Свойства ферментов

ФЕРМЕНТЫ

Ферменты могут иметь различное строение: они могут состоять только из белка, обладающего каталитическими свойствами, или же из белка – апофермента и небелковой части - простетической группы.

Если простетическая группа, легко отделяется от белковой части молекулы фермента, ее называют коферментом. Коферменты непосредственно участвуют в реакции, катализируемой ферментом, а белковая часть молекулы – апофермент - определяет специфичность реакции на этапе связывания субстрата.

В молекуле каждого фермента выделяют активный центр (АЦ) – это та часть молекулы фермента, к которой присоединяется субстрат. На АЦ приходится малая часть объема молекулы фермента.

В составе АЦ фактически следует различать участок, ответственный за присоеди­нение субстрат - центр связывания и каталитический центр, который воздействует на субстрат, заставляя его вступать в реакцию и изменяться. В ка­талитических центрах большей части известных ферментов обычно на­ходят один или несколько остатков из числа следующих аминокислот (АК): серин (ser), цистеин (cys), лизин (lys), тирозин (tyr), гистидин (his), называемых функциональными группами, которые непременно сближены в пространстве, а в линейной последовательности полипептида могут располагаться достаточно далеко друг от друга.

Коферменты, как правило, выполняют функцию каталитического центра.

Химическая природа коферментов очень разнообразна.

В качестве коферментов чаще всего могут выступать соединения нуклеотидной природы, например АТФ. Функцию кофермен­тов могут выполнять витамины, сложные структуры с сопряженными связями, например, группа ГЕМ в молекуле ге­моглобина; ионы металлов, например Zn²⁺, Mg²⁺, Mn²⁺, Ca²⁺, Fe²⁺, Cu²⁺, Mo²⁺.

Каждый фермент характеризуется таким показателем, как актив­ность. За единицу активности принимают количество фермента, кото­рое в стандартных условиях катализирует превращение 1 мкМоля субстрата в 1 минуту.

Кроме того, в 1972 г. было предложено выражать ферментатив­ную активность в каталах. Катал - это количество фермента, ката­лизирующее превращение 1 Моля субстрата в 1 секунду.

Существует понятие удельной активности. Это активность фер­мента, отнесенная к его молекулярной массе, если таковая извест­на (Е/мг белка, Е/мл белка).

Свойства ферментов:

1. Термолабильность. Ферменты - термолабильные вещества, чувствительные к изменению температуры. Температура, при которой каталитическая активность максимальна - называют температурным оптимумом (Т_opt). Тopt большинства ферментов животного происхождения ле­жит в интервале 40-50^оС, а растительного - 50-60^оС. Однако, встречаются ферменты с Т_opt = 80^оС. При повышении температуры вы­ше Т_opt фермент инактивируется, т.е. его активность снижается вплоть до исчезновения. Инактивация ферментов связана с разрушением третичной структуры апофермента и разобщением групп активного центра. В результате субстрат не может связаться с активным центром фермента.

2. Влияние рН среды. На активность фермента оказывает влия­ние концентрация ионов водорода. Для каждого фермента существует свое оптимальное значение рН, при котором его активность макси­мальна. Отклонение значения рН от оптимального вызывает понижение активности фермента вплоть до его полной инактивации.

Фермент рН_opt Функция

Пепсин 1.5-2.0 гидролиз белка

Трипсин 7.8-8.5 гидролиз белка

Липаза 4.7-5.0 гидролиз жиров

3. Специфичность. Специфичность. Она заключается в том, что каждый фермент может катализировать одну или несколько близких по своей природе реакций.

Еще в 1890 г. Эмиль Фишер предсказал, что «фермент должен подходить субстрату, как ключ к замку». Это означает, что фермент может катализировать превращение субстрата, если имеет место соответствие пространственных конфигураций формы молекулы субстрата активному центру фермента. Такое соответствие часто называют сродством.

Однако значительно позднее Кошланд высказал идею об индуцированном соответствии пространственных конфигураций активного центра фермента субстрату, что впоследствии подтвердилось. При связывании субстрата происходит изменение формы фермента. Активный центр фермента только после присоединения субстрата становится комплементарным ему по форме.

Специфичность ферментов условно подразделяют на: Относительную специфичность - ею обладают ферменты, которые действуют на соединения, имеющие определенный тип связей. Напри­мер, протеиназы действуют на пептидную группу. Это ферменты широ­кого спектра действия.

Групповая специфичность - характерна для ферментов, которые действуют на субстраты, имеющие одинаковый тип связи и одну из функциональных группировок. Это могут быть:

фосфомоноэстеразы, гидролизующие лицетины на фосфатидную кислоту и спирт холин.

Абсолютная специфичность - ею обладают ферменты, действующие только на один субстрат с вполне определенной структурой.

К ферментам, обладающим абсолютной специфичностью относятся уреаза, катализирующая превращение карбамида (мочевины) до углекислого газа и воды, ацетилхолинэстераза и др.

Дата добавления: 2014-11-25