Основные вопросы, рассматриваемые на лекции. ТЕМА: Уровни организации белковых молекул

ТЕМА: Уровни организации белковых молекул. Методы установления структуры белков. Методы выделения и очистки индивидуальных белков.

1. Высшие уровни структурной организации белковых структур.

2. Методы изучения пространственного строения белков.

3. Белковая инженерия, успехи в конструировании белков.

Краткое содержание лекционного материала

Высшие уровни структурной организации белка как способы формирования трехмерной структуры белков. Роль первичной структуры в формировании высших уровней структурной организации белков. Методы изучения пространственного строения белков: рентгеноструктурный анализ, нейтронная дифракция, многомерная ЯМР-спектроскопия, метод кругового дихроизма (КД), инфракрасная спектрометрия.

Вторичная структура белка, регулярность как её характерное свойство. Стерические ограничения как ведущая причина формирования определенных видов вторичной структуры. Стабилизация вторичной структуры водородными связями между пептидными группами. Основные виды вторичной структуры. Спиральные структуры. Правозакрученная α-спираль, её характеристики: период идентичности, величина витка, расположение внутримолекулярных водородных связей. Левозакрученная спираль коллагена, её характерные особенности. β-Складчатые структуры: локализация стабилизирующих связей, параллельные, антипараллельные и смешанные β-структуры. Скрученность β-листа. β-Изгиб. Факторы устойчивости вторичной структуры. Методы изучения вторичной структуры. Взаимосвязь между первичной и вторичной структурой белка. Аминокислотные остатки и их последовательности, способствующие и препятствующие формированию определенных видов вторичной структуры.

Третичная структура белка. Уникальность третичной структуры. Стабильность третичной структуры и определяющие её силы: силы Ван-дер-Ваальса, водородные связи, электростатические взаимодействия, ковалентные связи. Особое значение гидрофобных взаимодействий для формирования третичной структуры белка. Особенности дисульфидных связей как наиболее распространенного вида ковалентных связей, стабилизирующих пространственную организацию белка. Причины более частой встречаемости дисульфидных связей в секреторных белках.

Четвертичная структура белка как надмолекулярный уровень пространственной организации. Взаимодействия между субъединицами, стабилизирующие четвертичную структуру. Доменная организация белков. Понятие о доменах. Особенности пространственной организации и функционирования доменных белков. Роль доменной организации в функционировании иммуноглобулинов. Понятие об изофункциональных белках. Белковая инженерия, успехи в конструировании белков.

Практическое применение методов белковой инженерии в медицине и биотехнологии. Иммобилизация белков. Использование химической модификации и направленного мутагенеза для изменения специфичности, функциональных и физико-химических свойств и структурно-функциональной стабильности белков.

Учебные наглядные пособия: мультимедийная презентация

ЛЕКЦИЯ № 4

ТЕМА: Особенности ферментативного катализа. Классификация и номенклатура ферментов. Строение ферментов, кофакторы и коферменты.

Дата добавления: 2014-01-04