Виды и свойства ферментов

Строение ферментов

Ферменты как биологические катализаторы

Роль биотехнологии в решении глобальных проблем человечества

Биотехнология позволяет существенно интенсифицировать производство, повышать эффективность использования природных ресурсов, решать экологические проблемы, создавать новые источники энергии, а в рамках международного сотрудничества - решать мировые кризисные проблемы, связанные с восполнением дефицита белка и энергии, предотвращением опасных заболеваний, охраной окружающей среды.

Учитывая важность биотехнологии на современном этапе существования человечества, в ее развитие вкладываются огромные средства. Более половины этих средств идет на развитие медицинской биотехнологии, так как она решает основные проблемы жизнеобеспечения человека.

Многочисленные биохимические реакции в живых организмах протекают в мягких условиях при температурах, близких к 40 °С, и значениях рН, близких к нейтральным. В этих условиях скорости протекания большинства реакций ничтожно малы, поэтому для их приемлемого осуществления необходимы специальные биологические катализаторы – ферменты (fermentum – закваска) или энзимы (enzume – в дрожжах).

Ферменты обладают высокой специфичностью по отношению к субстрату, т.е. тому соединению, превращение которого он ускоряет. Контакт фермента с субстратом происходит с помощью активного центра. Обычно это небольшая часть молекулы фермента, в которой выделяют две зоны: связывающую и каталитическую.

В 1963 г. была расшифрована первичная структура лизоцима -фермента животного происхождения. Было установлено, что этот белок состоит из 129 аминокислот.

Часть ферментов представляет собой сложные белки (протеиды), содержащие кроме белковой части (апофермента) небелковую (простетическую часть или кофермент). В качестве кофермента обычно выступают витамины или ионы металлов.

Ферменты синтезируются, как все белки, на рибосомах и локализуются в цитоплазме и в различных субструктурах, встроенных в мембраны; находятся на поверхности клетки или окружающей клетку среде.

Перед контактированием с ферментом в молекуле субстрата происходят некоторые изменения формы, которая точно «подгоняется» к форме активного центра фермента по принципу «ключа и замка».

Всего известно около 3 000 различных ферментов, их делят на 6 классов. Таблица

Основные классы ферментов

Наименование	Катализируемые реакции	Примеры
Оксидоредуктазы	Восстановительные и окислительные процессы	Глюкозооксидаза, каталаза, алкоголь- дегидрогеназа
Трансферазы	Перенос различных химических групп от одного субстрата к другому	Протеинкиназа, гликогенфосфорилаза, пируваткиназа
Гидролазы	Гидролитическое расщепление химических связей субстратов	Протеазы, амилазы, целлюлазы
Лиазы	Отщепление химической группы с образованием двойной связи или, например, присоединение химической группы по двойной связи	Аспартаза, фумараза
Изомеразы	Изменения в пределах молекулы субстрата	Глюкозоимераза, триозофосфатизомераза
Лигазы (синтетазы)	Соединение молекул субстрата с использованием высокоэнергетических соединений, например, АТФ	ДНК-лигаза, трипто-фансинтетаза

Дата добавления: 2014-01-07