Номенклатура, особенности пространственного и структурного строения природных аминокислот

Ключевые слова к теме

Аминокислоты

ПРИРОДНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ И БЕЛКИ.

Уметь

Знать

МЕДИЦИНСКАЯ ЭНЗИМОЛОГИЯ.

Дисциплинарный модуль 1. Основы молекулярной организации метаболических процессов в организме человека.

КУРС ЛЕКЦИЙ ПО БИООРГАНИЧЕСКОЙ ХИМИИ

Учебное пособие

для аудиторной и самостоятельной работы

студентов 1 курса

Специальности: 060101 – лечебное дело

060103 – педиатрия

060104 –медико-профилактическое дело

060105 - стоматология

Рекомендовано к изданию

Центральным методическим советом

ГОУ ВПО УГМА Росздрава

Редактор Кривонищенко В.В.

Компьютерный набор

Каминская Л.А., Гаврилов И.В. Перевалов С.Г.

Верстка

Ответственный за выпуск Мещанинов В.Н.

ФЕРМЕНТЫ – ВЫСОКОСПЕЦИАЛИЗИРОВАННЫЕ БЕЛКИ, ОБЛАДАЮЩИЕ КАТАЛИТИЧЕСКИМИ СВОЙСТВАМИ.

Для успешного усвоения этой темы необходимо

- особенности химического и пространственного строения (стереоизомерию) природных аминокислот,

- амфотерные свойства аминокислот и белков

- реацию поликонденсации

- классификацию белков в зависимости от состава и пространственного строения

- уровни организации белковых молекул и стабилизирующие связи (I-IV)

- факторы, изменяющие пространственное строение белкав, понятие «денатурация».

- качественные реакции обнаружения белков в биологических объектах

- записать структурные формулы природных аминокислот с учетом L-стереоряда

- написать структурные формулы ионов аминокислот и пептида в различных средах и рI

- составить первичную структуру пептида (белка) с определенной последовательностью аминокислот

- выделить химические связи, стабилизирующие третичную структурут белка

-провести качественные реакции обнаружения белка в биологическом образце.

Аминокислота, амфотерность, буферный раствор, витамин изоэлектрическая точка, концевые аминокислоты, пептид (полипептид), пептидная группа, поликонденсация, стереоизомер, стереоряд, энантиомер.

Аминокислоты- большой класс органических соединении, характерным признаком которых является наличие в составе молекулы двух функциональных групп- карбоксильной и аминогруппы. Особую группу составляют природные аминокислоты. Их условно можно разделить на 2 группы:

- аминокислоты, которые участвуют в образовании пептидов и белков. Для них характерно только а- строение и все принадлежат к L – стереоряду.

- аминокислоты, которые обладают биологической активностью, но не являются мономерами природных полимеров белков и пептидов.

Природные а – L - аминокислоты – мономеры полипептидов и белков.

Обычно выделяют около 20 природных аминокислот, из которых образуется все множество природных белков растительного и животного происхождения.

Единый генетический код природы определяет единство аминокислотного состава белков.

Номенклатура природных аминокислот: применяются тривиальные названия.

Особенности строения и стереохимия.

Природные аминокислоты относятся к L – стереоряду и имеют а- строение (это означает, что обе функциональные группы- амино- и карбоксильная- связаны с общим атомом углерода, который всегда оптически активный (за исключением глицина – аминоуксусной кислоты).

R –C^*H – COOH COOH NH₂ - СН₂- СООН

| | глицин

NH₂ NH₂ - ^*C – H

|

R L – стереоряд

Исследованию пространственного строения природных аминокислот посвящены фундаментальные работы Э.Фишера, П. Каррера.

1.1.2 Классификация природных аминокислот

Природные аминокислоты классифицируют по нескольким признакам:

1) химическому, который связан со строением и составом радикала

2) физико- химическому, в основу которого положены кислотно- основные свойства:

различают нейтральные, кислые, основные аминокислоты.

3) биологическому: в отношении обмена веществ в организме человека различают два вида аминокислот

заменимые (синтезируются в клетках человека):

аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, глицин, глутаминова кислота,

гистидин, пролин, серин, тирозин, цистеин,

незаменимые (не синтезируются в клетках человека, должны поступать с продуктами

питания):

валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин

Для детей дополнительно незаменимыми являются аргинин и гистидин.

1.1.3Физико - химические свойства природных аминокислот

Аминокислоты – твердые, кристаллические вещества, многие хорошо растворимы в воде, некоторые сладкие на вкус.

