Термолябильность ферментов

Высокая специфичность ферментов

Высокая каталитическая активность ферментов

Свойства ферментов

Ферменты, помимо общих свойств с неорганическими катализаторами имеют определённые отличия от неорганических катализаторов. К ним относятся: более высокая активность, более высокая специфичность, более мягкие условия для катализа, способность к регуляции активности.

Ферменты отличаются высокой каталитической активностью. Например, одна молекула карбоангидразы за одну минуту катализирует образование (или расщепление) 36 миллионов молекул угольной кислоты (Н₂СО₃). Высокая активность ферментов объясняется механизмом их действия: они уменьшают энергию активации и увеличивают пространственный (стерический) коэффициент. Высокая активность ферментов имеет важное биологическое значение, состоящее в том, что они обеспечивают высокую скорость химических реакций в организме.

Все ферменты обладают специфичностью, однако степень специфичности в разных ферментах различна. Выделяют несколько видов специфичности ферментов.

Абсолютная субстратная специфичность, при которой фермент действует только на одно определённое вещество. Например, фермент уреаза расщепляет только мочевину.

Абсолютная групповая специфичность, при которой фермент оказывает один и тот же каталитический эффект на группу соединений, близких по структуре. Например, фермент алкогольдегидрогеназа окисляет не только С₂Н₅ОН, но и его гомологи с большим числом углеродных атомов,

Относительная групповая специфичность, при которой фермент осуществляет катализ разных классов органических веществ. Например, фермент трипсин проявляет пептидазную и эстеразную активность.

Стереохимическая специфичность (оптическая специфичность), при которой расщепляется только определённая форма изомеров (D, L формы, α, β, цис - трансизомеры). Например, ЛДГ действует только на L-лактат, L-аминокислотоксидазы действуют на L-изомеры аминокислот.

Высокая специфичность объясняется уникальной для каждого фермента структурой активного центра. Она имеет важное биологическое значение, поскольку обеспечивает упорядоченность химических процессов в организме. Специфичность ферментов лежит в основе их обнаружения в тканях и биологических жидкостях.

Термолябильность - зависимость активности ферментов от температуры. При повышении температуры от 0⁰ до 40⁰С активность ферментов возрастает согласно правилу Вант-Гоффа (при возрастании температуры на 10 градусов скорость реакции увеличивается в 2 – 4 раза). При дальнейшем повышении температуры активность ферментов начинает снижаться, что объясняется тепловой денатурацией белковой молекулы фермента.

Графически термозависимость ферментов изображена на рисунке:

Инактивация фермента при 0⁰С обратима, а при высокой температуре инактивация приобретает необратимый характер. Это свойство ферментов определяет максимальную скорость реакции в условиях температуры тела человека. Термолябильность ферментов должна учитываться в практической медицинской деятельности. Например, при проведении ферментативной реакции in vitro, необходимо создавать оптимальную температуру. Это свойство ферментов может быть применено в криохирургии, когда сложная длительная операция проводится при снижении температуры тела, что замедляет скорость протекающих в организме реакций, снижает потребление кислорода тканями. Хранить ферментативные препараты необходимо при пониженной температуре. Для разрушения ферментов микроорганизмов используют высокие температуры (автоклавирование операционного материала, кипячение инструментария).

Дата добавления: 2014-10-31