Биологическая роль белков

БЕЛКИ

ГЛИ - ЛИЗ

ГЛИ - ГЛУ

ГЛИ - АЛА

ГЛИ-ЛЕЙ

Пептиды и белки являются полиэлектролитами. Рассмотрим простейшие примеры дипептидов:

H₂N–CH₂–CО–NH–CH–COOH ↔ H ₃N⁺–CH₂–CО–NH–CH–COO^‾

│ │

CH₃ СН₃

ИЭТ находится в области рН≈7

H₂N–CH₂–CО–NH–CH–COOH ↔ H ₃N⁺–CH₂–CО–NH–CH–COO^‾

│ │

(CH₂)₂ -СООН (СН₂)₂ - СООН

ИЭТ находится в области рН<7

H₂N–CH₂–CО–NH–CH–COOH ↔ H ₃N⁺–CH₂–CО–NH–CH–COO^‾

│ │

(CH₂)₄ –NН₂ (СН₂)₄ – NН₂

ИЭТ находится в области рН>7

Белки - высокомолекулярные азотсодержащие биологические макромолекулы, состоящие из биогенных α, L-аминокислот, связанных в линейную последовательность пептидными (амидными) связями.

Простейший белок – полипептид, содержащий в своей структуре не менее 70 аминокислотных остатков.

Белки – важнейшие компоненты клетки, на их долю приходится не менее 50% сухого веса. Они осуществляют реализацию генетической информации, построение структур клетки и организма, протекание метаболических процессов, иммунную защиту организма.

Разница между пептидами и белками не только количественная, но и качественная. После биосинтеза полипептидной цепи белков на рибосомах и последующего ее схождения в гидрофильную среду цитозоля формируются самопроизвольно более высокие уровни ее организации – вторичная, третичная, а для ряда белков – четвертичная структура.

1. Первичная структура – определяется как линейная последовательность биогенных аминокислот, связанных пептидными связями. Она генетически детерминирована для каждого конкретного белка в последовательности нуклеотидов информационной РНК. Первичная структура определяет и более высокие уровни организации белковых молекул. Зная первичную структуру можно последовательно получить белок синтетически (впервые был синте­зирован инсулин, впоследствии многие другие белки, так широкое распространение получили синтетические полипептиды для лечения СПИДА, многих других заболеваний).

2. Вторичная структура белка – локальная конформация полипептидной цепи, возникающая в результате вращения отдельных ее участков, приводящая к скручиванию, складыванию или изгибу этого участка цепи. Вторичная структура может быть представлена α-спиралью, β-структурой (структура

складчатого листа).

3.Третичная структура - конформация (расположение в пространстве) всей полипептидной цепи, обусловленная взаимодействием элементов вторичной структуры как близлежащих, так и отдаленных аминокислотных остатков. В ее формировании и стабилизации принимают участие все виды взаимодействий: гидрофобное, вандервальсово, электростатическое (ионное), дисульфидные ковалентные связи. Наиболее значимыми являются гидрофобное взаимодействие и дисульфидные связи.

4. Четвертичная структура белка. Способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей (одинаковых или разных) с третичной структурой, приводящей к формированию единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования (мультимера).

Каждая отдельная полипептидная цепь в структуре мультимера называется протомером. Протомеры стерически комплементарны и связывают структуру нековалентными связями. Так например, молекула белка, входящего в состав крови - гемогло­бина состоит из нескольких симметрично построенных частиц (одина­ковых полипептидных цепей), обладающих одинаковой первичной, вто­ричной и третичной структурой.

Гемоглобин – белок эритроцитов, относящийся к группе гемопротеинов и участвующий в транспорте газов в организме. В качестве простетической группы содержит гем (железопротопорфин). Представляет собой гетерогенный тетрамер, состоящий из двух идентичных α-цепей и двух идентичных β-цепей, соединенных солевыми мостиками. Каждая цепь, образующая комплекс с группой гема очень сходна с молекулой миоглобина – белка мышечной ткани, переносящего кислород и состоящего из одной полипептидной цепи.

Молекула гемоглобина в отличие от миоглобина обнаруживает ряд существенных особенностей:

1) кислород связывается молекулой гемоглобина кооперативно, т.е. связывание одной молекулы О₂ облегчает связывание трех последующих молекул О₂;

2) молекула гемоглобина способна воспринимать информацию из окружающей среды, и как следствие, изменять сродство к кислороду, т.е. белки это не жесткие, а конформационно подвижные динамические структуры.

1. Каталитическая функция. Биокатализаторы - ферменты имеют бел­ковую природу. В настоящее время идентифицировано около 2500 ферментов

2. Питательная (резервная) резервные белки являются источником питания для развития плода (белок яйца)

3. Транспортная (перенос кислорода осуществляется молекулами ге­моглобина - белок эритроцитов)

4. Защитная функция (имунная система осуществляет синтез специфи­ческих защитных белков антител)

5. Сократительная

6. Структурная

7. Энергетическая

8. Гормональная - некоторые гормоны имеют белковую или полипеп­тидную структуру (гормоны гипофиза, поджелудочной железы)

Пищевую ценность того или иного белка определяют содержанием

незаменимых аминокислот - это такие аминокислоты, которые не син­тезируются в организме - ВАЛИН, ЛЕЙЦИН, ИЗОЛЕЙЦИН, ТРЕОНИН, МЕТИО­НИН, ФЕНИЛАЛАНИН, ТРИПТОФАН, ЛИЗИН. При их отсутствии в пищевом рационе прекращается синтез белков, в которые они входят. Осталь­ные аминокислоты относятся к заменимым. Считают также, что гисти­дин и аргинин частично заменимые аминокислоты. Пищевая ценность белка высока, если белок содержит все незаменимые аминокислоты в необходимых для человека пропорциях. Такому требованию отвечают белки животных. Растительные белки часто содержат недостаточное количество незаменимых аминокислот. Так в экономически слабораз­витых странах Африки, где основу питания составляют растительные продукты возникает так называемая белковая недостаточность, осо­бенно опасная для детей. Это заболевание получило название квашиорка, что в переводе с африканского "золотой, красный", т.к. од­ним из признаков является красный цвет кожи и волос, наблюдается задержка роста, малокровие, поражение печени и почек, нарушается работа пищеварительного тракта. Чаще всего эта болезнь является следствием низкого содержания лизина в растительной пище. при своевременном переходе на мясное и молочное питание эту болезнь можно излечить.

Дата добавления: 2014-01-06