Химические свойства АК

Кислотно-основные свойства a-АК

По протолитической теории кислот и оснований, АК относятся к амфолитам, т.к. содержат в составе молекулы кислотный и основной центры. В водном растворе молекула АК существует в виде биполярного иона [его образование).

В зависимости от рН среды может преобладать тот или иной заряд.

В сильнокислых средах: (рН=1-2) формируется катионная форма АК. В сильнощелочной среде: (рН=13-14) преобладает анионная форма АК. Существуют значения рН спецефические для каждой аминокислоты, в которой количество анионных форм в растворе равно количеству катионных форм. При этом необходимо учитывать наличие ионогенных группировок боковой цепи.

Значение рН при котором общий заряд молекулы АК равен 0, называется изоэлектрической точкой АК (pIАК).

Если рН раствора соответствует изоэлектрической точке АК, то при электрофорезе не происходит движения молекулы в растворе. Если рН раствора<pI, то катионная форма АК движется к катоду. Если рН раствора>pI, то анионная форма АК движется к аноду. На этом основано разделение АК методом электрофореза.

Для большинства белков животного происхождения изоэлектрические точки лежат в пределах от 5,5 до 7,0 (исключение: пепсин - pI=1, сальмин - pI=12), т.е. белки обладают более выраженными кислотными свойствами.

При физиологических значения рН=7,34-7,36 in vivo ни одна АК и ни один белок не находится в изоэлектрическом состоянии, а преобладает анионная форма, отрицательный заряд которой уравновешивается катионами натрия и калия (Na+ и К+).

АК - это гетерофункциональные органические соединения, вступающие в реакции, характерные для карбоксильных групп, аминогрупп, и проявляющие ряд специфических биохимических свойств.

1. Как амфолиты АК образуют соли при взаимодействии с кислотами и основаниями.

[аланин с NaOH= натриевая соль аланина; с HCl= солянокислый аланин]

2. Реакция декарбоксилирования АК - это ферментативный процесс образования биогенных аминов из соответствующих a-АК. Декарбоксилирование происходит с участием фермента - декарбоксилазы и кофермента (KoF) - перидоксальфосфата.

[серин= этаноламин+ угл. газ]

Этаноламин участвует в синтезе фосфолипидов.

[гистидин= гистамин+ угл. газ]

Гистамин является медиатором аллергических реакции организма. При декарбоксилировании глутаминовой АК образуется ГАМК (гамма-аминомасляная кислота), которая является медиатором торможения нервной системы.

3. Реакция дезаминирования - эта реакция является процессом удаления аминогруппы путем окислительного, восстановительного, гидролитического или внутримолекулярного дезаминирования. В организме преобладает путь окислительного дезаминирования с участием ферментов - дегидрогеназ и кофермента - НАД+.

На первой стадии процесса осуществляется дегидрирование a-звена с образованием a-иминокислоты. На второй стадии происходит неферментативный гидролиз АК, приводящий к образованию a-кетокислоты и сопровождающийся выделением аммиака, включающегося в цикл образования мочевины.

[аланин (2-аминопропанова к-та)= иминок-та (2-иминопрпановая к-та)= ПВК (2-оксопропановая к-та)]

С помощью подобных процессов снижается уровень избыточных АК в клетке.

4. Переаминирование или трансаминирование АК - это путь синтеза необходимых АК из a-кетокислот. При этом донором аминогруппы является a-АК, находящаяся в избытке, а акцептором аминогруппы a-кетокислоты (ПВК, ЩУК,a-кетомаслянная кислота). Процесс происходит с участием фермента - трансаминазы и кофермента - передоксальфосфата

[аланин+ ЩУК= ПВК+ аспарагиновая к-та]

Процесс переаминирования связывает обмен белков и углеводов в организме, он регулирует содержание АК и синтез незаменимых a-АК.

Кроме этих реакций АК способны образовывать сложные эфиры, ацильные производные и вступать в реакции, которые не имеют аналогий в химии in vitro. К таким процессам относятся гидроксилирование фенилаланина в тирозин.

При отсутствии необходимого фермента в организме накапливается фенилаланин, при его дезаминировании образуется токсическая кислота, накопление которой приводит к тяжелому заболеванию - фенилкетонурии.

Общим свойством a-АК является процесс поликонденсации, приводящий к образованию пептидов. В результате этой реакции формируются амидные связи по месту взаимодействию карбоксильной группы одной АК и аминогруппы другой АК. В пептидах эта связь называется пептидной связью в составе пептидной группы.

[СЕР+ЦИС+АЛА =серилцистеилаланин +2воды]

Последовательность a-АК в составе пептидов или белков определяет их первичную структуру. Если полипептид содержит менее 100 остатков АК, то его называют пептид, более 100 - белок.

По месту пептидных связей молекулы белков гидролизуется in vivo с участием ферментов - пептидаз. Среди пептидаз выделяют:

- эндопептидазы, расщепляющие связи внутри макромолекулы;

- экзопептидазы, отщепляющие по N или C концевую АК.

В организме белки расщепляются полностью, т.к. для жизнедеятельности необходимы только свободные АК.

