Строение пептидов

• Пептиды содержат от 50 до 100 остатков аминокислот, белки более 100. Граница деления условна. Последовательность остатков аминокислот в пептидах и белках характеризует их первичную структуру.

• Химические свойства пептидов и белков вытекают из их амидной природы: они способны гидролизоваться в кислой среде и в щелочной среде, в организме гидролиз осуществляется под действием ферментов – протеиназ.

• Гидролиз пептидов даёт сведения об аминокислотах, входящих в состав пептида. При этом необходимо учитывать, что некоторые аминокислоты частично или полностью разрушаются в условиях жесткого кислотного гидролиза. При гидролизе пептиды полностью теряется информация о порядке соединения аминокислот в цепи, то есть о первичной структуре.

• Методы определения аминокислотной последовательности (установление первичной структуры) хорошо разработаны. Это метод динитрофенилирования, метод Эдмана, дансильный метод.

• В результате сопряженности происходит некоторое вырывание длин связей. С = 0 она удлиняется до 0,124 (0,121 нм) и укорачивание С=N сязей она равна 0,132нм вместо 0,147 нм. Наличие плоской сопряжённой системы в пептидной сязи является причиной затруднения вращения вокруг связи С – N (барьер вращения 63 – 84 кДж/моль).

• Рассмотренное строение пептидной группы предопределяет укладку всей полипептидной цепи.

• Таким образом, кроме первичной структуры существует и вторичная структура.Пространственное расположение полипептидной цепи во вторичной структуре фиксируется водородными связями. Так отдельные участки цепи образуют α-спираль, как это было показано Полингом или β-складчатый лист.

• В α-спирали на одной ветке спирали умещается 3,6 аминокислотных остатков, то есть каждая первая аминокислота связываются примерно с 5-ой по счёту аминокислотой. Например в последовательности Гли – Ала – Фен – Глу – Сер – Ала остаток Гли образует водородную связь с Сер.

• Белки также имеют третичные и четвертичные структуры. Третичная структура стабилизирована водородными связями, ионными взаимодействия между СОО и NН3, ковалентными связями S – S за счет окисления группы SH и гидрофобными взаимодействиями (т.е межрадикальными взаимодействиями).

Дата добавления: 2014-01-04