Влияние первичной и тепловой обработки на пищевую ценность продуктов и качество готовых изделий

­

­ Изменение белков

­Белки (протеины от гр. protos ­ первый, важнейший) относятся к основным химическим компонентам пищи. Ежесекундно в нашем организме отмирают миллионы клеток и для восстановления их взрослому человеку требуется 80-100 г белка в сутки, причем за­менить eгo дрyгими веществами невозможно. При организации питания постоянногo контингента потребителей по дневным рационам (интернаты, санатории, больницы и т.д.) или по скомплектованному меню отдельных приемов пищи, необходимо обеспечивать содержание белка в блюдах, соответствующее физиологическим потребностям человека. ­Биологическая ценность белков определяется содержанием незаменимых аминокислот (НАК), их соотношением и перева­римостью. Белки, содержащие все НАК (их восемь: триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенил­аланин) и в тех соотношениях, в каких они входят в белки наше­гo организма, называются полноценными. К ним относятся белки мяса, рыбы, яиц, молока. В растительных белках, как правило, недостаточно лизина, метионина, триптофана и некоторых дpy­гих НАК. В гречневой крупе недостает лейцина, в рисе и пшене ­ лизина. Незаменимая аминокислота, которой меньше всего в данном белке, называется лимитирующей. Остальные аминокислоты усваиваются в адекватных с ней количествах.

Один продукт может дополнять дрyгой по содержанию амино­кислот. Однако такое взаимное обогащение происходит только в том случае, если эти продукты поступают в организм с разры­вом во времени не более чем 2... 3 ч. Поэтому большое значение имеет сбалансированность по аминокислотному составу не толь­ко суточных рационов, но и отдельных приемов пищи и даже

блюд. Это необходимо учитывать при создании рецептур блюд и кулинарных изделий, сбалансированных по содержанию НАК.

Наиболее удачными комбинациями белковых продуктов яв­ляются следующие:

мука + твopor (ватрушки, вареники, пироги с творогом);

картофель + мясо, рыба или яйцо (картофельная запеканка с мясом, мясное paгy, рыбные котлеты с картофелем и др.);

гpечневая, овсяная каша + молоко, твopoг (крупеники, каши с молоком и др.);

бобовые с яйцом, рыбой или мясом.

Наиболее эффективное взаимное обогащение белков дости­гается при их определенном соотношении, например:

5 частей мяса + 10 частей картофеля;

5 частей молока + 10 частей овощей;

5 частей рыбы + 10 частей овощей;

2 части яиц + 10 частей овощей (картофеля) и т.д.

Усвояемость белков зависит от их физико-­химических свойств, способов и степени тепловой обработки продуктов. Например, белки многиx растительных продуктов плохо перевариваются, так как заключены в оболочки из клетчатки и дрyгиx веществ, препят­ствующих действию пищеварительных ферментов (бобовые, крупы из цельных зерен, орехи и др.). Кроме тою, в ряде растительных продуктов содержатся вещества, тормозящие действие пищевари­тельных ферментов (фазиолин фасоли).

По скорости переваривания на первом месте находятся белки яиц, молочных продуктов и рыбы, затем мяса (говядина, свини­на, баранина) и, наконец, хлеба и крупы. Из белков животных продуктов в кишечнике всасывается более 90 % аминокислот, из растительных ­ 60... 80 %.

Размягчение продуктов при тепловой обработке и протира­ние их улучшают усвояемость белков, особенно растительною происхождения. Однако при избыточном нагревании содержа­ние НАК может уменьшиться, при длительной тепловой об­работке в ряде продуктов снижается количество доступного для усвоения лизина. Этим объясняется меньшая усвояемость бел­ков каш, сваренных на молоке, по сравнению с белками каш, сваренных на воде, но подаваемых с молоком. Чтобы повысить усвояемость каш, рекомендуется крупу предварительно замачи­вать для сокращения времени варки и добавлять молоко перед окончанием тепловой обработки.

