Тема 8. Речовини, що формують органолептичні властивості харчових продуктів

ПЛАН

Тема 7. Ферменти харчових продуктів

1. Властивості ферментів.

2. Класифікація ферментів. Характеристика окремих представників.

3. Роль ферментів при переробці, зберіганні та використовуванні продовольчих товарів.

Ферменти (лат. fermentum - закваска) є біологічними каталізаторами білкової природи, тобто прискорювачами різних процесів, що протікають в живих організмах. Вони можуть бути тваринного, рослинного і мікробного походження. Усі хімічні перетворення в живому організмі здійснюються за допомогою ферментів. Ферменти відіграють важливу роль у круговороті речовин в природі і в житті людини. Під їх впливом відбувається перетравлення і засвоєння їжі, а також різні біохімічні реакції, які забезпечують життєдіяльність організму людини. При цьому ферменти не витрачаються і не зазнають необоротних змін. Вони не втрачають каталітичної здатності і після виділення з клітини.

Ферменти, будучи за своєю природою білками з третинною або четвертинною структурою, мають всі ті властивості, які характерні для білків (амфотерність, денатурація, яка для ферментів називається інактивацією тощо.), водночас головною відмітною особливістю є їх здатність каталізувати хімічні реакції. Відмінність молекули ферменту від молекули білка полягає в тому, що молекула ферменту бере участь у підвищенні швидкості хімічної реакції, не всією своєю масою, а певною ділянкою, яка називається активним центром.

Здатністю каталізувати хімічні реакції ферменти схожі з неорганічними каталізаторами. Але водночас вони мають властивості, які відрізняють їх від неорганічних каталізаторів.

І. Висока каталітична активність. Ферменти в 10⁸ – 10²⁰ разів підвищують швидкість реакцій, що каталізуються ними. Гідроліз білка до амінокислот за наявністю неорганічних каталізаторів з температурою 100°С і вище здійснюється за декілька десятків годин. Такий же гідроліз за участю специфічних ферментів закінчується за час менше години і протікає за температури 30—40°С.

ІІ. Специфічність дії. Під специфічністю розуміють властивість ферменту брати участь у перетворенні (розпаді або синтезі) однієї або декількох речовин, близьких за хімічною природою. Тільки завдяки якнайтоншій специфічності ферментативного каталізу можлива строга впорядкованість і щонайтісніший взаємозв'язок окремих ферментативних реакцій, що є в основі біологічного обміну речовин. Незначні зміни в хімічній структурі речовин виключають прояв впливу на цю речовину специфічного ферменту. Специфічність впливу ферментів виявляється і в тих випадках, коли речовина розрізняється за хімічною структурою. Так, ферменти, які прискорюють гідроліз білків, ніяким чином не впливають на гідроліз крохмалю і навпаки.

ІІІ. Лабільність (мінливість). Ферменти схильні до впливу різних чинників і можуть змінювати свою активність під дією рН, температури, вологості, наявності активаторів і інгібіторів. Лабільність ферментів обумовлена їх білковою молекулою, складною просторовою конфігурацією.

Усі хімічні реакції, що каталізуються ферментами, не супроводжуються утворенням побічних продуктів, тоді як в хімічних реакціях, які проводяться за допомогою неорганічних каталізаторів, завжди утворюється хоча б один такий продукт.

Активність ферментів залежить від концентрації субстрату, умов процесу, головним чином, від температури (оптимальна для ферментів рослинного походження - 50—60°С, тваринного - 40-50°С) і реакції середовища (для дії шлункового ферменту пепсину потрібне сильнокисле середовище з рН 1,5-2,2, а для трипсину - слаболужне з рН 8), а також від наявності окислювальних або відновлюючих реагентів.

За низьких температур ферменти не руйнуються, проте стають неактивними. За підвищення температури активність відновлюється, а за температури 80-100°С ферменти руйнуються. Таке явище відбувається у процесі пастеризації, стерилізації, бланшування і кип'ячіння.

