Алании и аспартат

Глутамин

Биосинтез глутамина из глутамата катализиру­ется глутаминсинтетазой.

Рис. Структура глутаминсинтетазы.

Наряду с предыдущей реакцией, образование глутамина является ключевым как в синтезе аминокислот, так и в утилизации токсичного соединения – аммиака. Данная реакция имеет как сходство с реакцией, катализируемой глутаматдегидрогеназой, так и отличия от нее. В обоих случаях «фиксируется» неорганический азот, кото­рый в одном случае включается в аминогруппу, а в другом — в амидную группу. Обе реакции сопря­жены с сильно экзергоническими реакциями: в слу­чае глутаматдегидрогеназы с окислением NAD(P)H, а в случае глутаминсинтетазы с гидролизом АТР.

Данная реакция состоит из двух этапов:

1. Глутамат + ATP → γ-Глутамилфосфат + ADP

2. γ-Глутамилфосфат + NH₄⁺ → Глутамин + Р_i + Н⁺

-----------------------------------------------------------------------

Итог: Глутамат + ATP + NH₄⁺ → Глутамин + ADP + Р_i + Н⁺

Рис. Синтез глутамина.

L-аланин образуется из пирувата путем переаминирования с глутаматом, а L-аспартат – тем же пу­тем из оксалоацетата. Ферменты аминотрансферазы (трансаминазы).

Рис. Общий принцип функционирования аминотрансфераз

Рис. Схема синтеза аланина.

Рис. Схема синтеза аспартата.

Перенос α-аминогруппы глутамата на амфиболические метаболи­ты иллюстрирует участие трансаминаз в процессах включения иона аммония в α-аминогруппы амино­кислот.

Дополнительно аланин может образовываться путем удаления β–карбоксигруппы аспартата (декарбоксилирования). Фермент аспартатдекарбоксилаза.

Дата добавления: 2015-07-13