Химия биогенных элементов d-блока

Сегодня нам предстоит подробнее ознакомиться с биогенными элементами, находящимися в d -блоке элементов таблицы Менделеева. В этом блоке нет таких элементов, как кислород, который входит в состав почти всех веществ живой клетки, или углерод, создающий каркас для биологических структур. Однако без d -элементов, как и без энергии, или без воды, никакая клетка или многоклеточное существо не были бы живыми. Атомы биогенных d -элементов в соединении с белками образуют ферменты, при участии которых осуществляются окислительно-восстановительные реакции биосинтеза, перенос электронов от органических коферментов к молекулам кислорода и транспорт в потоке крови самих молекул кислорода.

Существование d -элементов определено структурой энергетических подуровней атомов и последовательностью возрастания их энергии. Следующая схема показывает, что d -элементы появляются в четвертом периоде:

Четвертый период, 2 s -, 10 d - и 6 p -элементов

Второй и третий периоды, по 8 s - и p -элементов

Первый период, 2 s -элемента

1 s 2 s 2 p 3 s 3 p 4 s 3 d 4 p

В периодах с 4-го по 7-й после заселения электронами внешнего s -подуровня, нижним вакантным становится d -подуровень предпоследнего энергетического уровня. В этих периодах атомы, следующие за s -элементом второй группы, получают добавочный электрон на соответствующем d -подуровне, и таким образом, начинается ряд из десяти d -элементов. d -Элементы объединяются в группы по 4 элемента, с номерами от I до VIII и буквенным обозначением «В». d -Элементы 7-го периода реального значения для химии не имеют. При традиционном распределении элементов по восьми группам, остаются 2 лишних d -элемента. Поэтому в группу VIIIB в каждом периоде помещено по 3 элемента:

Период	группа VIIIB
	Fe	Co	Ni	Семейство железа
	Ru	Rh	Pd	Семейство платиновых металлов
	Os	Ir	Pt

В варианте таблицы IUPAC группа VIIIB разделена на три группы с номерами 8, 9 и 10.

Все d -элементы являются металлами. Их металлический характер объясняется наличием свободных валентных орбиталей: у них не заселен электронами валентный р -подуровень и частично заселен d -подуровень. У элементов 4-го периода скандия, титана и ванадия заселяются орбитали 3 d- подуровня в соответствии с правилом Хунда. При этом происходит общее понижение энергии подуровней и постепенное сближение подуровней 4 s и 3 d:

В атоме хрома подуровни 4 s и 3 d расположены так близко, что электрон переходит с подуровня 4 s на подуровень 3 d. Это явление называют «проскоком электрона». У марганца, следующего за хромом, заселяется подуровень 4 s, а у железа начинается заселение d -подуровня вторыми электронами:

У следующих 4-х элементов продолжается заселение d -подуровня вторыми электронами. У меди энергия 3 d -подуровня становится ниже энергии 4 s -подуровня, что приводит к очередному «проскоку электрона»: 3 d -подуровень приобретает полный комплект электронов за счет 4 s -подуровня. Поэтому последний элемент d -ряда – цинк формально оказывается s -элементом. Его последний электрон занимает s -подуровень.

У элементов 5-го периода есть некоторые отклонения от рассмотренной последовательности заселения d -орбиталей. В частности, у палладия нет электронов на внешнем 5 s -подуровне (электронная формула [Kr]4 d ¹⁰5 s ⁰).

В блоке d -элементов внутри отдельных групп отмечается достаточно значительное различие в свойствах между элементами 4-го периода, с одной стороны, и элементами 5-го и 6-го периодов, с другой стороны. В то же время, пары элементов 5-го и 6-го периодов, такие как цирконий и гафний, ниобий и тантал, молибден и вольфрам, и т. д., проявляют повышенное сходство между собой. Это явление объясняется лантаноидным сжатием. В ряду лантаноидов, находящихся в таблице Менделеева между барием и гафнием, по мере увеличения заряда ядра идет понижение энергии орбиталей и, следовательно, уменьшение радиусов атомов и их ионов. Это «сжатие» сохраняется у элементов, следующих за лантаноидами. В результате этого у гафния радиус близок к цирконию, у тантала к ниобию и т. д. Этим и обусловлено сходство элементов по химическим свойствам.

