Студопедия

КАТЕГОРИИ:


Архитектура-(3434)Астрономия-(809)Биология-(7483)Биотехнологии-(1457)Военное дело-(14632)Высокие технологии-(1363)География-(913)Геология-(1438)Государство-(451)Демография-(1065)Дом-(47672)Журналистика и СМИ-(912)Изобретательство-(14524)Иностранные языки-(4268)Информатика-(17799)Искусство-(1338)История-(13644)Компьютеры-(11121)Косметика-(55)Кулинария-(373)Культура-(8427)Лингвистика-(374)Литература-(1642)Маркетинг-(23702)Математика-(16968)Машиностроение-(1700)Медицина-(12668)Менеджмент-(24684)Механика-(15423)Науковедение-(506)Образование-(11852)Охрана труда-(3308)Педагогика-(5571)Полиграфия-(1312)Политика-(7869)Право-(5454)Приборостроение-(1369)Программирование-(2801)Производство-(97182)Промышленность-(8706)Психология-(18388)Религия-(3217)Связь-(10668)Сельское хозяйство-(299)Социология-(6455)Спорт-(42831)Строительство-(4793)Торговля-(5050)Транспорт-(2929)Туризм-(1568)Физика-(3942)Философия-(17015)Финансы-(26596)Химия-(22929)Экология-(12095)Экономика-(9961)Электроника-(8441)Электротехника-(4623)Энергетика-(12629)Юриспруденция-(1492)Ядерная техника-(1748)

Строение пептидов


• Пептиды содержат от 50 до 100 остатков аминокислот, белки более 100. Граница деления условна. Последовательность остатков аминокислот в пептидах и белках характеризует их первичную структуру.

• Химические свойства пептидов и белков вытекают из их амидной природы: они способны гидролизоваться в кислой среде и в щелочной среде, в организме гидролиз осуществляется под действием ферментов – протеиназ.

• Гидролиз пептидов даёт сведения об аминокислотах, входящих в состав пептида. При этом необходимо учитывать, что некоторые аминокислоты частично или полностью разрушаются в условиях жесткого кислотного гидролиза. При гидролизе пептиды полностью теряется информация о порядке соединения аминокислот в цепи, то есть о первичной структуре.

• Методы определения аминокислотной последовательности (установление первичной структуры) хорошо разработаны . Это метод динитрофенилирования, метод Эдмана, дансильный метод.

 

• В результате сопряженности происходит некоторое вырывание длин связей. С = 0 она удлиняется до 0,124 (0,121 нм) и укорачивание С=N сязей она равна 0,132нм вместо 0,147 нм. Наличие плоской сопряжённой системы в пептидной сязи является причиной затруднения вращения вокруг связи С – N (барьер вращения 63 – 84 кДж/моль).

• Рассмотренное строение пептидной группы предопределяет укладку всей полипептидной цепи.

• Таким образом, кроме первичной структуры существует и вторичная структура .Пространственное расположение полипептидной цепи во вторичной структуре фиксируется водородными связями. Так отдельные участки цепи образуют α-спираль, как это было показано Полингом или β-складчатый лист.

• В α-спирали на одной ветке спирали умещается 3,6 аминокислотных остатков, то есть каждая первая аминокислота связываются примерно с 5-ой по счёту аминокислотой. Например в последовательности Гли – Ала – Фен – Глу – Сер – Ала остаток Гли образует водородную связь с Сер.

• Белки также имеют третичные и четвертичные структуры. Третичная структура стабилизирована водородными связями, ионными взаимодействия между СОО и NН3, ковалентными связями S – S за счет окисления группы SH и гидрофобными взаимодействиями ( т.е межрадикальными взаимодействиями).



<== предыдущая лекция | следующая лекция ==>
Аминокислоты | УГЛЕВОДЫ

Дата добавления: 2014-01-04; Просмотров: 777; Нарушение авторских прав?; Мы поможем в написании вашей работы!


Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет



ПОИСК ПО САЙТУ:


Рекомендуемые страницы:

Читайте также:
studopedia.su - Студопедия (2013 - 2021) год. Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав! Последнее добавление
Генерация страницы за: 0.002 сек.