Осмотична резистентність (стійкість) еритроцитів

В гіпотонічних розчинах еритроцити набрякають, що може привести до часткового або повного гемолізу. Розрізняють два види резистентності

1. мінімальна – визначається концентрацією сольового розчину, яка викликає початкову стадію гемолізу найменш стійких еритроцитів

2. максимальна - визначається концентрацією сольового розчину, яка викликає повний гемоліз всіх еритроцитів.

Ширина резистентності – різниця між величиною мінімальної та максимальної стійкості.

Гемоглобін - складний білок хромопротеїд. Він складається з білка – глобіна (96%),і простетичної групи - гему (4%).

Гемоглобіни різних видів відрізняються за формою кристалів, розчинністю, спорідненістю до О₂, спектрами поглинання, але всі вони складаються з безбарвного білку - глобіну, зв’язаного нековалентно з феропротопорфірином (гемом). Відмінності у властивостях гемоглобінів обумовлені виключно відмінностями у послідовності амінокислот і конформації глобіну; гем однаковий, або майже однаковий, у всіх гемоглобінів хребетних тварин і у більшості безхребетних.

Феріпротопорфірин, або гемін, містить Fe³⁺, має сумарний позитивний заряд і приєднує додатковий ліганд (п’ятий). Вільний гем нестійкий і швидко окислюється до геміну.

Гемоглобін, не зв’язаний з киснем, який містить гем з Fe²⁺, називається дезоксигемоглобіном, ферогемоглобіном або відновленим гемоглобіном і позначається Hb. Ферум кожного з чотирьох гемів молекули гемоглобіну може оборотньо зв’язувати молекулу О₂. Повністю оксигенований Hb, який називається оксигемоглобіном (HbO₂), містить чотири молекули О₂ на молекулу гемоглобіну. Гемоглобін може також сполучатися з чотирма молекулами СО з утворенням СО- гемоглобіну або карбоксигемоглобіну (HbCO). Хімічне сродство СО до Hb приблизно у 200 разів більше, ніж О₂. тому Hb блокується СО і не може переносити О₂. тому СО дуже отруйний, при концентрації 0,1% СО відбувається отруєння організму, а при концентрації СО=1% 0 настає смерть. Деякі окисники, зокрема пероксиди, К₃[Fe(CN)₆], хінони можуть окислювати Fe²⁺ в гемоглобіні до Fe³⁺ з утворенням метгемоглобіну (MetHb), який не приєднує ні О₂, ні СО. Він утворюється in vivo в нормі, але в невеликих кількостях, і ферментативно відновлюється до Hb. Fe³⁺ в MetHb може взаємодіяти з багатьма аніонами, наприклад, з OH¯, Cl¯. MetHb взаємодіє з CN^-, утворюючи ціанметгемоглобін.

Гем приєднується до білку глобіну координаційним зв’язком між атомом Феруму гему і атомом Нітрогену гістидинових залишків у молекулі глобіну.

На гемоглобін дуже схожий міоглобін м’язів хребетних тварин. У вигляді оксиміоглобіну MbО₂ він є резервуаром О₂ в скелетних м’язах, які перебувають у стані спокою, а при м’язовій активності звільняє О₂. складається з одного поліпептидного ланцюга і гема. Кількість Феруму однакова у гемоглобіні і у міоглобіні, але міоглобін має більше сродство до О₂, ніж гемоглобін.

Міоглобін може акцептувати О₂ від HbО₂, зберігати його в м’язовій клітині і забезпечувати киснем цитохромоксидазу - кінцевий фермент у ланцюзі ферментів клітинного дихання, коли поступлення О₂ виявляється обмеженим.

У процесі скорочення м’язів, коли потреба в О₂ максимальна і внутрішньоклітинний парціальний тиск О₂ знижується, О₂ дисоціює з комплексу з міоглобіном і стає доступним для окислювальних процесів.

Велика кількість міоглобіну міститься в серцевому м’язі. У нервових клітинах різних безхребетних також є міоглобіноподібні пігменти. В усіх м’язах міоглобін виступає як внутрішньоклітинний транспортний засіб, що полегшує процес перенесення кисню зважаючи на те, що розчинність і константа дифузії вільного кисню обмежує його здатність проходити відстані між стінкою м’язового капіляра і віддаленими частинами клітини, де він використовується.

Зв’язування гемоглобіном О₂ залежить не тільки від парціального тиску кисню, але і від pH, концентрації СО₂, деяких аніонів, таких, як Cl¯. Збільшення концентрації СО₂ знижує спорідненість Hb до О₂ при постійному pH. Процеси зв’язування О₂, H⁺, CO₂, з Hb взаємозалежні; зміна концентрації однієї з цих речовин впливає на зв’язування Hb з іншими.

При зміні парціального тиску СО₂ у середовищі навколо еритроциту змінюється рівновага системи Hb-O₂. Це явище відоме як ефект Бора. Цей ефект має велике фізіологічне значення. Коли артеріальна кров попадає в зону тканин, СО₂ дифундує в еритроцити, понижуючи pH і спорідненість Hb до О₂. Втрата СО₂ в органі, де відбувається газообмін, в результаті якої міг би потенційно збільшитися pH, підвищує спорідненість Hb до О₂ і, як наслідок, сприяє насиченню гемоглобіну киснем в умовах відносно низького парціального тиску О₂.

СО₂ також зв’язується з Hb з утворенням карбаміногемоглобіну:

Hb-Nh₂+CO₂ → Hb-NH-C-O^-+H⁺

Реакція оборотна і кількість утвореного карбаміногемоглобіну визначається парціальним тиском СО₂. Зв’язують СО₂ тільки N- кінцеві a– аміногрупи амінокислот поліпептидних ланцюгів гемоглобіну. Спорідненість до СО₂ a– аміногрупи b– ланцюгів Hb приблизно в три рази більша, ніж спорідненість a– аміногрупи a– ланцюгів. В ідентичних умовах більше СО₂ зв’язується з аміногрупами поліпептидних ланцюгів Hb, ніж HbO₂.

Дата добавления: 2014-01-04