Общие химические свойства

Классификация аминокислот по функциональным группам

Классификация аминокислот по R-группам

Классификация аминокислот

1 Неполярные: аланин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин

2 Полярные незаряженные: аспарагин, глицин, глутамин, серин, тирозин, треонин, цистеин

3 Заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота

4 Заряженные положительно при pH=7: аргинин, гистидин, лизин

1) Алифатические

a) Моноаминомонокарбоновые: аланин, валин, глицин, изолейцин, лейцин

b) Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин

c) Моноаминодикарбоновые: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд

d) Амиды Моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин

e) Диаминомонокарбоновые: аргинин, гистидин, лизин, несут в растворе положительный заряд

f) Серосодержащие: цистеин (цистин), метионин

2) Ароматические: фенилаланин, тирозин

3) Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин

Аминокислоты могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH₂, т.е они являются амфолитами.

NH₃⁺– CRH – COO^- + НС1 → [NH₃⁺– CRH – COOН]С1

Соль катиона аминокислоты

NH₃⁺– CRH – COO^- + NаОН → NH₂– CRH – COONа + Н₂О

Соль аниона аминокислоты

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов.

Аминокислоты, которые могут находиться в трех формах: молекула, катион и анион, - называются нейтральными. Из 20 аминокислот 13 нейтральные: ала, асн, вал, гли, глн, иле, лей, мет, про, сер, тре, три, фен. Каждая из них в водных растворах по мере увеличения значения рН может находиться в сильнокислой среде в виде аниона, при рН = 7 – молекула, в щелочной среде – аниона

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH₃⁺, а карбоксигруппа — в виде -COO^-. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот. Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

Биполярно-ионная структура молекул аминокислот проявляется и в их физических свойствах: аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества с высокими температурами плавления, нелетучи, большинство их растворимы в воде и практически нерастворимы в неполярных органических растворителях.

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат ассиметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержит два ассиметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму и лишь они входят в состав белка.

Оптические изомеры аминокислот претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию. Например, в белке дентине (входит в состав зубов) L-аспартат переходит в D-форму со скоростью 0,1% в год, что может быть использовано для определения возраста биологических объектов.

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Комплексообразующие свойства. Все аминокислоты, отдавая протон, образуют хелатные комплексы с катионами d -металлов.

Например, при взаимодействии любой аминокислоты со свежеприготовленным Сu(ОН)₂ образуется растворимый электронейтральный хелатный комплекс, окрашенный

в ярко синий цвет. Это биуретовая реакция, которой пользуется для обнаружения α-аминокислот (качественная реакция).

Электрофильно-нуклеофильные свойства. 1 ) Реакция ацилирование – взаимодействие со спиртами:

NаОН

NH₃⁺– CRH – COO^- + СН₃ОН + НС1 → Н₂О + [NH₃⁺– CRH – COOСН₃]С1 →

→ NH₂–CRH – COOСН₃ + NаСl + Н₂О

Метиловый эфир аминокислоты.

В организме аспарагиновая и глутаминовая кислоты под действием соответствующих ферментов и АТФ легко ацилируют аммиак с образованием аспарагина и глутамина соответственно:

аспарагинсинтетеза

NH₃⁺– CH – COO^- + NH₃ NH₃⁺– CH – COO^- + Н₂О

| АТФ |

СН₂СООН СН₂СОNH₂

Аспарагиновая кислота аспарагин

При взаимодействии двух аминокислот со свободной аминогруппой и с активированной карбоксильной группой образуются дипептиды:

О Н

|| |

NH₃⁺– CRH – COO^- + NH₂ –CRH – COOН → NH₃⁺– CRH – C – N– CRH – COOН

2 ) Реакции алкилирования

СН₃I СН₃I

NH₂ – CRH – COOН СН₃NН – CRH – COOН

NаОН NаОН

СН₃I

(СН₃)₂ N– CRH – COOН (СН₃)₃ N⁺ – CRH – COO^-

NаОН Беатин аминокислоты

Окислительно-восстановительные свойства. Тиол-дисульфидное равновесие. Цистеин как все тиолы, выступая восстановителем, легко окисляется, образуя цистин, являющийся дисульфидом цистеина.

NH₃⁺– CH – COO^- -2е,- 2Н⁺ S – СН₂ – СН(NH₃⁺)COO^-

2 | |

СН₂ –SН +2е,+ 2Н⁺ S – СН₂– СН(NH₃⁺)COO^-

Цистеин (восстановитель) Цистин (сопряженный окислитель)

При радиационном воздействии в водных средах организма возникают сильные окислители ·ОН, ·НО₂, Н₂О₂ , ·О₂, а также и другие токсиканты – короткоживущие сильные восстановители: гидратированный электрон, и атомарный водород. Сопряженный окислитель-восстановитель цистеин-цистин активно взаимодействует и с теми и с другими, нейтрализуя их.

