Окислительное

В печени и почках млекопитающих есть оксидазы L- и D-аминокислот. Они явля­ются флавопротеинами, их кофакторы: ФМН – для L-форм, ФАД – для D-форм.

Реакции окислительного дезаминирования в организме практического значения не имеют, так как оксидазы L-аминокислот активны при рН=10, а в обычных условиях их активность очень низка и реакции протекают слишком медленно. ФМН забирает Н⁺ и восстанавливает О₂ до Н₂О₂, которую разрушает каталаза.

NH₂–CH–COOH оксидаза, ФМН HN=C–COOH спонтанно О=CH–COOH

| + О₂ | +Н₂О₂ +Н₂О | + NH₃

R R иминокислота R α-кетокислота

неустойчива

2 Н₂О₂ каталаза 2 Н₂О + О₂

D-аминокислот практически нет в организме человека, поэтому биологическое значение оксидазы D-аминокислот, работающей при рН=7, остаётся неясным.

2. Неокислительным путём дезаминируются 3 аминокислоты – сер, тре, гис:

СН₂ ОН – Н₂О СН₂ СН₃ + Н₂О СН₃

| || | |

С Н – NH₂ серин- C – NH₂ C = NH C = O + NH₃

| дегид- | | |

COOH ратаза COOH COOH COOH

серин енольное производное иминокислота пируват

3. Непрямому (или трансдезаминированию) подвергаются остальные аминокислоты. Ключевой фермент – глутаматдегидрогеназа (ГДГ), катализирует окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты. Активность этого фермента в тканях очень высока:

НАД→НАДН +Н⁺ + Н₂О

NH₂–CH–COOH HN =C–COOH О =C–COOH

| ГДГ | | + NH₃

(СН₂)₂ (СН₂)₂ (СН₂)₂

| | |

СООН COOH COOH

глутамат иминоглутаровая кислота α–КГ

Остальные аминокислоты на первом этапе вступают в реакцию трансамини­рования с α-кетоглютаровой кислотой с образованием глутаминовой кислоты, которая опять подвергается окислительному дезаминированию с ГДГ.

NH₂–CH–COOH α-KГ НАДН +Н⁺

| NH₃ – на синтез мочевины

R (α-аминоK) АТ (В₆) ГДГ

O=C–COOH

| ГЛУ НАД

R (α-кетоK) I стадия II стадия

Дата добавления: 2014-01-20