Класифікація білків

Якісні та кількісні визначення білків.

Присутність білків у харчових об’єктах визначається за допомогою якісних реакцій, які умовно поділяють на дві групи:

- кольорові реакції

- реакції осадження.

Перша група

- універсальні реакції - біуретова на пептидні зв’язки і нінгідринова на альфа-амінокислоти;

- специфічні, які обумовлені присутністю в білку залишків певних амінокислот (р-я Паулі – гістидин та тирозин, Адамкевич і Вуазене – триптофан, нітропрусидна – цистеїн, р-я Сакагучі - аргінін). За результатами специфічних реакцій роблять висновки щодо харчової цінності білків.

Друга група – білки осаджують дією солей, органічних розчинників, концентрованих розчинів кислот, солей, йонів важких металів, температури. Білки в розчині достатньо нестійкі, тому при додаванні зазначених реагентів гідратна оболонка білку руйнується і вони випадають в осад

Методи виділення. Загальна Схема: подрібнення (гомогенізація), екстрагування і виділення. Тобто очищенню та одержання білку в індивідуальному стані. В практиці для виділення і очищення білків використовують різні типи хроматографії(адсорбційна розподільча, йоннообмінна), гель-фільтрація, електрофоретичне розподілення. Вміст білку в харчових продуктах визначаються по кількості азоту методом Кельдаля внесений у ДОСТ на харчові продукти.

Приклади білків:

· альбумін - яєчний білок

· кератин - роги, шерсть

· колаген - шкіра

· гемоглобін - кров

· фібрин, фібриноген - кров

· пепсин - шлунковий сік

· трипсин - підшлунковий сік

· міозин - м'язи

· глобулін - вакцина

· родопсин - зоровий пурпур

· ліозин - слина

· інсулін - підшлункова залоза

Єдиної науково обґрунтованої системи класифікації білків немає. Білки часто класифікують за випадковими ознаками – за біологічними функціями, джерелом виділення, формою молекул білка.

За складом білки поділяють на прості, які складаються лише з амінокислотних залишків, і складні, які містять, крім білка, компонент небілкової природи.

Серед простих білків виділяють групи, представники яких мають подібний склад, молекулярну масу, властивості і функцію:

Протеїни:

1) Альбуміни – розчині у воді, не розчинні в концентрованих розчинах солей. рI= 4.6-4.7. Існує Альбумін молока, яєць, сироватки крові. входять до складу різних рідин організму (сироватка крові, лімфи), до складу продуктів харчування (молока, яєць, зерна злакових та бобових культур). Беруть участь у транспортуванні різних речовин: ліпідів, жирних кислот.

2) Глобуліни – не розчинні у воді, розчинні в сольових розчинах. Відомі глобуліни молока, яєць.

3) Гістони – розчинні у воді, в слабких концентрованих кислотах. Проявляють виражені основні властивостями. Це ядерні білки, вони пов'язані з ДНК і РНК.

4) Склеропротєїни – білки опорних тканин (хрящів, кісток), вовни, волосся. Не розчинні у воді, слабких кислотах і лугах.

а) колагени – фібрилярні білки сполучної тканини. При тривалому кип’ячені вони розчиняються у воді і при застиганні утворюється желатин.

б) еластини – білки зв'язок і сухожиль. По властивостях схожі на колаген, але піддаються гідролізу під дією ферментів травного соку;

в) кератин – входить до складу волосся, пір'я, копит;

г) фіброїн – білок шовку, в складі містить багато серину;

д) проламіни і глютеніни – білки рослинного походження. Містять велику кількість глютамінової кислоти і лізину.

Складні білки поділяють на групи залежно від природи їх небілкової частини:

глікопротеїди – складні білки молекули яких містять залишки вуглеводів. багато білків сполучної тканини, крові, зовнішньої поверхні клітинних мембран;

ліпопротеїди – містять залишки ліпідів. форма транспорту ліпідів в крові, інтегральні білки мембран,

нуклеопротеїди – молекули сполучені з НК хромосоми, рибосоми;

фосфопротеїни – містять залишки фосфорної кислоти, поживний білок молока казеїн;

металопротеїни - містять безпосередньо атоми металу, а не металоорганічні комплекси типу гему. До них належать металоферменти, форми запасання і транспорту металу феритин (Fe), церулоплазмін (Cu), металотіонеїн (Zn, Cu, Cd));

хромопротеїди – містять забарвлену органічну групу (гем, рибофлавін).

Протеноїди – входять до складу тваринних тканин і виконують в основному механічну і опорну функції.

за біологічними функціями

Структурні білки. Колаген – є основним компонентом хрящів, сухожилля, шкіри, кісток. Колаген є у всіх багатоклітинних організмах, крім рослин. У людини на його долю припадає біля 5 % маси тіла і третина маси всіх білків організму. Це позаклітинний білок з унікальними властивостями. Його молекула витримує навантаження, вага якого в десятки тисяч разів більша від ваги білкової молекули. Тобто ці молекули міцніші, ніж сталевий дріт. Колаген бере участь у формуванні організму. Він визначає напрямок і швидкість росту клітинних елементів у організмі під час його росту і зберігає та підтримує набуту форму протягом життя.

При старінні організму кількість поперечних зшивок, а отже, і жорсткість структури колагену, зростає. Це погіршує якість сполучної тканини, наприклад, робить більш ламкими кістки, менш прозорою рогівку ока.

При кип’ятінні м’язової тканини (м’яса) частина пептидних зв’язків у колагені піддається гідролізу. При цьому утворюється суміш пептидів, що називається желатином. Тривалість приготування м’ясних страв визначається умовами руйнування волокон колагену.

Кератин – входить до складу сполучної і покривної тканин, волосся, пір’я, рогів.

Еластин – входить до складу еластичних тканин і виконує структурні функції. З нього побудовані внутрішні оболонки судин.

Особливості хімічного складу і будови білків реалізуються у виконанні ними певних біологічних функцій. З’ясуємо цю залежність на прикладі окремих функцій білків.

Дата добавления: 2014-01-07