При полном окислении цистеина образуется цистеиновая кислота, которая потом в результате реакции декарбоксилирования образует таурин. Таурин, взаимодействуя с холевой кислотой, образует таурохолевую кислоту, которая участвует в дальнейшем в эмульгировании жиров.

NH₃⁺–CH – COO^- [О] NH₃⁺– CH – COO^- (- СО₂)

| | NH₃⁺– СН₂– СН₂ –SН

СН₂SО₃^- СН₂ –SО₃^-

Цистеин цистеиновая кислота таурин

Декарбоксилирование. В лабораторных условиях протекает при участии Ва(ОН)₂

⁺NH₃– C⁰RH – C⁺³OO^- + Ва(ОН)₂ → NH₂–C^-1H₂R + ВаС⁺⁴О₃ + Н₂О

Окис-ль Вос-ль

При декарбоксилировании α-аминокислот в организме синтезируются биогенные амины, выполняющие важные биологические функции:

Таблица 2 - Биогенные амины

Исходная аминокислота	Биогенный амин	Формула амина
серин	2-аминоэтанол (коламин)	NH2CH2CН2OН
цистеин	2-аминоэтантиол	NH2CH2CН2SН
аспарагиновая кислота	β-аланин	NH3^+CH2СН2– COO^-
глутаминовая кислота	γ-аминомасляная кислота	NH2CH2CH2CН2COOН
гистидин	гистамин	NH2CH2СН2   NН
триптофан	триптамин	NH2 CH2СН2 N     N

Прямое дезаминирование. Этот процесс характерен для аминокислот у которых в β-положении содержится гидроксильная или тиольная группа.

Вос-ль СОО^-

NH₃⁺- C⁰H – COO^{- пиридоксальфосфат} /

| С^-2Н₂ = С⁺¹

С^-1Н₂ –SН - Н₂S \

вос-ль ок-ль N⁺H₃

Ок -ль Цистин енаминокислота

СОО^-

/ Н₂О

С^-3Н₃ – С⁺² СН₃ – С – СООН

\\ - NН₃ ||

N⁺Н₂ О

α-иминокислота пировиноградная кислота

Трансаминирование. Этот процесс в организме протекает при участии кофермента пиридоксальфосфата и соответствующей трансаминазы. Кофермент пиридоксальфосфат играет роль переносчика аминогруппы.

R - C⁰H – COO^- + R' – C⁺² – COOН пиридоксальфосфат

| || трансаминаза

Вос-ль NH₃⁺ ок-ль О

R – C⁺² – COOН + R' - C⁰H – COO^-

|| |

О ⁺NH₃

Окислительное дезаминирование. а) Взаимодействие с азотистой кислотой. Используется для количественного определения аминных групп в аминокислоте., а также в белках и продуктах распада.

N⁺³H₃– RCH – COO^- + НN⁺³О₂ НО – RCH – COOН + N₂⁰ + Н₂О

Вос-ль Ок-ль

б) Частичное взаимодействие аргинина молекулой кислорода, в результате которого образуется цитруллин, один из продуктов цикла мочевины.

NH₂– CH – COO^-

| NО-синтетаза

2 (CH₂)₃NH – C – NH₂ + НАДФ(Н) + 3О₂ + Н⁺

||

NH₂⁺

Н СОО^-

\ /

С О + НАДФ⁺ + 2 NО + 2 Н₂О

₊ / \ ||

Н₃N (СН₂)₃NН – С – NН₂

цитруллин

Образующийся оксид азота (II) быстро используется в иммунной системе для устранения ксенобиотиков, а также для регуляции кровяного давления за счет расслабления мышц кровеносных сосудов.

Взаимодействие с нингидрином. Общая качественная реакция α-аминокислот заключается во взаимодействии с нингидрином в водных растворах при нагревании и появлением сине-фиолетовой окраски, интенсивность которой зависит от концентрации α-аминокислот.

Взаимодействие с дегидрогеназой. В организме аланин, аспарагиновая и глутаминовая кислота подвергаются окислительному дезаминированию под действием соответствующих дегидрогеназ с коферментом НАД⁺ или НАДФ⁺.

1 стадия.

NH₃⁺–C⁰H – COO^-

| + НАД^{+ дегидрогеназа} NH₂⁺ = C⁺² – COO^-+ НАД(Н) + Н⁺

в-ль СН₂ –СН₂ – СОО^- |

Ок-ль СН₂ –СН₂ – СОО^-

Глутамат α- иминоглутарат

2 стадия

NH₂⁺ = C – COO^-

| + Н₂О ^-ООССН₂СН₂ – С – СОО^- + NH₄⁺

СН₂ –СН₂ – СОО^- ||

α- иминоглутарат О 2-оксалоглутарат

2-оксалоглутарат является одним из субстратов цикла Кребса.

Дата добавления: 2014-11-25