Автолитические превращения мышечной ткани

ПОСМЕРТНЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ В МЫШЦАХ

Изолированная из организма мышца лишается притока кислорода и питательных веществ. Дыхание в такой мышце прекращается и в ней наступают необратимые изменения, сопровождающиеся ее затвердеванием и укорочением. Подобные же изменения происходят в мышцах тела животных после их смерти. В связи с этим они и получили название посмертное (трупное) окоченение.

Во всех случаях окоченения в мышцах исчезают АТФ и креатинфосфат, разрушается гликоген и накопляются молочная и фосфорная кислоты. Чем быстрее протекают указанные процессы, тем скорее наступает трупное окоченение мышц.

После смерти животного по мере разрушения АТФ мышечные волокна теряют эластичность, а затем под влиянием кислой реакции, вызванной накоплением молочной кислоты, происходят физико-химические изменения в белках – их набухание и затвердение. Набухший коллоид при старении сжимается, из него выделяется вода (синерезис), что в итоге приводит к восстановлению подвижности окоченевших мышц.

Определяющим условием для формирования биохимических свойств мяса и качества продуктов являются уровень и характер развития автолитических процессов в животных тканях. Изменения, происходящие в послеубойный период в мышечной ткани, имеют важное практическое значение, оказывают существенное влияние на пищевую ценность мяса и его потери в процессе технологической обработки.

В послеубойный период с развитием окоченения главную роль играют ферменты сокращения – расслабления, вызывающие изменения сократительного аппарата миофибрилл, распад АТФ и других несущих в себе запас энергии веществ, а также обеспечивающие синтез АТФ за счет превращения углеводов, и прежде всего гликогена.

В сложных процессах автолитических превращений мышечной ткани важная роль принадлежит изменениям углеводной системы.

В комплексе биохимических превращений, происходящих в начальный период автолиза мышц, наиболее отчетливо проявляются превращения гликогена и изменения органических фосфорных соединений.

Автолитический распад мышечного гликогена обусловлен двумя параллельно протекающими процессами: анаэробным гликолизом с образованием молочной кислоты и гидролизом с образованием редуцирующих углеводов.

Состояние автолиза тканей легко определить по внешним признакам визуально. Сразу после убоя мышечная ткань расслаблена, поскольку в клетках содержится АТФ, уровень которой поддерживается в результате ряда хаотично протекающих реакций. Через несколько часов ранее расслабленные мышцы теряют свою гибкость, эластичность, становятся твердыми и непрозрачными. Наступает посмертное окоченение, которое сохраняется в течение 24–28 ч. По истечении 24–28 ч все более заметными становятся признаки разрушения клеточных структур: ядра сморщиваются, появляются поперечные разрывы мышечных волокон. Накопление специфических химических веществ в процессе автолиза служит основой органолептической оценки состояния сырья.

Так, процесс созревания мяса связан с переходом части водорастворимых белков мышечных волокон в коагулированное состояние, причем особенно сильный сдвиг в соотношении общего аминного и аммиачного азота водной вытяжки мяса при 4 °С приходится на 6-й час после убоя животного. Массовая доля коагулирующих белков водной вытяжки составляет 60 % общего азота вытяжки.

Отношение миозина к миогену уменьшается почти в три раза к 24-му часу и остается затем постоянным.

Наиболее важной составной частью мяса по объему, питательной и биологической ценности является поперечнополосатая мышечная ткань туш убойных животных. В этой связи важно знать последовательность послеубойных изменений мышечной ткани.

Важно отметить, что в процессе биохимических превращений белковых и азотистых экстрактивных веществ в мясе накапливаются химические предшественники вкуса и аромата мяса.

Интенсивный обмен белков в животных тканях требует наличия системы, осуществляющей интенсивный распад белковых веществ. В связи с ведущим значением биохимических ферментативных процессов для направленного регулирования свойств мясного сырья и готовых продуктов большое практическое значение имеют тканевые ферментные системы мяса. Действие протеолитических ферментов в животных тканях в послеубойный период направлено на расщепление собственных компонентов и структур клеток.

Протеиназы, осуществляющие гидролиз белков, подразделяют на экзо- и эндопептидазы. Первые расщепляют концевые участки полипептидных цепей, вторые – внутренние участки цепи. Экзопептидазы содержатся как в саркоплазме и саркоплазматическом ретикулуме, так и в лизосомах, тогда как внутриклеточные эндопептидазы находятся, как правило, в лизосомах клеток.

Прижизненная роль внутриклеточных протеолитических ферментов многогранна: они участвуют в катаболизме белков и доставке пластического материала для биосинтетических реакций, образовании и распаде физиологически активных веществ, оказывают прямое воздействие на энзиматический аппарат клетки посредством активации зимогенов или протеолитической модификации самих ферментов и т. д.

