Способность белков к образованию гелей

Высокая вязкость белковых растворов

Осмотические свойства белков

Оптические свойства белков

Коллоидные и осмотические свойства белков

Водные растворы белков являются устойчивыми и равновесными, они со временем не коагулируют и не требуют присутствия стабилизаторов. Поскольку белковые растворы гомогенны, то напоминают истинные растворы, однако высокая молекулярная масса белков придает их растворам свойства коллоидных систем:

Растворы белков способны рассеивать лучи видимого света (эффект дифракции или явление Тиндаля). Луч света, проходя через раствор белка, преломляется и свет рассеивается. На данном физико-химическом свойстве белков основан метод количественного определения белка рефрактометрически (в чистых белковых растворах, например, в сыворотке крови).

2. Малая скорость диффузии – способствует равномерному распределению белков внутри клетки, между клеткой и кровью, а также препятствует скоплению белка в местах его биосинтеза.

Белки в клетке, межклеточной жидкости, в крови повышают осмотическое давление и вызывают явление осмоса, т.е. перемещение ионов Nа⁺ и воды через мембраны в раствор белка.

Неспособность белков проникать через полупроницаемые мембраны вследствие высокой молекулярной массы используется в практике для очистки белков от низкомолекулярных примесей (солей, биогенных аминов, мочевины и др.) – процесс диализа.

С увеличением концентрации белка вязкость раствора повышается, поскольку повышаются силы сцепления между поверхностями белковых молекул.

При повышении температуры вязкость белковых растворов понижается. Добавление некоторых солей кальция приводит к повышению вязкости, поскольку ионы Са²⁺ способствуют сцеплению молекул с помощью кальциевых мостиков. Иногда вязкость белкового раствора в присутствии Са²⁺ настолько увеличивается, что он теряет текучесть и превращается в гель.

Молекулы белка в растворе могут образовывать структурные сетки, внутри которых содержаться молекулы воды. Гелеобразующие свойства белков характеризуются способностью их коллоидного раствора из свободного диспергированного состояния переходить в связнодисперсное (с образованием систем, обладающих свойствами твердых тел). Упругие свойства геля зависят от концентрации белка, от рН, присутствия других белков, солей, ионов двухвалентных металлов (Са²⁺), полисахаридов.

Физико-химические свойства гелей: прочность, твердость, эластичность, тиксотропия (способность обратимо переходить в текучее состояние и нетекучий гель), температура размягчения и плавления, степень набухания, способность к синерезису (отделение дисперсионной среды с сокращением объема геля). К подобного рода «универсальным» гелеобразователям относится желатин.

Желатин – белковый продукт, представляет собой смесь линейных полипептидов с молекулярной массой 50–70 тыс. и их агрегатов, не имеющих запаха и вкуса. Аминокислотный состав желатина: глицин – 26–31%, пролин – 15–18%, гидроксипролин – 15%, глутаминовая кислота – 11–12%, аспарагиновая кислота – 6–7%, аланин – 8–11%, аргинин – 8–9%.

Желатин получают из коллагена, содержащегося в костях, хрящах и сухожилиях животных. В коллагене 35% карбоксильных групп находится в амидированной форме (СОNH₂). При получении желатина в процессе кислотной или щелочной экстракции нерастворимый коллаген превращается в растворимый желатин. В результате такой обработки амидные группы превращаются в карбоксильные (–СООН). Поэтому pI для амидированной формы желатина приблизительно 9,4, а рI для карбоксильной формы – 4,8 (эти границы варьируют).

Гелеобразование легче протекает в растворах фибриллярных белков и в связи с этим пищевые студни готовят из костей, хрящей, мяса, где много фибриллярных белков.

Коллагеновые белки костей, хрящей, кожи и других обладают высокой прочностью, упругостью и эластичностью, так как находятся в гелеобразном состоянии. Цитоплазма клетки тоже может переходить в гель.

Дата добавления: 2014-11-16