Наиболее характерное свойство d -элементов заключается в наличии у большинства из них переменных степеней окисления в сложных веществах (таблица). Почти для всех d -элементов характерна степень окисления +2. В этом состоянии атомы отдают свои валентные электроны с s- подуровня. Казалось бы, сначала должны удаляться электроны с более высокого d- подуровня. Кажущееся нарушение связано с особым свойством d- орбиталей: при определенных условиях они расщепляются на группы орбиталей с разной энергией (рисунок). В результате такого расщепления энергия s -орбитали оказывается выше, чем энергия одной из групп d- орбиталей. Расщеплением d- подуровня объясняется также появление окраски, характерной для большинства соединений d- элементов.

Таблица. Степени окисления d -элементов 4-го периода*

Элемент	Электронная структура, число электронов	Степени окисления
Sc	4 s ^23 d ^1; 3	0, +3
Ti	4 s ^23 d ^2; 4	0, +2, +3, +4
V	4 s ^23 d ^3; 5	0, +2, +3, +4, +5
Cr	4 s ^13 d ^5; 6	0, +2, +3, +6
Mn	4 s ^23 d ^5; 7	0, +2, +3, +4, +6, +7
Fe	4 s ^23 d ^6; 8	0, +2, +3, +6, +8
Co	4 s ^23 d ^7; 9	0, +1, +2, +3 (+5)
Ni	4 s ^23 d ^8; 10	0, +2, +3, +4
Cu	3 d ^104 s ^1; 11	0, +1, +2, (+3)
Zn	3 d ^104 s ^2; 12	0, +2

*Подчеркнуты наиболее характерные СО; в скобках даны малоустойчивые СО.

В ряду d- элементов одного периода высшая степень окисления сначала возрастает от группы IIIB до группы VIIIB. Она равна суммарному числу внешних электронов на s - и d- орбиталях.

С атомов железа начинается заселение d- орбиталей вторыми электронами. Благодаря увеличению заряда ядра электронная структура достаточно стабилизируется, и возникающие на d- подуровне электронные пары, как правило, уже не являются валентными. С этим и связано понижение высших степеней окисления при переходе в ряду железо – медь. У самого железа образование неустойчивого оксида FeO₄ доказано сравнительно недавно.

При переходе в группах d- элементов сверху вниз высшие степени окисления стабилизируются, то есть окислительные свойства соответствующих соединений ослабевают.

Возможностью изменения степеней окисления d- элементов обусловлено протекание многочисленных окислительно-восстановительных реакций не только с участием твердых веществ и газов при высоких температурах, но и в растворах. Вам известны примеры реакций окисления-восстановления с соединениями марганца, хрома, железа.

d -Орбитали активно участвуют в образовании химических связей и в гибридизации с орбиталями s - и p -подуровней. Этим обусловлено образование d -элементами необычайно большого числа комплексных соединений с лигандами всех типов – монодентатными, полидентатными, макроциклическими, и с разными донорными атомами.

Как правило, устойчивость комплексных соединений возрастает в ряду d -элементов от скандия к цинку. Особенно характерны комплексные соединения для хрома(III), железа(II), железа(III), кобальта(III), никеля(II), меди(I), меди(II), цинка(II). Комплексные соединения тяжелых d -элементов (5-й и 6-й периоды) прочнее, чем комплексные соединения d- элементов 4-го периода.

Из элементов d -блока в природе наиболее распространено железо. В земной коре по массе оно занимает 4-е место после кислорода, кремния и алюминия. К широко распространенным элементам относятся также титан и марганец. Среди d -элементов 5- и 6-го периродов есть очень редкие благородные (химически стойкие) металлы: серебро, золото, платина и другие платиновые металлы.

d -Элементы, имеющие в металлическом состоянии низкую химическую активность (золото, платиновые металлы, серебро, ртуть, медь), встречаются в природе в самородном состоянии. Остальные d -элементы образуют различные природные соединения с кислородом, серой и другими неметаллами.

