Альбумин

Индивидуальные белки плазмы крови

Типы электрофореграмм

В клинической практике для сыворотки выделяют 9 типов электрофореграмм (протеинограмм), соответствующих различным патологическим состояниям.

Тип протеинограммы	Альбумины	Фракции глобулинов	Примеры заболеваний
a1	a2	b	g
	Острые воспаления	¯¯	­	­	–	­	Начальные стадии пневмоний, острые полиартриты, экссудативный туберкулез легких, острые инфекционные заболевания, сепсис, обширный инфаркт миокарда
	Хронические воспаления	¯	–	­­	–	­­	Поздние стадии пневмоний, хронический туберкулез легких, хронический эндокардит, холецистит, цистит и пиелит
	Нарушения почечного фильтра	¯¯	–	­	­	¯	Генуинный, липоидный или амилоидный нефроз, нефрит, нефросклероз, токсикоз беременности, терминальные стадии туберкулеза легких, кахексии
	Злокачественные опухоли	¯¯	­­	­­	­­­	­­	Метастатические новообразования с различной локализацией первичной опухоли
	Гепатиты	¯	–	–	­	­­	Последствия токсического повреждения печени, гепатиты, гемолитические процессы, лейкемии, злокачественные новообразования кроветворного и лимфатического аппарата, некоторые формы полиартрита, дерматозы
	Некроз печени	¯¯	–	¯	­	­­	Цирроз печени, тяжелые формы индуративного туберкулеза легких, некоторые формы хронического полиартрита и коллагенозов
	Механические желтухи	¯	–	­	­	­	Обтурационная желтуха, желтухи, вызванные развитием рака желчевыводящих путей и головки поджелудочной железы
	a2-глобулиновые плазмоцитомы	¯¯	¯	­­	¯	¯
	b-глобулиновые плазмоцитомы	¯¯	¯	¯	­­	¯	b1‑плазмоцитомы, b1‑плазмо­клеточная лейкемия и макроглобулинемия Вальденштрема
	g-глобулиновые плазмоцитомы	¯¯	¯	¯	¯	­­	g‑Плазмоцитомы, макроглобулинемия и некоторые ретикулезы

Белок синтезируется почти исключительно в печени. Отмечается микрогетерогенность молекул альбумина, что связано с количеством и качеством агрегированных с альбумином молекул.

Значение альбумина в крови заключается:

1. В поддержании коллоидно-осмотического давления,

2. Он является богатым и быстро реализуемым резервом белка,

3. Транспортная – альбумин переносит

· длинноцепочечные жирные кислоты — основная физиологическая функция сывороточного альбумина.

· катионы (например, Ca²⁺ и Mg²⁺), анионы (Cl^–),

· желчные кислоты,

· витамины,

· пигменты (билирубин),

· гормоны (альдостерон, прогестерон, гидрокортизон),

· органические красители,

· лекарственные вещества (дигоксин, барбитураты, пенициллин, ацетилсалициловая кислота, сердечные гликозиды).

Гиперальбуминемия наблюдается при тех же состояниях, что и гиперпротеинемия.

Снижение концентрации альбумина наступает при больших потерях белка, связанных с кровотечением, при нарушении синтеза альбумина или увеличении скорости его распада.

a1‑глобулины

Во фракции a1‑глобулинов наиболее исследованными являются a1‑антитрипсин, a1‑липопротеин и a1‑гликопротеин, a1‑фетопротеин, a1‑антихимотрипсин.

1. a1‑антитрипсин (a1‑протеиназный ингибитор), гликопротеин, образуется в печени, белок острой фазы, является ингибитором протеиназ (трипсина, химотрипсина, калликреина, плазмина) и обуславливает 92‑94% от общей антипротеолитической функции крови.

Концентрация возрастает при воспалительных процессах, злокачественных образованиях, при действии гормонов (беременность, стероидная терапия), системной красной волчанке.