Качество белка оценивается рядом показателей, это коэффи­циент эффективности белка (КЭБ), чистая утилизация белка (ЧУБ) и дрyгие, которые рассматривает физиология питания.

Химическая природа и cтpoeние белков. Белки ­ это природные

полимеры, состоящие из остатков сотен и тысяч аминокислот, co­единенных пептидной связью, от набора аминокислот и их порядка в полипептидных цепях зависят индивидуальные свойства белков.

По форме молекулы все белки можно разделить на глобуляр­ные и фибриллярные. Молекула глобулярных белков по форме близка к шару, а фибриллярных имеет форму волокна.

По растворимости все белки делятся на следующие гpуппы:

ра­створимые в воде ­ альбумины;

растворимые в солевых растворах ­ глобулины;

растворимые в спирте ­ проламины;

растворимые в щелочах ­ глютелины.

По степени сложности белки делятся на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой и небелковой частей.

­Различают четыре уровня структурной организации белка:

первичная ­ последовательное соединение аминокислот­ных остатков в полипептидной цепи;

вторичная ­ закручивание полипептидных цепей в спирали;

третичная ­ свертывание полипептидной цепи в глобулу;

четвертичная ­ объединение нескольких частиц с третич­ной структурой в одну более крупную частицу.

Белки обладают свободными карбоксильными, или кислот­ными, остатками и аминогpуппами, что обусл­авливает их амфотерные свойства, Т.е. в зависимости от реакции среды белки проявляют себя как кислоты или как щелочи. В кислой среде белки проявляют щелочные свойства, и частицы их приобретают положительные заряды, в щелочной они ведут себя как кислоты, и частицы их становятся отрицательно заряженными. При определенной рН среды (изоэлектрическая точка) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка оди­наково. Белки в этой точке электронейтральны, а их вязкость и растворимость наименьшие. Для большинства белков изоэлек­трическая точка лежит в слабокислой среде.

Технологические свойства белков: гидратация (набуха­ние в воде), денатурация, способность образовывать пены, деструкция и др. гидратация и дегидратация белков. Гидратацией называется способность белков прочно связывать значительное количест­во влаги. Гидратация отдельных белков зависит от их строения. Pac­положенные на поверхности белковой глобулы гидрофильные группы (аминные, карбоксильные и др.) притягивают молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности. В изоэлектриче­ской точкеспособность белка адсорбировать воду наименьшая. Сдвиг рН в ту или иную сторону от изоэлектрической точки при водит к диссоциации основных или кислотных групп белка, увеличе­нию заряда белковых молекул и улучшению гидратации белка.

Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка придает устойчивость растворам белка, мешает отдельным час­тицам слипаться и выпадать в осадок.

­В растворах с малой концентрацией белка (например, моло­ко) белки полностью гидратированы и связывать воду не могут.

В концентрированных растворах белков при добавлении воды происходит дополнительная гидратация. Способность белков к дополнительной гидратации имеет в технологии пищи боль­шое значение. От нее зависят сочность готовых изделий, способ­ность полуфабрикатов из мяса, птицы, рыбы удерживать влагy, реологические свойства теста и т.д.

Гидратация в кулинарной практике имеет место при приго­товлении омлетов, котлетной массы из продуктов животного происхождения, различных видов теста, при набухании белков круп, бобовых, макаронных изделий и т.д.

Дегидратацией называется потеря белками связанной воды при сушке, замораживании и размораживании мяса и рыбы, при тепловой обработке полуфабрикатов и т.д. От степени дегидрата­ции зависят такие важные показатели, как влажность готовых изделий и их выход.

Денатурация белков - ­ это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной или четвер­тичной структуры белковой макромолекулы, Первичная структура, а сле­довательно, и химический состав белка при этом не меняются. При кулинарной обработке денатурацию белков вызывает нагревание.

