Коллаген

ГИБКОСТЬ

ФАКТОР, ОГРАНИЧИВАЮЩИЙ

В этой главе мы ознакомимся с существующей в настоящее время системой знаний о механических свойствах, механической ультраструктуре и биохимических составляющих соединительных тканей и влиянии на них процесса старения и иммобилизации. Наша задача состоит в том, чтобы понять, как воздействуют эти переменные на функцию соединительных тканей, которые в значительной мере определяют степень гибкости человека.

Соединительная ткань содержит множество специализированных клеток. Различные виды клеток выполняют функции защиты, хранения, транспортировки, связывания, соединения, поддержки и ремонта. Остановимся на клетках, выполняющих привязывающие функции.

Коллаген является преобладающим белком в организме млекопитающих. Ученые полагают, что он — основной структурный компонент живой ткани. Коллаген определяют как белок, содержащий три цепочки аминокислот, образующих тройную спираль. Два отличительных физических свойства коллагеновых волокон — высокий предел прочности на разрыв и относительная нерастяжимость.

Коллагеновые волокна, как правило, бесцветные и располагаются пучками. Им свойственна лишь незначительная степень растяжимости. В то же время они характеризуются высоким пределом прочности на разрыв и поэтому являются основными компонентами таких структур, как сухожилия и связки, подвергающиеся силе растяжения.

В настоящее время различают 5 видов коллагена, каждый из которых, в свою очередь, имеет подвиды (Jungueira, Cameiro, Long, 1989). Наиболее распространенной формой коллагена является коллаген типа I. Он содержится в коже, костях, сухожилиях и связках.

Ультраструктура коллагена. Структурная организация коллагена аналогична структурной организации мышцы (табл. 4.1, рис. 4.1). Электронно-микроскопическое исследование показывает, что отдельные волокна коллагена имеют поперечнополосатую структуру. Характерная структура поперечных полосок коллагена отражает ее ультраструктурную органи-

Наука о гибкости

Таблица 4.1. Сравнение структуры коллагена и мышцы

Мышца

Коллаген

Мышца Мышечный пучок Мышечное волокно Миофибрилла Миофиламент Саркомер (функциональная единица) Актин Миозин Титин Поперечные мостики

Сухожилие Пучок Фибрилла Субфибрилла Микрофибрилла Молекула коллагена (функциональная единица) Альфа₁ цепочки (2) Альфа₂ цепочки (1) Поперечные связи

зацию. Знание этой структуры имеет большое значение для понимания механизма двух основных физических свойств коллагена, о которых мы говорили выше.

Примечание. Цит. по: Alter M.J. Science of Stretching. - Champaign, IL: Human Kinetics, 1988. — P. 24.

Коллаген сухожилия расположен пучками (см. рис. 4.1). Диаметр пучков колеблется от 50 до 300 мкм. Фибриллы, в свою очередь, состоят из пучков коллагена — субфибрилл, диаметр которых составляет примерно 10-20 нм. Каждая субфибрилла состоит из пучков коллагена, микрофибрилл или филаментов. Их диаметр достигает 3,5 нм. Размеры филаментов в данной ткани колеблются в зависимости от возраста и других факторов.

Согласно мнению Ину и Леб-лона (1986), наименее изученным фиброзным компонентом соединительной ткани является коллаген микрофибрилла. Своему названию он обязан Лоу (1961а, 1961 6, 1962). Ину и Леблон (1986) изучали микрофибриллы соединительной ткани мыши под мощным электронным микроскопом. Они выяснили, что микрофибриллы состоят из двух частей: собственно трубочки и поверхностного диска. Поперечное сечение трубочки характеризуется почти пятиугольной стенкой и полостью (просве-

Рентгеновские лучи SEM

35 А Участки окрашивания

640 А Периодичность

Ретикулярная мембрана

Волнообразк

Доказательство:

Тропоколлаген

Рентгеновские Рентге- лучи ЭМ новские лучи

Фибробласты

структура Фасцикулярная мембрана

15 А 35 А 100-200 А 500-5000 А 50-300 мкм 100-500 мкм

Рис. 4.1. Иерархия коллагена (Kastclic, Galeski, Baer, 1978)

Глава 4 ■ Соединительная ткань: фактор, ограничивающий гибкость

Стенка

Просвет Сферула

Микрофибриллярная трубочка

Диск Стержень (шип

Трэки

Полная микрофибрилла (трубочка + диск)

Рис. 4.2. Модель тубулярной части типичной микрофибриллы (я). Она состоит из пятиугольных сегментов, объединенных в столбик. Модель типичной микрофибриллы (б). Диск изображен в форме спирали, однако может иметь другую организацию. X 2 700 000

(Inoue, Leblond, 1986)

том), в которой имеется шарик, называемый сферулом. Поверхностный диск представляет собой лентообразную структуру, окутывающую трубочку. Диск имеет плотные края — трэки с шипами, расположенными с определенным интервалом (рис. 4.2). В настоящее время мы не знаем, имеется ли эта структура в микрофибриллах человека.