Аутосомно‑рецессивно наследуемый недостаток его в крови является одним из факторов патогенеза эмфиземы легких, бронхоэктазий и хронического бронхита, ранних циррозов печени. Очевидно, что отсутствие ингибитора приводит к неограниченному протеолизу клеток в зоне воспаления, что удлиняет и углубляет деструктивные процессы в тканях.

2. a1‑антихимотрипсин (ранее a1‑гликопротеин Шульца) является одним из реагирующих первыми белков острой фазы (уровень в сыворотке может удваиваться в течение нескольких часов), представляет собой слабый специфический ингибитор химотрипсина, вместе с тем отмечена его активность по отношению и к другим протеазам.

Увеличение концентрации белка обусловлено острофазовыми реакциями: воспаление, травма после хирургической операции, инфаркт миокарда, бактериальные инфекции.

3. a‑липопротеины (см "Липопротеины сыворотки крови").

a2 ‑глобулины

Во фракции a2‑глобулинов наиболее важными для диагностики являются a2‑макроглобулин, гаптоглобин, церулоплазмин, Gc‑глобулин. Также к этой фракции относятся ангиотензиноген, a2‑гликопротеин, связанный с беременностью, a2‑HS‑гликопротеин, a2‑антиплазмин, белок A, связанный с беременностью.

1. a2‑макроглобулин — цинксодержащий белок, содержит 4 идентичных субъединицы и включает углеводный компонент. Белок синтезируется в печени и в иммунокомпетентых клетках. Является ингибитором протеиназ (как свертывающей системы крови, так и других) — плазмина, пепсина, трипсина, химотрипсина, эндопептидаз, катепсина D, тромбина, калликреина.

Дополнение

Механизм ингибирования состоит в захвате ферментативной молекулы a2‑макроглобулином, при этом энзим теряет способность гидролизовать крупные белки, однако сохраняет активность по отношению к низкомолекулярным субстратам. Комплексируясь с плазмином, белок снижает его протеолитическую активность до физиологических значений, оптимальных для активации системы фибринолиза.

Белок контролирует развитие инфекций и воспалительных процессов. Повышение его количества выявляется при циррозе печени, остром и хроническом гепатите, эндокринных заболеваниях (сахарный диабет, микседема), нефротическом синдроме. Снижение — при ревматическом полиартрите, потере белка или недостаточности его в питании, диссеминированном свертывании крови, фибринолитической терапии.

2. Гаптоглобин — типичный представитель белков острой фазы, синтезируется в печени и в низких концентрациях присутствует во многих жидкостях организма – ликворе, лимфе, синовиальной жидкости, желчи.

Белок обладает следующими функциями:

· связывает свободный гемоглобин плазмы и предохраняет организм от потери железа, данный комплекс разрушается в клетках РЭС и печени;

· выполняет неспецифическую защитную функцию, комплексируясь с белковыми и небелковыми веществами, появляющимися при распаде клеток;

· участвует в транспорте витамина В12.

Концентрация белка неспецифически повышается в ответ на повреждение ткани, воспаление, опухолевый процесс (особенно с метастазами). Высокие показатели наблюдаются при сахарном диабете, нефротическом синдроме, пиелонефрите, ожогах, острых и хронических воспалительных состояниях, некрозе тканей, инфаркте миокарда, активных аутоиммунных заболеваниях.

Снижение количества белка отмечено при поражении паренхимы печени, гемолитических анемиях. Уровень гаптоглобина считается чувствительным показателем гемолитических состояний: высвобождение гемоглобина вызывает снижение концентрации Hp.

3. Церулоплазмин (ферроксидаза), содержит 8 атомов меди. Это белок острой фазы, комплексирует 90% всей меди плазмы и транспортирует ионы меди из печени в другие органы. Церулоплазмин способствует насыщению апотрансферрина, участвует в обмене биогенных аминов (адреналина, норадреналина, серотонина) и аскорбиновой кислоты, регулирует уровень симпатических медиаторов мозга, как сывороточный антиоксидант ликвидирует супероксидные радикалы кислорода, восстанавливает О2 до воды и предотвращает окисление ненасыщенных жирных кислот.

