Обмен белков

Белковый обмен занимает ведущее место среди многообразных превращений веществ, свойственных живой материи. При этом по степени важности в процессах обмена пластическая роль белков в организации разнообразных структур и образовании ряда важнейших веществ, таких как, например, ферментов и гормонов, неизмеримо превосходит их роль как источника энергии. Более того, пластическая функция белков не только существенна, но и незаменима.

Переваривание белков начинается в желудке. Этому способствует два фактора: 1) наличие сильнокислой реакции желудочного сока (рН=0,9-1,6), 2) присутствие в соке пептидгидролаз, действующих на белки.

Кислотность желудочного сока обусловливает денатурирующее влияние на белок,чем облегчаетсяего гидролиз ферментом. Одновременно соляная кислота желудочного сока способствует превращению препепсина (пепсиногена), т.е. неактивной формы фермента, выделяемой главными клетками слизистойоболочки желудка, в активный протеолитический фермент – пепсин.

Имеются доказательства, что у человека из пепсиногена образуется несколько близких по строению пепсинов и, кроме того, пепсиноподобный фермент гастриксин (оптимум рН=3).

Оптимальная концентрация водородных ионов для пепсина составляет рН=1,5-2,5, что соответствует кислотности содержимого желудка на высоте пищеварения. При рН выше 6,0 пепсин инактивируется. Пепсин является ферментом-протеином и относится к группе эндопептидаз.

Пепсин предпочтительно ускоряет гидролиз пептидных связей, образованных при фенилаланине и лейцине, а по другим данным – аминогруппами ароматических и дикарбоновых аминокислот. В итоге каталитического действия пепсина образуются более или менее сложные пептиды.

Гидролиз белков под влиянием пепсина может сопровождаться также появлением свободных аминокислот.

Помимо пепсина и гастриксина, в желудке молодых животных и грудных детей обнаружен так называемый сычужный фермент(химозин или ренин). Оптимум действия этого фермента лежит в пределах рН=3,5-4. Под влиянием химозина в присутствии солей кальция казеиноген молока превращается в ходе гидролитической реакции в нерастворимый казеин, в результате этого происходит створаживание молока, приводящее к замедлению продвижения казеина по пищеварительному тракту и большему воздействию нанего протеиназ.

Пептиды и белки, перешедшие из желудка в кишечник, подвергаются дальнейшему расщеплению под влиянием ферментов поджелудочной железы (трипсина, химотрипсина, карбоксипептидаз) и ферментов кишечника (аминопептидаз и дипептидаз).

Трипсин содержится в поджелудочном соке в недеятельной форме в виде трипсиногена (претрепсина). Активирование фермента (перевод его в трипсин) начинается под влиянием другого протеолитического фермента – энтерокиназы (или энтеропептидазы) кишечного сока, открытого Н.П. Шаповальниковым в лаборатории И.П. Павлова. В последующем образование трипсина из трипсиногена осуществляется аутокаталитически (трипсин сам превращает трипсиноген в трипсин).

Трипсин гидролитически расщепляет какбелки, не изменившиеся в желудке под влиянием пепсина, так и высокомолекулярные пептиды. При этом трипсин предпочтительно расщепляет связи, в которых участвуют карбоксильные группы аргинина и лизина. Оптимум рН для трипсина равен 7-8. Трипсин производит сравнительно неглубокий гидролиз белка, образуя полипетиды. Следует отметить, что под влиянием трипсина в процессе гидролиза белка могут освободиться в небольшом количестве и свободные аминокислоты.

Другим протеолитическим ферментом поджелудочного сока является химотрипсин, который также секретируется в неактивной форме в виде химотрипсиногена и является, как и трипсин, эндопептидазой. Последний под действием трипсина переходит в химотрипсин.

Химотрипсин гидролизует предпочтительно те пептидныесвязи, в образовании которых участвует карбоксильная группа ароматических аминокислот (тирозина, фенилаланина и триптофана), а также лейцина, а по некоторым данным – метионина.

Полипетиды (или пептиды), образовавшиеся в результате действия на белки протеиназ пепсина, трипсина и химотрипсина, подвергаются дальнейшему расщеплению в кишечнике под влиянием пептидаз: карбоксипептидаз, аминопептидаз, дипептидаз. Эти так называемые экзопептидазы являются металлоферментами. Они активируются двухвалентными ионами Mg²⁺, Со²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, которые, по-видимому, имеют значение для образования фермент-субстратного комплекса. Пептидазы синтезируются в виде проферментов: карбоксипептидазы – в поджелудочной железе, аминопептидазы и дипептидазы – в кишечных железах, активируются эти проферменты трипсином. В результате ферментативного гидролиза полипептидов указанными пептидазами – карбоксипептидазами – с С-конца, а аминопептидазами – с N-конца полипептидов, в кишечнике образуются свободные аминокислоты, которые всасываются в кровь через кишечную стенку. Всасывание идет путём активного транспорта за счет энергии градиента Nа⁺ на мембране с участием белков‑переносчиков, молекулярные механизмы транспорта еще не совсем ясны.

Дата добавления: 2014-01-05