Коллагеновая микрофибрилла состоит из взаимонакладывающихся молекул коллагена, расположенных с одинаковым интервалом друг от друга. Эти единицы аналогичны саркомерам мышечных клеток. Многие крошечные коллагеновые фибриллы (рис. 4.3, а) состоят из волокна коллагена. Поперечные полосы фибриллы — следствие взаимного перекрытия молекул коллагена (рис. 4.3, б). Сама молекула коллагена (рис. 4.3, в) состоит из трех полипептидных цепочек, напоминающих тройную спираль (рис. 4.3, г). Аминокислотная последовательность этих полипептидных цепочек характеризуется наличием глицина в каждой третьей кислоте (рис. 4.3, д). Х-положение после глицина нередко представлено пролином, а Y-положение, предшествующее глицину — гидроксипролином. Молекулы коллагена, в свою очередь, состоят из кольцевидных спиралей аминокислот. Молекулы коллагена очень маленькие, их длина составляет около 300 нм, а диаметр — 1,5 нм (рис. 4,3, в). Взаимное накладывание молекул коллагена и обусловливает наличие поперечной исчерченности. Ее частота (периодичность) в коллагеновых фибриллах колеблется от 60 до 70 нм, в зависимости от источника и степени гидратации. Измерения показывают, что между

Наука о гибкости

концом одной коллагеновой молекулы и началом другой (в одной линии) имеется щель примерно 41 нм.

При сильном увеличении можно увидеть, что коллагеновая молекула состоит из трех полипептидных цепочек, представленных в виде ригидной спиралевидной структуры. Из трех переплетенных аминокислотных цепочек в коллагене в организме человека две (альфа₁ цепочки) являются идентичными, а одна (альфа₂ цепочка) отличается последовательностью аминокислот. Считают, что три цепочки удерживаются вместе водородными связями, образующими поперечные соединения (рис. 4.3, г).

Помимо поперечнополосатой структуры, для соединительных тканей характерны волнообразные ундуляции (колебания) коллагеновых волокон. Явление ундуляции называется «волнистостью» (Portenfield и De Rosa, 1991). «Волнистая» организация коллагена — один из основных факторов, лежащих в основе высокоэластичной реакции соединительной ткани. Коллаген состоит из фибрилл, соединенных в волокна. Механические свойства коллагеновых фибрилл таковы, что каждую фибриллу можно рассматривать как механическую пружину, а каждое волокно — как совокупность пружин. При растяжении волокна его длина увеличивается. Подобно механической пружине, энергия, обеспечиваемая для растягивания волокна, хранится в волокне, и именно выделение этой энергии обусловливает возврат волокна в нерастянутое положение, когда прикладываемую нагрузку убирают (Ozkaya и Nordin, 1991).

Поперечные соединения коллагеновой ткани. Главным фактором, который увеличивает растягивающую силу коллагеновых структур, является наличие внутримолекулярных поперечных соединений между альфа₁ и альфа₂ цепочками молекулы коллагена, а также межмолекулярных поперечных соединений между коллагеновыми субфибриллами, филаментами и другими волокнами. Эти поперечные соединения связывают молекулы в прочную единицу. Обычно чем меньше расстояние между одним поперечным соединением и другим или чем больше число поперечных соединений на данном расстоянии, тем выше эластичность (R.M.Alexander, 1975, 1988).

Ученые высказывают предположение, что количество поперечных соединений связано с интенсивностью обмена коллагена: коллаген непрерывно производится и расщепляется. Если количество производимого коллагена превышает количество расщепляемого, число поперечных соединений увеличивается и сопротивление структуры растягиванию повышается, и наоборот. По мнению некоторых специалистов, физическая нагрузка или мобилизация снижают число поперечных соединений, увеличивая интенсивность обмена коллагена (W.M.Bryant, 1977; Shephard, 1982). Результаты последних исследований также показывают, что эти два фактора могут играть определяющую роль в предотвращении образования поперечных соединений.

Биохимический состав коллагена. Молекула коллагена представляет собой сложную спиралевидную структуру, механические свойства кото-

Дата добавления: 2015-07-02