В глобулярных белках при нагревании усиливается тепловое движение полипептидных цe­пей вну­три глобулы; водородные связи, которые удерживали их в определенном положении, разрываются и полипептидная цепь

развертывается, а затем сворачивается по-­новому. При этом по­лярные (заряженные) гидрофильные гpуппы, расположенные на поверхности глобулы и обеспечивающие ее заряд и устойчи­вость, перемещаются внутрь глобулы, а на поверхность ее реакционноспособные гидрофобные гpуппы (дисульфидные, сульфгидрильные и др.), не способные удерживать воду.

Денатурация сопровождается:

­- потерей индивидуальных свойств (например, изменение окраски мяса при eгo нагpевании вследствие денатурации миоглобина);

- потерей биологической активности (например, в картофе­ле, гpибах, яблоках и ряде дрyгих растительных продуктов содержатся ферменты, вызывающие их потемнение, при денатурации белки­ ферменты теряют активность);

- повышением атакуемости пищеварительными ферментами (как правило, подвергнутые тепловой обработке продукты, содержащие белки, перевариваются полнее и легче);

- потерей способности к гидратации (растворению, набуханию);

- потерей устойчивости белковых глобул, которая сопрово­ждается их агpегированием (свертыванием, или коаryля­цией, белка, взаимодействием денатурированных молекул белка, которое сопровождается образованием более круп­ных частиц. Степень агрегирования зависит от концентрации

белков в растворе. Так, в малоконцентрированных растворах (до 1 %) свернувшийся белок образует хлопья (пена на поверхности бульонов). В более концентрированных белковых растворах (нa­пример, белки яиц) при денатурации образуется сплошной гель, удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной системе.

Белки, представляющие собой более или менее обводненные гели (мышечные белки мяса, птицы, рыбы; белки круп, бобовых, муки после гидратации и др.), при денатурации уплотняются, при этом происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружаю­щую среду. Белковый гель, подвергнутый нагpеванию, как пра­вило, имеет меньшие объем и массу, но большие механическую прочность и упрyгость по сравнению с исходным гелем натив­ных (натуральных) белков.

Фибриллярные белки денатурируют иначе: связи, которые удерживали спирали их полипептидных цепей, разрываются, и длина фибриллы (нити) белка сокращается. Так денатурируют белки соединительной ткани мяса и рыбы.

Деструкцuя белков. При длительной тепловой обработке бел­ки подвергаются более глубоким изменениям, связанным с разру­шением их макромолекул. На первом этапе изменений от белко­вых молекул могут отщепляться функциональные гpуппы с обра­зованием аммиака, сероводорода, фосфористого водорода, углекислого газа и др. Накапливаясь в продукте, они участвуют в образовании вкуса и аромата готовой продукции. При дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная (пептидная) связь разрывается с образованием растворимых азотистых веществ небелковоrо характера (например, переход коллагeна в желатин). Деструкция белков может быть целенаправленным приемом кулинарной обработки, способствующим интенсификации технологическоrо процесса (использование ферментных препара­тов для размягчения мяса, ослабления клейковины теста, полу­чение белковых гидролизатов и др.).

Пенообразование. Белки в качестве пенообразователей широ­ко используют при производстве кондитерских изделий (тесто бисквитное, белково-взбивное), при взбивании сливок, сметаны, яиц и др. Устойчивость пены зависит от природы белка, eгo концентрации, а также температуры.

Белки используют в качестве эмульгаторов при производстве белково­жировых эмульсий, как наполнители для различных напитков. Напитки, обогащенные белковыми гидро­лизатами (например, соевыми), обладают низкой калорийно­стью и могут храниться длительное время даже при высокой температуре без консервантов. Белки способны связывать вкусовые и ароматические вещества, что обусловлено как химической природой этих веществ, так и поверхностными свойствами белковой молекулы, а также определенными факто­рами окружающей среды.

­При длительном хранении происходит «старение» белков, при этом снижается их способность к гидратации, удлиняются сроки тепловой обработки, затрудняется разваривание продукта (например, варка бобовых после длительного хранения). При нагревании с восстанавливающими сахарами белки об­разуют меланоидины.

Дата добавления: 2014-01-20