Поведение аминокислот в водных растворах: образование цвиттер-ионов, изменение заряда и электрофоретической подвижности в зависимости от рН-среды. Изоэлектрическая точка

Кислотно- основные свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные вещества, в твердом состоянии они всегда существуют в виде биполярного, двухзарядного иона- «цвиттер- иона». (zwei - нем –два)

R – CH – COOH <—> R – CH – COO ^–

| |

NH₂ + NH₃

биполярный ион

Нейтральные аминокислоты

Если в составе радикала аминокислоты нет групп, склонных к ионизации, то такая аминокислота и при растворении в воде представляет собой биполярный ион. К этаким аминокислотам – их называют нейтральными аминокислотами - относятся аланин, валин, гистидин, глицин, изолейцин, лейцин, метионин, серин, тирозин, треонин, триптофан, фенилаланин, цистеин. Нейтральные аминокислоты незначительно изменяют рН водного раствора в слабокислую сторону, не создают электропроводность водного раствора.

Биполярный ион в кислой среде приобретает положительный заряд, а в щелочной – отрицательный.

R – CH – COO ^– +ОН^– R – CH – COO ^– + Н⁺ R – CH – COOН

| <——> | <——> |

NH₂ -Н₂ О + NH₃ + NH₃

анион в биполярный ион катион в

щелочной среде кислой среде

То значение рН, при котором аминокислота находится в виде биполярного иона, носит название изоэлектрической точки (pI).

Значение pI нейтральных аминокислот лежит в слабокислой среде. Например, у глицина pI = 5, 9, аланина – 6,02, фенилаланина- 5,88. Слабокислая среда полностью подавляет диссоциацию положительно заряженной группы (+ NH₃ ) и тем самым максимально повышают концентрацию цвиттер-иона.

В кислой среде нейтральная аминокислота становится катионом и мигрирует к катоду, а в щелочном растворе - анионом и перемещается к аноду при пропускании постоянного тока через раствор, содержащий смесь аминокислот. Ионы аминокислот передвигаются к электроду с различной скоростью, зависящей от природы аминокислоты и рН среды.

Метод анализа аминокислот и белков путем их разделения в электрическом поле называется электрофорезом.

Кислые аминокислоты

Две аминокислоты – аспарагиновая и глутаминовая, называемые моноаминодикарбоновыми, кислыми аминокислотами, содержат дополнительные карбоксильные группы в составе радикала

НООС- СН₂ - СН- СООН НООС – СН ₂– СН₂- СН- СООН

| |

NH₂ NH₂

аспарагиновая глутаминовая

В кристаллическом состоянии они являются биполярными ионами, при растворении в воде происходит диссоциация второй карбоксильной группы, среда раствора становится кислой(рН < 7), а кислота превращается в анион с зарядом -1.

НООС – (СН ₂)_n– СН- СОО ^{– –} ООС – (СН ₂)_n– СН- СОО ^– + Н⁺

| ————> |

+NH₃ <———— +NH₃

кристалл + Н ⁺ раствор

биполярный ион анион

Изоэлектрическая точка моноаминодикарбоновых кислот находится в кислой среде: у аспарагиновой (рI = 2, 87) и глутаминовой (рI = 3, 22).Это объясняется следующим образом: добавление протона более сильной кислоты подавляет диссоциацию ω – карбоксильной группы, анион превращается в цвиттер-ион.

Основные аминокислоты

Три аминокислоты – диаминомонокарбоновые, основные кислоты - содержат в радикале дополнительно аминогруппу- к ним относятся лизин, аргинин и орнитин (последняя не встречается в составе белков, но чрезвычайно важна для синтеза мочевины)

NH₂- (СН2) _n - СН- СООН NH₂- С - NH - (СН2)₃ - СН- СООН

| | | |

NH ₂ NH NH₂

n = 3 орнитин гуанидиновая

n = 4 лизин группа аргинин

В кристаллическом состоянии они являются биполярными ионами, а при растворении в воде происходит протонирование второй аминогруппы, возникает катион аминокислоты с зарядом +1. Среда раствора становится щелочной. Изоэлектрическая точка находится в щелочной среде: аргинин (рI = 10,76), лизин (рI = 9, 74).

+ НОН

⁺ NH₃- (СН) _n - СН- СОО^– ———> ⁺ NH₃- (СН) _n - СН- СОО^– + ОН^–

| <——— |

NH ₂ + ОН ^{– +} NH ₃

кристалл раствор

биполярный ион катион

В биполярном ионе присоединение протона от карбоксильной группы происходит к более основной ω – аминогруппе (она в меньшей степени испытывает акцепторное индуктивное действие карбоксильной группы по сравнению с группой в а- положениии).

В кислой среде возможно также протонирование одного атома азота цикла имдазола в молекуле гистидина (вспомните, такой атом азота мы называли «пиридиновый»)

Добавление более сильного основания вновь превращает катион диаминомонокарбоновой кислоты в цвиттер- ион.

NB! Водные растворы аминокислот обладают буферными свойствами. При добавлении кислоты или щелочи аминокислоты приобретают тот или иной заряд: если рН раствора больше, чем рI, преобладают анионы кислоты, если меньше, чем рI, то преобладают катионы кислоты.

Дата добавления: 2014-01-07