Змінюючи активність ферментів відповідною реакцією середовища, можна регулювати швидкість процесів, що каталізуються ними, управляти роботою ферментів, що містяться в харчових продуктах, забезпечуючи, наприклад, збереження зерна, картоплі, плодів і овочів, вдосконалюючи технологічні процеси переробки молока, чаю, тютюну, виноградного соку.

Найменування ферментам, яких відомо близько 1000, дають відповідно до прийнятої Міжнародним біохімічним союзом номенклатури, виходячи з типу реакцій, що каталізуються ферментами. Ці назви дуже складні, тому за кожним ферментом збережено назву, яка як правило складається з назви речовини, на яку діє фермент, і закінчення «аза» (сахароза, але фермент сахараза) або з назви процесу, який фермент каталізує (гідроліз - гидролаза).

Усі ферменти розділені на шість класів: оксиредуктази, трансферази, гидролази, ліази, ізомерази, лігази.

Значну роль відіграють ферменти в інтенсифікації технологічних процесів переробки харчової сировини і підвищення якості продуктів, під час зберігання товарів. Ферменти беруть участь у дозріванні сирів, чаю, вина, м'яса, солінні риби, внаслідок чого продукти набувають певного смаку і аромату.

Правильний підбір мікрофлори при виробництві продукції істотно впливає на її якість і зовнішній вигляд. Під дією каталізуючих ферментів відбувається процес травлення і обмін речовин в організмі.

Ферментативні реакції протікають за невисокої температури: дуже швидко, без небажаних змін продукту, оскільки ферменти, що вносяться в невеликих кількостях, впливають тільки на певну складову частину сировини, не викликаючи змін решти речовин.

За додавання ферментів до пшеничного борошна скорочується процес хлібопечення і поліпшується смак та аромат хліба. За допомогою ферментів можна прискорити процес освітлювання фруктових соків. Застосування пектолітічних ферментів, глюкооксидази і каталази дозволяє на 25-30% збільшити вихід соку із слив, абрикосів, персиків і чорної смородини. Використання ферментних препаратів у пивоварінні економить 165 кг ячменю для виробництва одного декалітра пива.

Обробка м'яса ферментними препаратами папаїну, фіцину, бромеліну, панкреатину і ін. прискорює його дозрівання, покращує смак, сприяє розм'якшенню м'якоті.

Фермент глюкозооксидаза, що виділяється з деяких видів цвілі, запобігає псуванню м'яса, риби, жирів, майонезу, сиру, сухого молока, пива, соків і інших харчових продуктів, і тому використовується для їх зберігання. Цей фермент разом з киснем окислює глюкозу, перетворюючи її на глюконову кислоту і перекис водню, зв'язуючи таким чином кисень.

Мікроорганізми виділяють ферменти, що приводять до псування харчових продуктів: почорніння очищеної картоплі, потемніння грибів і яблук, руйнування вітаміну С, прокисання, бродіння і гниття продуктів.

Для зниження активності ферментів швидкопсувні продукти під час зберігання поміщають в камери з низькою температурою або вживають заходи до інактивації ферментів.

У харчових технологіях довгий час застосовувалися лише препарати вільних ферментів, термін використання яких – один виробничий цикл. У наш час виробляють ферменти пролонгованої дії або іммобілізовані ферменти, тобто фіксовані або зв'язані ферментні препарати. Суть іммобілізації ферментів полягає в приєднанні їх в активній формі тим або іншим способом до інертної матриці (зазвичай це нерозчинний полімерний носій). Приєднання ферменту до інертної матриці здійснюється різними способами: фермент може бути пов'язаний із цією матрицею ковалентним зв'язком, адсорбований на ній або фізично включений до неї. Іммобілізовані ферменти відрізняються за властивостями від препаратів вільних ферментів: не розчиняються у воді, стійкіші до дії зовнішнього середовища (зміна температури, рН середовища). усе це полегшує використання таких ферментів, оскільки їх можна виділити з продуктів реакції і використати як каталізатори багаторазової дії.

Незважаючи на великі потенційні можливості використання іммобілізованих ферментів, на сьогодні в промисловому виробництві вони практично не знаходять застосування, оскільки їх виробництво економічно невигідне.

Дата добавления: 2014-01-11