Среди элементов d -блока есть биогенные элементы. К ним относятся марганец, железо, кобальт, медь, цинк, молибден, а также, возможно, ванадий, хром и никель. Необходимость железа и иода была обнаружена XIX в; необходимость меди, марганца, цинка, кобальта – 1928-1935 г; необходимость хрома, селена, молибдена – к 1965 г. Это микроэлементы, содержание которых в живых организмах менее сотых долей процента. Они входят в состав ферментов. Ферменты, молекулы которых постоянно содержат ион металла (Fe²⁺, Fe³⁺, Cu²⁺, Cu¹⁺, Zn²⁺) называются металлоферментами. Очень много ферментов, которые активируются ионами металлов, но не связаны с ними постоянно. Во многих случаях атомы металла, изменяя степень окисления, играют роль переносчиков электронов. Такие ферменты ускоряют биохимические реакции окисления-восстановления, и относятся к классу ферментов оксидо-редуктаз. Из различного биологического материала выделено большое число металлоферментов: железо – более 70, медь – > 30, цинк – > 120, молибден – 12. Недостаток или избыток большинства биогенных элементов проявляются в виде специфических заболеваний.

Остановимся на механизиах действия отдельных биогенных d -элементов.

Наиболее хорошо изучена биологическая роль железа. В организме человека его содержится 4,2 г. От 60 до 73% этого железа находится в составе гемоглобина, 3-5% миоглобин, 15-16% депонировано (в печени, костном мозге), 0,1% ферменты, 10% не объяснены.

Для железа одинаково характерны степени окисления +2 и +3. Поэтому оно образует два ряда соединений, в которых имеются оксиды, гидроксиды, однотипные соли и комплексные соединения:

Fe(II)	Fe(III)
FeO	Fe2O3
Fe(OH)2	Fe(OH)3
FeCl2	FeCl3
FeSO4	Fe2(SO4)3
K4[Fe(CN)6]	K3[Fe(CN)6]

Большое значение имеет способность железа принимать и отдавать электрон без изменения лигандного окружения. Этим обеспечивается большая скорость обмена электроном:

Fe(H₂O)₆²⁺ Fe(H₂O)₆³⁺, k = 4 л/моль×с,

Fe²⁺-Cyt c Fe³⁺-Cyt c, k = 5×10⁴ л/моль×с

Редокс-потенциалы систем Fe³⁺/Fe²⁺ зависят от лигандного окружения, что и позволило выстроить в митохондриях т. н. дыхательную цепь из железосодержащих ферментов, в которой последовательно увеличиваются потенциалы.

Для железа наиболее характерно КЧ 6, но один из лигандов может быть связан менее прочно, если остальные донорные атомы находятся в составе полидентатного лиганда. Биологические функции железа связаны как с транспортом О₂, так и с последующим восстановлением кислорода до О^2- с образованием воды.

Кроме транспортной функции у гемоглобина есть и другие. Он образует одну из главных по емкости буферных систем крови. И еще, усиление кислотных свойств при переходе гемоглобина в оксигемоглобин способствует удалению СО₂ при прохождении крови в легких:

H-Hb-Fe²⁺ + O₂ + HCO₃^- = Hb^--Fe²⁺-O₂ + CO₂ + H₂O

Имеется много данных по физиологическому действию гемоглобина. Эритроцит содержит 280·10⁶ молекул гемоглобина. В 100 мл крови в среднем 15,6 г гемоглобина. Ее емкость 20,9 мл кислорода на 1 л. Растворимость кислорода повышается в 70 раз. Эритроцит насыщается кислородом за ¼ секунды. При р (О₂) околоо 13 кПа степень насыщения 99%. У человека ежедневно высвобождается 8 г гемоглобина, содержащего 20 мг железа. Железо находится в состоянии постоянного обмена.

