Строение и функции белка

Вопросы

Тема. Основы молекулярной генетики

1.Строение и функции белка.

2.Структурная модель ДНК Дж. Уотсона и Ф. Крика.

3.Транскрипция. Процесс трансляции у эукариот.

4. Сравнительная характеристика ДНК и РНК.

5.Генетический код. Свойства генетического кода.

Белки играют важнейшую роль в жизнедеятельности любых организмов. Многообразие и сложность живой материи, по сути дела, отражают многообразие и сложность самих белков. Каждый белок имеет свою уникальную функцию, которая определяется присущими ему структурой и химическими свойствами. Некоторые белки являются ферментами, т.е. катализаторами биохимических реакций в живых организмах. Каждая химическая реакция катализируется определенным ферментом. Без участия ферментов подобные реакции не происходят вовсе, или протекают крайне медленно, что бы обеспечить саму возможность существования живых организмов. Другие белки – структурные – выполняют в организме роль строительных белков – или сами по себе (например, коллаген), или в комплексе с нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины), углеводами (гликопротеины) или липидами (липопротеины). Некоторые белки, вовлеченные в систему запаса и транспорта кислорода, связываются с функционально важными металлосодержащими органическими молекулами. Так, например, миоглобин и гемоглобин специфически связывают железосодержащую группировку, называемую гемом.

Белки – это большие полимерные молекулы, построенные из мономерных аминокислотных звеньев. В состав белков входят двадцать различных видов аминокислот. Все белковые аминокислоты (за исключением пролина) характеризуются общей структурой (рис. 1), обязательными элементами которой являются: аминогруппа, карбоксильная группа, водород и какой-либо радикал.

Рис. 1 Структурная формула аминокислот. NH₂ – аминогруппа; COOH – карбоксильная группа; (H – атом водорода); радикал R – боковая группа.

Аминокислоты в белках связаны между собой прочными ковалентными пептидными связями, возникающими между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой следующей кислоты. Образующийся в результате такого взаимодействия олигомер называют пептидом. Аминокислоты, входящие в состав пептида часто называют аминокислотными остатками (табл.1). Структурную основу любого пептида составляет зигзагообразный остов, образованный атомами углерода и азота.

Таблица 1

Классификация аминокислот по природе боковых групп

Природа боковой группы	Название аминокислоты	Сокращение
Нейтральные	глицин	гли
Неполярные ароматические	триптофан	три
фенилаланин	фен
тирозин	тир
Неполярные серосодержащие	метионин	мет
цистеин	цис
Неполярные алифатические	аланин	ала
лейцин	лей
валин	вал
изолейцин	иле
пролин	про
Полярные, содержащие ОН-группу	серин	сер
треонин	тре
Полярные амиды	аспарагин	асн
глутамин	глн
Полярные «–» заряженные	аспарагиновая кислота	асп
глутаминовая кислота	глу
Полярные «+» заряженные	гистидин	гис
лизин	лиз
аргинин	арг

Дата добавления: 2014-01-06