Аминокислоты

Аминокислоты. Пептиды (протеины).

План лекции

• Пептиды и белки. Их функции в организме

• Альфа аминокислоты структурные единицы пептидов и белков.

– номенклатура и стереизомерия альфа аминокислот.

– химические свойства альфа аминокислот.

– биологически важные реакции альфа аминокислот.

• Первичная структура белков и пептидов. Строение пептидной связи.

• Понятие о вторичной, третичной и четвертичной структуре белков.

• Пептиды и белки выполняют многие важные функции в организме. Белки составляют материальную основу химической деятельности клетки. Функции белков в природе универсальны. Среди них различают гормоны, ферменты. Белки структурные (кератин, фибрион, коллаген), транспортные (гемоглобин, миоглобин), двигательные (актин, минозин), защитные (иммуноглабулины), запасные (казеин, яичный альбумин).

• Белково-пептидную природу имеет ряд антибиотиков и токсинов.

• Пептиды и белки – ВМС построены из из остатков α-аминокислот, с которых и начнём рассмотрение данной темы.

• С аминокислотами мы уже познакомились в теме «Гетерофункциональные соединения». Нам известно,что α-аминокислоты содержат амино- и карбоксильную группу у одного и того же атома С и отличаются строением радикала R. Аминокислоты классифицируют как: Ароматические,алифатич.,гетероциклические Заменимые и незаменимые Полярные и не полярные

• Кислые, основные и нейтральные

• Гидрофобные и гидрофильные

• Ионогенные и неионогенные

• В природных α-аминокислотах кроме одной амино- и карбоксильной группы содержатся и дополнительные функциональные группы, еще по одной NH2 или СООН, а также ОН, SH, CH3S, гетероциклические фрагменты. В природе найдено 150 аминокислот, в состав белков животного происхождения входит около 20.Н-р:

Номенклатура и стереоизомерия α - аминокислот

• Чаще используются тривиальные названия α-аминокислот. В записях названий сложных соединений, построенных из остатков аминокислот (пептиды, белки) применяют 3-х буквенные обозначения (обычно три первые буквы). Примеры будут даны по ходу изложения. Кроме глицина все аминокислоты имеют ассиметричный атом С,т.е имеют D и L изомеры.Изолейцин,треонин,цистин,4-гидроксипролин имеют по два хиральных атома углерода и имеют по четыре стереоизомера.

• В белках живых организмов представлены L- аминокислоты, в белках микроорганизмов встречаются аминокислоты и Д- ряда. Д-аминокислоты нашим организмом не усваиваются.

• Биосинтез α-аминокислот осуществляется из α-кетокислот,которые являются продуктами метаболизма углеводов.

• Возможно 2 пути превращение кетонокислот в аминокислоты.

• 1) восстановительное аминирование с участием НАДН.

2) трансаминировние (переаминирование), когда источником группы NH2 для кетокислоты является другая аминокислота.

• Реакция протекает в присутствии кофермента пиридоксальфосфата

• Химические свойства. Аминокислоты амфотерные соединения, так как содержат и кислотный и основной центры, следовательно, в среде, близкой к нейтральной, они существуют в виде внутренних солей (биполярных ионов).

• Аминокислотам присущи все реакции как карбоновых кислот, так и аминов. Реакции карбоксильной группы – образование функциональных производных (сложных эфиров, амидов, ангидридов и др.). Реакции NH2-, образование солей с сильными кислотами, имидов. Одна из реакций аминов взаимодействие с HNO2 – метод количественного определения аминокислот (метод Ван-Слейка).

• Ряд специфических реакций обусловлен наличием СООН и NH2 у одного и того же атома С. В основном – это реакции, протекающие в организме, то есть ферментативные реакции (хотя их можно провести и вне организма). К таким реакциям относятся:

• В организме осуществляется гидроксилирование некоторых аминокислот, которые не имеют аналогов в химии IN VITRO.

• Например гидроксилирование фенилаланина с образованием тирозина и 4-гидроксипролина из пролина.

Образование замещенных амидов

Дата добавления: 2014-01-04