Английский биохимик М. Перутц (1914 – 2002), родившийся в Вене, много лет посвятил изучению гемоглобина и получил Нобелевскую премию (1960). Он провел ренггено-структурное исследование гемоглобина и построил пространственную модель молекулы. Брутто-формула C₃₀₃₂H₄₈₁₆O₈₇₂N₇₈₀S₈Fe₄ (одна из разновидностей), М_r (Hb)=64458, в молекуле 574 аминокислотных остатка. Две a-цепи по 141 остатку и две b-цепи по 146 остатков. В молекуле Hb в соединении с каждой цепью находится по одной не белковой комплексной группе атомов, называемой гем. На химическом языке это макроцикл протопорфирина с атом железа. Железо связано с 4 атомами азота протопорфирина и пятой связью с азотом имидазольного цикла гистидина. Железо, и вместе с ним гем, крепится к белковой цепи. Молекула кислорода образует с железом относительно слабую связь в транс-положении к азоту гистидина. При повышении концентрации кислорода, которую обычно выражают через р (О₂) кислород связывается, а при понижении р (О₂) отрывается от гемоглобина и через мембраны проникает в клетки. При присоединении О₂ изменяется конформация молекулы гемоглобина, поэтому гемоглобин называют «дышащей молекулой». Изменение конформации облегчает присоединение следующих трех молекул О₂. Гемоглобин может связывать и другие, похожие на кислород молекулы. Одна из таких молекул оксид углерода(II).

Присоединяющаяся молекула О₂ не окисляет железо в гемоглобине. Другие вещества могут окислить Fe(II) до Fe(III). Это нитриты, красная кровяная соль и др. Образующийся при окислении метгемоглобин коричневого цвета. В необходимых случаях в крови определяют не только гемоглобин, но и метгемоглобин.

Известны разновидности гемоглобина у разных животных. Встречаются и генетические дефекты гемоглобина, проявляющиеся в форме анемии. Из этого видна необычайно тонкая подгонка гемоглобинова к потребностям каждого вида.

В мышцах есть более простой белок миоглобин, также связывающий кислород. В миоглобине одна пептидная цепь из 151 аминокислотного остатка, к которой присоединен один гем. Миоглобин служит для запасания кислорода.

Важнейшими железосодержащими ферментами являются цитохромы a, b, c и цитохромоксидаза, входящие в уже известную нам дыхательную цепь переноса электронов. Принцип действия цитохромов – попеременное восстановление железа(III) и окисление железа(II) с получением электрона от одного соседа и передачей его другому соседу. Терминальный фермент дыхательной цепи цитохромоксидаза содержит по одному атому железа и меди (возможно 2Fe, 2Cu). В цитохромах железо связано с атомами азота в протопорфириновом цикле. Еще 2 связи по третьей оси октаэдра скрепляют гем с пептидной цепью. Связи железа могут образоваться с азотом гистидина и серой цистеина и метионина. Принципиальное отличие такой структуры от гемоглобина очевидно. В гемоглобине шестое координационное место свободно для связывания кислорода.

К группе железопорфириновых ферментов относятся также каталаза и пероксидаза. Каталаза сдерживает накопление перекиси водорода, катализируя ее диспропорционирование на воду и кислород. Пероксидаза ускоряет реакции окисления различных субстратов перекисью водорода.

Железо в организме присутствует также в депонированной форме. Одно из таких веществ ферритин накапливается в печени и костном мозге. Оно содержит 17-23 % железа, отношение Fe/N 2:1. На одну молекулу ферритина с M_r = 900000 приходится 4500 атомов Fe. Железо в ферритине образует мицеллы. Имеется также переносчик железа трансферрин, М_r = (75-80)×10³. Этот белок способен узнавать синтезирующие гемоглобин ретикулоциты и обеспечивает доставку содержащегося в нем железа тем клеткам, которые в нем нуждаются. У разных организмов есть и другие типы железосодержащих белков.

