Четвертичная структура

Стабилизация третичной структуры.

1. В стабилизации этой третичной структуры прнимают все известные типы химических взаимодействий, это прежде всего ковалентные связи (дисульфидные мостики). Если в полипептидной цепочке есть хотя бы две молекулы цистеина, то они всегда найдут друг друга и образуют дисульфидный мостик.

2. При стабилизации, при образовании тех или иных связей принимают участие радикалы аминокислот.

3. Водородные связи между радикалами.

4. Гидрофобные взаимодействия. Некоторые ученые считают, что именно гидрофобное взаимодействие принимает наибольшее участие в стабилизации третичной структуры. Гидрофобные радикалы, взаимодействуя между собой дают неполярные связи внутри молекулы белка.

Свертывание в третичную структуры происходит очень быстро. Если бы молекула хотя бы из 100 аминокислот подбирала себе оптимальное состояние третичной структуры методом проб и ошибок, то на это ушло бы 10⁵⁰ лет. На самом деле это происходит в течение 5 секунд. Как только синтезируется белковая молекула, то она сразу же принимает наиболее выгодное состояние.

Четвертичная структура характерна для олигомерных белков – это белки, состоящие из нескольких полипептидных цепей. Каждая полипептидная цепь в такой олигомерной структуре называется субъединицей. Молекула гемоглобина состоит из 4-х полипептидных цепей попарно одинаковых. Вирус табачной мозаики в молекуле РНК содержит 2130 идентичных субъединиц. Таким образом субъединицы могут быть либо одинаковыми либо различными.

Нарушение четвертичной структуры происходит в результате денатурации, при действии реагентов, происходит разрушение субъединиц. При снятии воздействия четвертичная структура может восстановиться. Метахондриальный пируват дегидрогеназный комплекс (72 цепочки), синтетаза жирных кислот.

Классификация белков.

Классификация была предложена в конце XIX века

1. Простые – протеины.

2. Сложные – протеиды.

1. Протеины при гидролизе кроме аминокислот ничего не образуют, они могут быть классифицированы по растворимости и по наличию тех или иных аминокислот в большем или меньшем количестве. Из протеинов выделяют: альбумины (растворяются в дистилированой воде, распространены в растениях, являются запасными питательными веществами), глобулины (находятся там же где и альбуинмыны, но это более крупные белки, растворяются в разбавленных солевых растворах), проламины (белки растительного происхождения, растворяются в спиртовых растворах 70-80%, находятся в злаках, в них очень много пролина и глютаминовой кислоты), глютеины (составляют основную массу клейковины теста), гистоны (белки основного характера, в следствие высокого содержания в них лизина и аргинина, растворяются в кислотах, находятся в клеточных ядрах, где вместе с ДНК образуют хроматин), протамины (еще более основные белки, в ядрах клеток только некоторых рыб, имеют очень ограниченный аминокислотный состав), склеропротеины (это белки опорных тканей, костной ткани, хрящей, сухожилий, волос, шерсти, шелка, их общим свойством является нерастворимость в воде и некоторых других растворителях, они не подвержены действию протеолитических ферментов, это ферменты, расщепляющие протеины, действующие в желудочно-кишечном тракте, коллаген, феброин шелка, бета-керотин волос).

2. Протеиды, для них характерна связь полипептидной цепочки с какой-то небелковой структурой, которая называется простетической группой. Их классифицируют по характеру этой небелковой компоненты: хромопротеиды (окрашенные белки), нуклеопротеиды (небелковая часть - аминокислоты), гликопротеиды (углеводный компонент), липопротеиды (содержат липиды – жироподобные вещества), фосфопротеиды (содержат фосфорную кислоты), металлопротеиды (содержат ионы тяжелых металлов, которые непосредственно связаны с белковой молекулой).

Дата добавления: 2014-01-07