расщепляются в процессе гликолиза, обеспечивая клетку энергией.

В классификации белков можно выделить:

1. Изофункциональные белки – это белки, выполняющие одинаковую или близкую функцию, но имеющие небольшие особенности в строении, приобретая определенные физиологические особенности. Например, гемоглобины человека:

- Гемоглобин А – составляет 98% гемоглобина эритроцитов взрослого

человека.

- Гемоглобин А₂ – его содержание 2% у взрослого человека.

- Гемоглобин эмбриональный – обнаруживается на ранних этапах

эмбрионального развития.

- Гемоглобин F – замещает эмбриональный гемоглобина на 6-ом месяце

развития.

Все эти виды гемоглобина выполняют одну функцию: транспорт кислорода, но отличаются степенью сродства к кислороду. У гемоглобина F сродство к кислороду выше, что способствует диффузии гемоглобина А крови матери к гемоглобину F плода.

Изобелки – множественные формы белка, которые обнаруживаются в организме одного вида (коллагены).

Гомологичные белки – выполняют одинаковые функции в организме разных видов.

План лекции:

1. История расшифровки генетического кода.

2. Свойства кода.

3. Понятие коллинеарности генетического кода.

4. Функциональные центры рибосом.

5. Этапы трансляции.

6.Предположение Г. Гамова о триплетности кода.

7.Избыточность или вырожденность кода.

8.Специфичность кода.

9.Универсальность кода.

10.Непрерывность кода.

11.Неперекрываемость кода.

Дата добавления: 2015-06-04