Будова ферментів

Більшість ферментів належать до групи складних білків. Такі ферменти, крім білкової частини містять групу небілкової природи – кофактор. Численні дослідження свідчать, що роль кофакторів у ферментах – протеїдах виконують деякі вітаміни та їх похідні, окремі фосфорні ефіри моносахаридів, нуклеотиди, металовмісні комплекси. Зараз усі кофактори ферментів поділяють на коферменти, простетичні групи і активатори.

Коферменти зв’язані з білковою частиною ферменту слабкими електростатичними силами. З’єднання коферменту з білковою частиною підвищує його стійкість до різних зовнішніх факторів. Коферменти у ферментах – протеїдах виконують роль переносників різних функціональних груп, атомів, електронів і протонів. Окремі коферменти беруть участь в активуванні молекул субстратів.

Нікотинамідні коферменти – це найбільш поширена і численна група коферментів. До складу нікотинамідних коферментів входить залишок аміду нікотинової кислоти (вітаміну РР), ці коферменти входять до складу ферментів класу оксидоредуктаз. Вони приймають участь в окисленні субстратів і перенесенні протонів та електронів на інші ферменти або субстрати.

Ліпоєва кислота є коферментом окислювально-відновних ферментів, що приймають участь у процесах окислювального декарбоксилювання кетокислот. Вона легко окислюється і відновлюється, утворюючи дисульфідні зв’язки або сульфгідрильні групи.

Убіхінони – це група жиророзчинних речовин, які містяться в усіх клітинах організму.

Тетрагідрофолієва кислота є гомологом фолієвої кислоти. Входить до складу ферментних систем, які беруть участь у процесах перенесення одно вуглецевих залишків.

Кофермент А (коензим А). Для його позначення використовується скорочена форма – КоА – SH. Коензим А складається із 3-фосфоаденозин-5-дифосфату і пантотеїну, який утворюється внаслідок з’єднання вітаміну пантотенової кислоти з меркаптоетиламіном. Коензим А бере участь у процесах обміну речовин в організмі: в окисленні і синтезі жирних кислот, нейтральних жирів і фосфатидів, біосинтезі стероїдів, у біохімічних перетвореннях циклу три карбонових кислот і циклу гліоксилової кислоти.

Глутатіони. Цей кофермент є трипептидом. Він побудований із залишків L – глутамінової кислоти, L – цистеїну і гліцину. Глутатіон приймає участь в окислювально-відновних процесах організму. Крім того, відновлена форма глутатіону є коферментом деяких ферментів, що каталізують реакції ізомеризації.

Простетичні групи. З апоферментом простетичні групи зв’язані ковалентними зв’язками. Найбільш часто у ферментах – протеїдах зустрічаються такі простетичні групи:

Флавіннуклеотиди. До цієї групи належать флавінмононуклеотид (ФМН) і флавінаденіндинуклеотид (ФАД). Ферменти, які містять флавінові простетичні групи приймають участь в окислювально-відновних реакціях клітинного дихання. Вони переносять електрони і протони від відновних нікотинамідних коферментів до цитохромів, приймають участь в окисленні альдегідів, амінокислот, глюкози, дегідруванні похідних коферменту А.

Тіамінпірофосфат виконує функції простетичної групи у ферментах, які каталізують просте і окислювальне декарбоксилювання α – кетокислот, беруть участь в реакціях синтезу і розкладу α-оксикетонів і дикетонів. Значний вплив на каталітичну активність тіамінпірофосфату мають піридинове кільцеі сірка, якавходить до складу тіаміну. Вони значно посилюють функцію тіазолового кільця і позитивно впливають на зв’язування простетичної групи з апоферментом.

Піридоксальфосфат і піридоксамінфосфат є похідними вітаміну В_6. Ферменти, які містять дані сполуки, відіграють важливу роль в білковому обміні. Вони каталізують реакції переамінування амінокислот, їх декарбоксилювання, розщеплення і синтез.

Біотин входить до складу ферментів, які каталізують реакції карбоксилювання і перенесення карбоксильних груп.

Залізопорфінові комплекси є простетичною групою ферментів – каталази, пероксидази і цитохромів. Ферменти, які містять залізопорфінові комплекси відіграють важливу роль у процесах тканинного дихання як переносники електронів до кисню.

Активатори ферментів. До цієї групи належать такі кофактори, які прискорюють реакції, що каталізуються ферментами. Активаторами часто є іони металів – магнію, цинку, марганцю, кобальту.

Необхідно підкреслити, що поділ кофакторів на коферменти, простетичні групи і активатори до певної міри умовний. Наприклад, в окремих випадках у ферменту оксидази Д - амінокислот кофактор – ФАД з білковою частиною зв’язаний не міцно і виступає як кофермент. Це й же кофактор зв’язаний міцно (ковалентно) з ферментами тканинного дихання, виконує в них уже функцію простетичної групи.

Між іонами металів, які входять до складу ферменту та іонами, які активують каталітичний процес, чіткого поділу немає.

Розглядаючи хімічну природу ферментів-протеїдів, потрібно зауважити, що білкова і небілкова частини окремо ферментативної активності не виявляють. Така активність спостерігається тільки тоді, коли білкова частина з’єднана з небілковою. Вважають, що небілкова частина підвищує стійкість білкової частини, а остання зумовлює специфічність каталітичної дії ферменту. Небілкова частина приєднуючись до різних білків, може каталізувати зовсім інші процеси.

Дата добавления: 2014-01-07