Гидролиз in vitro происходит в сильнокислой или сильнощелочной среде и используется для расшифровки состава белков. В настоящее время расшифрован состав 1500 белков, в том числе ферментов и гормонов.

Для высокомолекулярных пептидов и белков характерны более высокие уровни организации молекулы, в проявлении их биохимических свойств важно учитывать пространственное строение, которое определяется пространственным строением пептидной группы.

Пептидная группа относится к р,p сопряженной системе, в составе которой атомы С, О и N лежат в одной s-плоскости.

За счет образования единого делокализованного 4p-электронного облака вращение вокруг С-N связи затруднено. При этом a-углеродные звенья находятся в выгодном транс-положении.

В 1950г. Полинг и Корни показали, что наиболее выгодной конформацией полипептидной цепи является правозакрученная a-спираль.

Основной вклад в закрепление этой конформации цепи вносят водородные связи, формирующиеся между параллельными участками пептидных групп.

Известна другая вторичная структура белка: b-структура в виде складчатого листа. Кроме водородных связей вторичная структура стабилизуется дисульфидными мостиками по месту цистеиновых остатков.

Третичная структура является более сложной пространственной организацией макромолекулы, которая стабилизируется водородной связью, дисульфидными мостиками, электростатическими взаимодействиями и силами Ван-дер-Ваальса.

По третичной структуре белки делят на:

- глобулярные - для них характерна a-спиральная структура, уложенная в пространстве в виде сферы – глобулы (пр. яичный белок, фермент - глобин в составе гемоглобина);

- фибриллярные - для них характерна b-структура. Как правило, эти белки имеют волокнистое строение и к ним относятся белки мышц, ткани - миоинозин, бетта - кератин волос.

Четвертичная структура известна для некоторых белков, выполняющих важные физиологические функции. Пр. четвертичная структура глобина является пространственным образованием 4-х субъедениц, удерживающих друг около друга гидрофобными связями ориентационного характера.

Доказано, что являться переносчиком кислорода гемоглобин может только при наличии четвертичной структуры глобина.

Список работ, опубликованных по теме исследования «Структурные свойства смешанной слюны человека в условиях физиологии и патологии полости рта»

1. Галиулина М.В Структурные свойства смешанной слюны человека в зависимости от состояния полости рта / И.В. Ганзина, И.В. Анисимова //Функциональные аспекты соматической патологии. - Омск,2000.- С.11-12.

2. Галиулина М.В. Обоснование механизма профилактического действия некоторых средств гигиены полости рта / И.В. Ганзина, И.В. Анисимова // Актуальные вопросы общественного здоровья и здравоохранения в Омской области.- Омск, 2000.- С.186-188.

3. Галиулина М.В. Влияние гигиенических средств на структурные свойства смешанной слюны человека / И.В. Ганзина, И.В. Анисимова // Пародонтология.-Санкт-Петербург, 2000.-№3.-С.28-30.

4. Галиулина М.В. Коллоидное состояние смешанной слюны человека и процессы минерализации в полости рта / И.В. Ганзина, И.В. Анисимова // Доклады Омского отделения междунар. акад. наук, экологии и безопасн. жизнедеятельности.-Омск,2001.-т.2, вып.1.-С.55-56.

5. Моисеева Н.Е. Химические аспекты исследования биологических систем / М.В. Галиулина, И.В. Ганзина, О.В. Атавина и др. // Омский научный вестник.- Омск,2001.- вып.16.- С.34-36.

6. Галиулина М.В. О внедрении результатов исследования структурных свойств смешанной слюны человека в учебный процесс и практическое здравоохранение / И.В. Ганзина, И.В. Анисимова // Доклады Омского отделения междунар. акад. наук, экологии и безопасн. жизнедеятельности.- Омск,2002.-т.2, вып.1 (3).-С.76-77.

7. Курочкин К.А. Изучение показателей структурных свойств смешанной слюны у лиц с ранними формами воспалительных заболеваний парадонта / В.А. Чесноков, М.В. Галиулина, И.В. Ганзина и др.// Тезисы 71-ой научной студенческой конференции.- Омск,2002.- С.119.

8. Леонтьев В.К. Структурные свойства смешанной слюны у лиц с кариесом при разных значениях индексов КПУ/ М.В. Галиулина, И.В. Ганзина, И.В. Анисимова // Стоматология. – Омск,2002. -№4.- С.30-31.

9. Галиулина М.В. О роли слюны в процессах патологической биоминерализации в полости рта / И.В. Ганзина, И.В. Анисимова // Омский научный вестник.- Омск, 2002.-выпуск 21.- С182-183.

10. Леонтьев В.К. Структурные свойства смешанной слюны у лиц с ранними формами воспалительных заболеваний пародонта / М.В. Галиулина., И.В. Ганзина., И.В. Анисимова// Стоматология.- М., 2003.- №4.-С.32-33.

11. Курочкин К.А. Структурные свойства смешанной слюны человека в разные временные сроки исследования / В.А. Чесноков., М.В. Галиулина, И.В. Ганзина, И.В. Анисимова// Тезисы доклада 72-ой научной студ. конф.- Омск, 2003.-С.29-30.

Дата добавления: 2013-12-12