Обмен белков и аминокислот обмен

ОСОБЕННОСТИ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ В МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ

Химический состав поперечнополосатых мышц млекопитающих

Компонент	В процентах на сырую массу	Компонент	В процентах на сырую массу
Вода	72-80	креатинин	0,003-0,005
Плотные вещества	20-28	АТФ	0,25-0,40
В том числе:		карнозин	0,2-0,3
белки	16,5-20,9	карнитин	0,02-0,05
гликоген	0,3-3,0	ансерин	0,09-0,15
фосфоглицериды	0.4-1,0	свободные аминокислоты	0,1-0,7
холестерин	0,06-0,2	молочная кислота	0,01 -0,02
креатин + креатинфосфат	0,2-0,55	зола	1,4-1,5

Гладкие мышцы существенно отличаются по химическому составу от поперечнополосатых: у них более низкое содержание контрактальных белков — актомиозина, макроэргических соединений, дипептидов и др.

Мышцы характеризуются высоким обменом белков и АК. Белки и АК в мышцах активно синтезируются и распадаются.

Белок скелетных мышц является важным источником АК для всего организма. В условиях голодания и энергодефицита белки мышц разрушаются, а образовавшиеся АК покидают мышцы и активно используются организмом в качестве источника энергии.

У млекопитающих мышцы являются глав­ным местом катаболизма АК с разветв­ленной цепью. Мышечная ткань окисляет лейцин до СО₂ и превращает углеродный скелет аспартата, аспарагина, глутамата, изолейцина и валина в субстраты ЦТК. Способ­ность мышц разрушать АК с разветвлен­ной цепью при голодании и диабете возрастает в 3— 5 раз.

Мышцы также синтезируют и выделяют много аланина и глутамина. В синтезе этих АК используются аминогруппы, кото­рые образуются при распаде АК с разветв­ленной цепью и затем переносятся на α-КГ и ПВК в ходе реакций трансаминирования. Источником почти всего пирувата, идущего на син­тез аланина, является гликолиз (глюкозо-аланиновый цикл).

При интенсивной работе мышцы выделяют аммиак. В мышечной ткани активность глу-ДГ низка, поэтому при интенсивной работе функционирует в основном путь непрямого дезаминирования с участием цикла ИМФ-АМФ.

Выделяющийся аммиак предотвращает закисление среды в клетках, вызванное образованием лактата.

Дата добавления: 2015-08-31