Повышенные концентрации выявляются при ревматоидном артрите, системной красной волчанке, хронических воспалительных процессах, холестазе, гепатите, циррозе печени, инфаркте миокарда, острых инфекциях, злокачественных новообразованиях с метастазами.

Уменьшение показателя выявлено при снижении синтеза фермента (болезнь Вильсона‑Коновалова), повышенной потере (заболевания ЖКТ, нефротический синдром), уменьшении абсорбции в кишечнике (нарушения всасывания, недостаточность питания).

b ‑ глобулины

Фракция b‑глобулинов содержит трансферрин, гемопексин, компоненты комплемента и иммуноглобулины. В свежей сыворотке эта фракция часто разделена, меньшая b2‑фракция в основном обусловлена b‑липопротеинами.

1. Трансферрин – гликопротеин плазмы, имеет два центра связывания железа, присоединяет только трехвалентное железо вместе с анионом гидрокарбоната, синтезируется в печени и РЭС. Функции белка заключаются в связывании железа, превращении его в деионизированную форму и транспорте между тканями, в основном, между печенью и костным мозгом.

Дополнение

В отсутствие железа белок может связывать также Cr²⁺, Mn³⁺, Co³⁺, Cu²⁺.

Прочность связывания железа с трансферрином снижается при закислении среды, а также при восстановлении железа. В норме насыщено 1/3 общего количества трансферрина, при более чем половинном насыщении железо связывается с другими белками плазмы крови.

2. Гемопексин – гемсвязывающий гликопротеин, синтезируется в гепатоцитах, также связывает порфирин, гемсодержащие хромопротеиды (гемоглобин, миоглобин, каталазу), доставляя их в печень, где происходит распад гема и связывание железа с ферритином.

Уровень белка повышается при беременности, опухолях (особенно меланоме), сахарном диабете, мышечной дистрофии.

Снижение выявляется при гемолизе (более чувствительный тест по сравнению с гаптоглобином, так как гемопексин не является белком острой фазы), гемолитических анемиях, заболеваниях печени, недостаточности белка в пище.

3. b‑ и преb‑липопротеины (см "Липопротеины сыворотки крови").

4. Стероид‑связывающий b‑глобулин связывает и транспортирует гормоны, такие как тестостерон (около 60% циркулирующего гормона), эстрадиол, другие 17‑b‑гидроксистероиды.

Увеличение выявляется при беременности, приеме контрацептивов.

Дополнение

Андрогены, тироксин, трийодтиронин, соматотропный гормон снижают количество этого белка.

Фракция g‑глобулинов

Содержит иммуноглобулины G, A, M, Е, D.

Иммуноглобулин G – основные иммуноглобулины сыворотки, осуществляют гуморальную защиту организма от бактерий и вирусов, и их растворимых токсинов (антигенов). Активно транспортируются через плаценту. У детей должная концентрация достигается только к 1,5‑2 годам.

Иммуноглобулины А осуществляют местный иммунитет на слизистых поверхностях дыхательных путей (носовой и бронхиальный секрет) и кишечного тракта. Они присутствуют в женском молозиве, слезе, слюне. После рождения количество секреторного IgA (на слизистых) достигает уровня взрослых уже на 2-3 неделе жизни, сывороточного IgA – только к 14-15 годам.

Иммуноглобулины М появляются в процессе формирования иммунного ответа, являясь первичными антителами. Вскоре после рождения их уровень нарастает, достигает максимума к 9 месяцу жизни, после чего снижается и восстанавливается только к 20-30 годам.

Иммуноглобулины Е вырабатываются плазматическими клетками и участвуют в аллергических реакциях организма.

Иммуноглобулины D не имеют четкой сформированной функции. Предполагается, что они регулируют активность других иммуноглобулинов.

Дата добавления: 2014-01-20