В автолитических превращениях мышечной ткани наиболее важное значение имеет деятельность двух основных ферментных систем. Одна из них связана с функцией движения, другая – катализирует непрерывный распад главных структурных элементов мышечного волокна, в том числе актомиозинового комплекса. Главная роль отводится катепсинам.

Катепсины – кислые протеиназы, проявляют максимальную активность при рН 2,0–5,0, находятся в органах, тканях и локализованы в лизосомах, которые представляют собой внутриклеточные пузырьки диаметром около 5,5 мкм, ограниченные мембраной.

Катепсины являются типичными протеиназами и вызывают деструкцию высокомолекулярных белков. С деятельностью катепсинов, которые во втором периоде автолиза освобождаются из лизосом и активируются кислой реакцией среды клетки, тесно связаны изменения свойств белков, предшествующие релаксации мышц.

В настоящее время в мышечной ткани идентифицирован ряд ферментов эндопептидазного действия – катепсины В₁, D, H, L, G и экзопептидазы – катепсины А, В₂ и С.

Катепсин В₁ – тиоловая эндопептидаза, активируется SH-c∙e-динениями, имеет оптимум активности при рН 6,0, проявляет более высокую по сравнению с коллагеназой способность к гидролизу коллагена в кислой среде и напоминает папаинтиоловую протеиназу растительного происхождения, широко используемую для мягчения мяса.

Катепсин D – карбоксильная эндопептидаза, проявляющая активность при рН 2,8–4,0, расщепляет низкомолекулярные пептиды, имеет сродство к пептидным связям, образованным гидрофобными боковыми радикалами, и поэтому сходен с пепсином – пищеварительным ферментом, выделяемым слизистой оболочкой желудка. Катепсин Е отличается от катепсина D субстратной специфичностью, более кислым характером и лабильностью. Катепсин Н относится к эндоаминопептидазам, способен гидролизовать белки и пептиды с максимальной активностью при рН 6,0.

Катепсин L – тиоловая эндопептидаза, присутствует в лизосомальной фракции, гидролизует различные белки с максимальной активностью при рН 5,0.

Лизосомальные экзопептидазы были открыты позднее эндопептидаз. В настоящее время установлено, что они наиболее активны на последних стадиях расщепления белковых молекул, когда под действием эндопептидаз образуется много новых концевых групп.

Катепсин А – лизосомальная карбоксипептидаза, проявляет наибольшую активность по отношению к пептидам при рН около 5,6–6,9, не способен гидролизовать крупные молекулы белка, однако вместе с катепсином D проявляет синергизм по отношению к белкам мышц. Отличительной чертой катепсина А является способность гидролизовать синтетический субстрат карбобензокси-1-глютамил-L-тирозин.

Катепсин В₂ – относительно неспецифическая карбоксипептидаза, активируемая сульфгидрильными соединениями; гидролизует полипептиды до свободных аминокислот с оптимумом рН 5,5–5,6, осуществляет глубокий гидролиз полипептидных фрагментов, образующихся в результате действия эндопептидаз.

Катепсин С –типичная тиоловая экзопептидаза, которая расщепляет пептиды и их производные с оптимумом рН 5,0–6,0. Являясь своеобразной аминопептидазой, принимает участие в деградации белка в комплексе с другими катепсинами или выполняет функции трансфераз.

В саркоплазме, митохондриях и рибосомах клеток выделен ряд протеиназ, проявляющих максимальную активность в нейтральной среде (рН 7,0–8,0) при наличии ионов калия. Кальцийзависимые тканевые протеиназы получили название кальпаинов.

Лизосомальные протеиназы – катепсины и кальцийзависимые протеиназы – кальпаины участвуют в автолитической деструкции тканей двояким образом: непосредственно воздействуя на основные компоненты клеточных элементов и путем активации других протеолитических ферментов.

Главенствующую роль в деградации белков играют катепсины L, В, Н и D, при этом важное место в процессе внутриклеточного протеолиза отводится катепсину D.

Действуя на разные субстратные фрагменты, катепсины оказывают существенное влияние на структуру белковых компонентов. Это вносит определенный вклад в диссоциацию образовавшихся на этапе посмертного окоченения белковых агрегатов, ведет к появлению свободных сульфгидрильных групп и частичному восстановлению свойств мышечной ткани, утраченных в процессе окоченения.

В результате действия катепсинов на белки при правильном развитии автолитических процессов мясо приобретает нежность, сочность, выраженные вкус и аромат. Характер и глубина автолитических изменений в мясе влияют на его качество и пищевую ценность.

Изучение и целенаправленное использование биохимических свойств тканевых ферментных систем необходимы для регулирования и интенсификации технологических процессов получения свежего мяса и продуктов его переработки.

При получении продуктов с заданными свойствами управление технологическими процессами осуществляется путем воздействия на основные ферментные системы мяса внешних факторов: температуры, рН среды и т. д., для чего необходимо знать условия проявления активности катепсинов.

Дата добавления: 2014-01-05