В VIIIB группе находится также биогенный элемент кобальт. Это ультрамикроэлемент, содержание которого в организме человека 1,5 мг, что в 3000 раз меньше, чем содержание железа. Биологическая роль кобальта надежно доказана. Он образует макроциклические комплексы с очень сложным лигандом, являющимся производным коррина. Последний представляет собой макроцикл, отличающийся от порфина отсутствием одной СН-группы между пиррольными кольцами:

CN

Атомы водорода в макроцикле замещены очень сложными радикалами. В форме поступающего в продажу витамина В₁₂, атом кобальта связан с четырьмя атомами азота и пятый лиганд – цианогруппа. Витамин В₁₂ иначе называют цианкобаламин. Его брутто-формула C₆₃H₉₀O₁₄N₁₄PCo, M_r =1356. После внутривенного введения витамина циано-группа замещается другими лигандами и вещество переходит в несколько форм активных коферментов. Они активируют рибонуклеотидредуктазу, глутаматмутазу, биосинтез ДНК, метаболизм аминокислот. При биосинтезе метионина кофермент переносит метил. При этом лигандом у кобальта оказывается группа СН₃.

К биогенным элементам причисляется марганец, содержание которого в теле человека близко к содержанию иода – 0,012 г. Как элемент группы VIIB, марганец имеет степени окисления от 0 до +7. В многочисленных солях и комплексных соединениях марганец находится в степенях окисления +2 и +3. Ион Mn²⁺ кислородом не окисляется и очень устойчив в водной среде. Это парамагнитный ион, который удобен для исследований механизмов биохимических процессов. В степени окисления +7 марганец известен в составе сильнейшего окислителя перманганата калия KMnO₄. Вещество применяется в медицине для промывания гнойных ран, обеззараживания небольших повреждений на коже, и даже внутрь при желудочных инфекциях. При этом строго соблюдаются рекомендуемые концентрации растворов, исключающие опасное окислительное воздействие.

Как биогенный элемент в организме человека, марганец присутствует в виде иона Mn²⁺. По своему действию он похож на ион Mg²⁺, но в ряде случаев действует специфично. Ион Mn²⁺ активирует ферменты гидролазы, декарбоксилазы, трансферазы, аргиназу, пируваткарбоксилазу, 1-лейцинаминоэкзопептидазу. Марганец участвует в клеточном митозе, кроветворении. Собственных металлоферментов марганец, по видимому, не образует, но может активировать другие металлоферменты.

В группе IB биогенным микроэлементом является медь. Ее содержание в теле человека 0,072 г. Это в 6 раз больше, чем содержание марганца. Медь имеет две устойчивые положительные степени окисления +1 (конфигурация d ¹⁰) и +2 (конфигурация d ⁹). Соли и комплексные соединения меди(II) окрашены (голубые, синие, фиолетовые). В медицине играют также определенную роль серебро и золото. Коллоидное серебро проявляет высокую противомикробную активность, и применение его эффективно в гнойной хирургии.

Белки, в состав которых входит медь, проявляют оксидазную активность, то есть катализируют реакции, при которых в состав субстрата включается кислород. При этом медь(II) попеременно восстанавливается до медь(I) и снова окисляется.

В крови человека постоянно присутствует белок церулоплазмин, который удается выделить в виде синих кристаллов. В его составе 0,3% меди. Различными методами исследования получены сильно расходящиеся значения молекулярной массы церулоплазмина. По рентгеноструктурным данным M_r = 132000. В этом случае в молекуле церулоплазмина содержится 6 атомов меди. Этот белок влияет на обмен железа, и его недостаток вызывает анемию. У человека имеется еще несколько ферментов, содержащих медь. В дыхательной цепи таким ферментом является цитохромоксидаза.

В разных медьсодержащих белках содержится от 1 до 8 атомов меди. Гидроксилирование тирозина осуществляется при участии тирозиназы с M_r = 33000, содержащей один атом меди.

