Студопедия

КАТЕГОРИИ:


Архитектура-(3434)Астрономия-(809)Биология-(7483)Биотехнологии-(1457)Военное дело-(14632)Высокие технологии-(1363)География-(913)Геология-(1438)Государство-(451)Демография-(1065)Дом-(47672)Журналистика и СМИ-(912)Изобретательство-(14524)Иностранные языки-(4268)Информатика-(17799)Искусство-(1338)История-(13644)Компьютеры-(11121)Косметика-(55)Кулинария-(373)Культура-(8427)Лингвистика-(374)Литература-(1642)Маркетинг-(23702)Математика-(16968)Машиностроение-(1700)Медицина-(12668)Менеджмент-(24684)Механика-(15423)Науковедение-(506)Образование-(11852)Охрана труда-(3308)Педагогика-(5571)Полиграфия-(1312)Политика-(7869)Право-(5454)Приборостроение-(1369)Программирование-(2801)Производство-(97182)Промышленность-(8706)Психология-(18388)Религия-(3217)Связь-(10668)Сельское хозяйство-(299)Социология-(6455)Спорт-(42831)Строительство-(4793)Торговля-(5050)Транспорт-(2929)Туризм-(1568)Физика-(3942)Философия-(17015)Финансы-(26596)Химия-(22929)Экология-(12095)Экономика-(9961)Электроника-(8441)Электротехника-(4623)Энергетика-(12629)Юриспруденция-(1492)Ядерная техника-(1748)

Вопрос 31. Иммуноглобулины




1. По своему химическому строению иммуноглобулины — это глико-протеиды.

По физико-химическим и антигенным свойствам иммуноглобули­ны делятся на классы: G, M, A, E, D.

Молекула иммуноглобулина G построена из 2 тяжелых (Н-цепей) и 2 легких полипептидных цепей (L-цепей).


Каждая полипептидная цепь состоит из вариабельной (V), ста­бильной (константной, С) и так называемой шарнирной частей.

Тяжелые цепи иммуноглобулинов разных классов построены из разных полипептидов (гамма-, мю-, альфа-, дельта-, эпсилон-пептидов) и потому являются разными антигенами.

Легкие цепи представлены 2 типами полипептидов — каппа- и лямбда-пептидами.

Вариабельные участки значительно короче константных участ­ков. Каждая пара легких и тяжелых полипептидных цепей в их С-частях, а также тяжелые цепи между собой связаны дисуль­фидными мостиками.

Ни тяжелые, ни легкие цепи свойствами антител (взаимодей­ствие с гаптенами) не обладают. При гидролизе папаином мо­лекула иммуноглобулина G распадается на 3 фрагмента — 2 F_ab-фрагмента и Fс-фрагмент.

Последний представляет собой остатки тяжелых цепей, их константные части. Он не обладает свойством антитела (не взаимодействует с антигеном), но обладает сродством к ком­плементу, способен фиксировать и активировать его. В связи с этим фрагмент и обозначается как F с-фрагмент (фрагмент комплемента). Этот же F_с-фрагмент обеспечивает прохождение иммуноглобулинов G через гематоэнцефалический или плацен­тарный барьеры.

Два других фрагмента иммуноглобулина G представляют собой остатки тяжелой и легкой цепи с их вариабельными частями. Они идентичны друг другу и обладают свойством антител (взаимодействуют с антигеном), в связи с этим эти фрагменты и обозначаются как F_ ab-(фрагмент-антитело).

Поскольку ни тяжелые, ни легкие цепи не обладают свойством антитела, но оно выявляется у FаЬ-фрагментов, очевидно, что за взаимодействие с антигеном ответственны именно вариа­бельные части тяжелых и легких цепей. Они формируют уни­кальную по строению и пространственной организации струк­туру — активный центр антитела. Каждый активный центр любого иммуноглобулина соответствует детерминантной груп­пе соответствующего антигена как "ключ замку".

Молекула иммуноглобулина G имеет 2 активных центра. По­скольку строение активных центров иммуноглобулинов одного


класса, но разной специфичности неодинаково, то эти молеку­лы (антитела одного класса, но разной специфичности) явля­ются разными антителами. Эти различия обозначаются как идиотипические различия иммуноглобулинов, или идиотипы.