Фермент супероксиддисмутаза (M_r = 31400) в двух субъединицах содержит 2 атома меди и 2 атома цинка, причем в структуре имеется имдазольный мостик между атомами меди и цинка:

Действие фермента можно представить как попеременное окисление и восстановление меди:

E- Cu²⁺ + O₂^– → E- Cu⁺ + O₂

E- Cu⁺ + O₂^– + 2H⁺ → E- Cu²⁺ + H₂O₂

Суммарная реакция

2O₂^– + 2H⁺ = O₂ + H₂O₂

Последний элемент в ряду d -элементов 4-го периода цинк. Заполненный d -подуровень цинка энергетически стабилизирован, вследствие чего цинк имеет только степень окисления +2. Из этого следует, что цинк не может играть роль активного центра в оксидоредуктазах. Он входит в состав некоторых оксидоредуктаз, играя роль кислоты Льюиса, участвующей в формировании пространственной структуры и распределении электронной плотности активного центра.

Наиболее активную роль ион цинка играет в гидролитических ферментах. В теле человека 2,3 г цинка; в крови 6-8 мг/л (12% в сыворотке, 85% в эритроцитах и 3% в лейкоцитах); в сыворотке 66% цинка слабо связано с белками и 34% прочно. Содержание в печени 50 мг/кг. Примеры ферментов: лактатдегидрогеназа, щелочная фосфатаза, M_r = 80000 (гидролиз фосфоэфиров), 4 атома цинка. Карбоксипептидаза А, M_r = 34600, 307 аминокислотных остатков, 1 атом Zn. Фермент отщепляет аминокислоты от С-конца белков и пептидов. Цинк присоединен к His-69, Glu-72, His-196. С His цинк связывается через азот кольца. Цинк участвует как в связывании субстрата, так и в катализе. В качестве кислоты Льюиса он оттягивает электроны от углеродного атома карбоксильной группы. Алкогольдегидрогеназа содержит 4 атома Zn, M_r = 84000. Карбоангидраза катализирует дегидратацию СО₂. В ферменте 1 – 2 атома цинка, M_r = 30000. Цинк удается заместить катионами Mn(II), Со(II), Cu(II), Cd(II), Hg(II). Фермент активен только с цинком и кобальтом. У человека насчитывается 11 ферментов, содержащих цинк.

Оставшиеся два элемента группы IIB – кадмий и ртуть – принадлежат к часто упоминаемым токсичным элементам. Для обоих элементов характерна степень окисления +2. Они способны замещать цинк в его металлоферментах и вообще соединяться с серой белков. У ртути имеется ряд особых свойств. Особенно следует обратить внимание на значительную летучесть металла. Ртуть легко образует медленно гидролизующиеся органические соединения. Катион метилртуть HgCH₃⁺ накапливается в организме и может проникать в мозг. Соединения ртути длительное время применялись в медицине главным образом в форме мазей. В настоящее время ртуть в терапии заменена новыми препаратами.

Остановимся на биологической роли молибдена. Это единственный биогенный металл 5-го периода. Это элемент группы VIB, аналог хрома. Содержание молибдена в организме человека <0,0093 г. Он входит в состав трех ферментов, из которых достаточно хорошо исследована ксантиноксидаза. В ее составе 2 атома Mo и 8 атомов Fe. Роль молибдена состоит в переносе электронов:

+6 +5 +5 +4

E -Mo + e^– → E -Mo; E -Mo + e^– → E -Mo.

В последующих реакциях молибден снова окисляется.

Молибден находится также в составе нитрогеназы – фермента, восстанавливающего атмосферный азот до аммиака, который далее реагирует с органическими веществами. Этот фермент имеют азотфиксирующие бактерии. Фермент необычайно сложен. Он образуется из Fe-белка и Fe-Mo-белка. Использование этого фермента или каких-то аналогичных каталитических систем крайне привлекательно, так как эта технология могла бы заменить сложное производство аммиака.

Дата добавления: 2013-12-13