Молекулы иммуноглобулинов других классов построены по тому же принципу, что и IgG, т. е. из мономеров, имеющих 2 тяже­лых и 2 легких цепи, но иммуноглобулины класса М являются пентамерами (построены из 5 таких мономеров), а иммуногло­булины класса А — димерами или тетрамерами.

Количество мономеров, входящих в состав молекулы того или иного класса иммуноглобулина, определяет ее молекулярную массу. Самые тяжелые — это IgM, самые легкие — IgG, вслед­ствие чего они и проходят через плаценту.

Очевидно также то, что иммуноглобулины разных классов имеют разное число активных центров: у IgG их 2, а у IgM — 10. В связи с этим они способны связать разное число молекул антигена, и скорость этого связывания будет различной.

Скорость связывания иммуноглобулинов с антигеном — это их авидность.

Прочность этой связи обозначают как аффинитет.

IgM высокоавидны, но низкоафинны, IgG — наоборот, низко-авидны, но высокоафинны.

Если в молекуле антитела функционирует лишь один актив­ный центр, она может связаться лишь с одной антигенной де-терминантой без последующего образования сетевой структуры комплексов антиген — антитело. Такие антитела называются неполными. Они не дают видимых на глаз реакций, но тормозят реакцию антигена с полными антителами.

Неполные антитела играют важную роль в развитии резус-конфликта, аутоиммунных заболеваний (коллагенозы) и др. и выявляются с помощью реакции Кумбса (антиглобулиновый тест).

2. Защитная роль иммуноглобулинов разных классов также не одинакова.

Иммуноглобулины класса Е (реагины) реализуют развитие ал­лергических реакций немедленного типа (гиперчувствитель­ность немедленного типа — ГНТ). К FаЬ-фрагментам фиксиро­ванных в тканях реагинов (Fс-фрагмент связан с рецепторами


тканевых базофилов) присоединяются поступающие в орга­низм аллергены (антигены), что приводит к освобождению биологически активных веществ, запускающих развитие аллер­гических реакций. При аллергических реакциях тканевые базо-филы повреждаются комплексом антиген — антитело и выде­ляют гранулы, содержащие гистамин и другие биологически активные вещества.

Иммуноглобулины класса А могут быть:

сывороточными (синтезируются в плазматических клетках селе­зенки, лимфатических узлов, имеют мономерную и димерную структуру молекулы и составляют 80% содержащегося в сыво­ротке IgA);

секреторными (синтезируются в лимфатических элементах сли­зистых оболочек).

Последние отличаются наличием секреторного компонента (бета-глобулина), присоединяющегося к молекуле иммуногло­булина при его прохождении через эпителиальные клетки сли­зистой.

Секреторные иммуноглобулины играют существенную роль в ме­стном иммунитете, препятствуя адгезии микроорганизмов на слизистых оболочках, стимулируют фагоцитоз и активируют комплемент, могут проникать в слюну, молозиво.

Иммуноглобулины класса М первыми синтезируют в ответ на антигенное раздражение. Они способны связывать большое количество антигенов и играют важную роль в формировании антибактериального и антитоксического иммунитета.

Большую часть сывороточных антител составляют иммуноглобу­лины класса G, на долю которых приходится до 80% всех им­муноглобулинов. Они образуются на высоте первичного и вто­ричного иммунного ответа и определяют напряженность имму­нитета против бактерий и вирусов. Кроме того, они способны проникать через плацентарный и гематоэнцефалический барьер.

Иммуноглобулины класса D, в отличие от иммуноглобулинов других классов, содержат N-ацетилгалактозоамин и неспособны фиксировать комплемент. Уровень IgD повышается при мие-ломной болезни и хронических воспалительных процессах.





Поделиться с друзьями:


Дата добавления: 2014-01-07; Просмотров: 640; Нарушение авторских прав?; Мы поможем в написании вашей работы!


Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет



studopedia.su - Студопедия (2013 - 2024) год. Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав! Последнее добавление




Генерация страницы за: 0.03 сек.