Альдолаза

Альдолаза (фруктозодифосфат‑альдолаза) – фермент, катализирующий реакции гликолитического расщепления глюкозы. Фермент определяется во всех органах и тканях, однако наибольшая его концентрация отмечается в сердце, ткани мозга, печени, мышечной ткани. В крови здорового взрослого человека активность альдолазы составляет 0,09–0,57 ммоль/(ч × л) или 1,47–9,50 МЕ/л.

Повышение содержания альдолазы в крови отмечается при поражении печени (гепатит, рак печени, метастатическое поражение печени, цирроз печени), поджелудочной железы (острый панкреатит, панкреонекроз); остром инфаркте миокарда; деструктивных процессах в легких, кишечнике; при заболеваниях, протекающих с повреждением мышечной ткани (дерматомиозит, мышечная дистрофия); при злокачественных новообразованиях; при некоторых заболеваниях крови (гемолитическая анемия, мегалобластная анемия, лейкоз и др.).

Альфа‑амилаза

Альфа‑амилаза – фермент, обеспечивающий гидролиз (расщепление) полисахаридов (гликоген, крахмал и др.) до декстранов и мальтозы. Образуется в слюнных железах и поджелудочной железе, определяется в незначительных количествах в почках, печени, фаллопиевых трубах, жировой ткани. Альфа‑амилаза выделяется в просвет ротовой полости и двенадцатиперстной кишки, где и происходит процесс расщепления полисахаридов.

Нормальная концентрация α‑амилазы в сыворотке крови – 12–32 мг/ч × мл (3,3–9,9 мг/с × л). Уровень фермента увеличивается в основном при заболеваниях поджелудочной железы. При воспалении – панкреатите – возникает препятствие оттоку панкреатического сока, это приводит к возникновению внутрипротоковой гипертензии и поступлению избыточного количества ферментов поджелудочной железы в кровь. Следует отметить, что максимальный подъем уровня α‑амилазы происходит в первые трое суток от начала заболевания. Повышение уровня α‑амилазы непанкреатического происхождения возможно при развитии эпидемического паротита (поражение слюнных желез), гиперамилаземия встречается при приеме некоторых лекарственных препаратов (салицилаты, кортикостероиды, фуросемид, тетрациклин). При склеротических и атрофических процессах в ткани железы, наоборот, активность α‑амилазы в сыворотке крови падает ниже нормы.

Аминотрансферазы (трансаминазы)

Аминотрансферазы – это ферменты, участвующие в обмене аминокислот. Наибольшее распространение в клинической практике получило определение аланинаминотрансферазы (АЛаТ) и аспарататаминотрансферазы (АСаТ). АЛаТ обеспечивает обратимый перенос аминогрупп с 1‑аланина на α‑кетоглутарат. АСаТ обеспечивает обратимый перенос аминогрупп с 1‑аспарагиновой кислоты на α‑кетоглутарат. Эти ферменты распространены во многих органах и тканях: почках, печени, миокарде, поперечно‑полосатой мускулатуре. Наибольшее количество АЛаТ содержится в печени, поэтому увеличение этого фермента характерно для заболеваний печени, АСаТ в наибольшем количестве встречается в миокарде и поперечно‑полосатой мускулатуре, соответственно повышение концентрации этой трансаминазы характерно для поражения именно этих органов и тканей.

В норме содержание АЛаТ в сыворотке крови составляет 0,1–0,68 мкмоль/(мл × ч) или 28–190 нмоль/(с × л), в других единицах – 7–53 МЕ/л или 0,12–0,88 МККат/л.

В норме содержание АСаТ в сыворотке крови составляет 0,1–0,45 мкмоль/(мл × ч) или 28–125 нмоль/(с × л), в других единицах – 11–43 МЕ/л или 0,18–0,78 МККат/л.

Увеличение содержания АЛаТ отмечается при поражении клеток печени вирусами, алкоголем, токсичными лекарственными препаратами, при препятствиях оттоку желчи (конкременты, стриктуры, сдавление извне опухолью головки поджелудочной железы). Увеличение содержания АЛаТ отмечается еще до появления развернутой клинической картины заболевания печени и является ранним диагностическим признаком развития заболевания.

Увеличение содержания АСаТ также возникает при поражении печени, уровень АСаТ повышается при инфаркте миокарда в первые 3–5 дней; если через 5 дней после инфаркта миокарда уровень АСаТ не вернется к норме, то это является плохим прогностическим знаком. При стенокардии уровень АСаТ не повышается. Определение АСаТ при инфаркте сейчас считается малоинформативным; большее внимание уделяется определению тропонина. Тропонины представляют собой соединения белковой природы, обеспечивающие сократительную функцию клеток поперечно‑полосатой мускулатуры (миокарда, скелетных мышц). Концентрация фермента также повышается при мышечной дистрофии. В клинической практике используется соотношение АСаТ к АЛаТ – это коэффициент де Ритиса. В норме этот коэффициент должен составлять 1,3. При поражении печени значение коэффициента снижается, при патологии миокарда повышается.

Антистрептолизин‑0

Концентрация антистрептолизина‑0 в норме – менее 200 МЕ/мл.

Антистрептолизин‑0 – это антитела против гемолизина‑0, вырабатываемого стрептококком. Антистрептолизин – это маркер острой инфекции стрептококка, поэтому его уровень повышен в острую стадию стрептококковой инфекции (7– 14 дней) и затем уменьшается в период выздоровления.

Во врачебной практике исследование антистрептолизина‑0 используют у больных с ревматизмом. Наибольший уровень антистрептолизина‑0 наблюдается на 6–7 неделе заболевания, а к 4–8 месяцу при благоприятном течении концентрация нормализуется.

Содержание антистрептолизина‑0 увеличивается у больных гломерулонефритом, ревматоидным артритом – незначительно, именно незначительность повышения АСЛО позволяет провести дифференциальный диагноз между ревматоидным артритом (РА) и ревматизмом, стрептококковой пиодермией, ревматизмом, ангиной, скарлатиной и другими стрептококковыми инфекциями.

Гамма‑глутамилтрансфераза (γ‑ГТФ, гамма‑глутамилтранспептидаза, ГГТП)

Гамма‑ГТФ – фермент, катализирующий реакцию переноса γ‑глутамилового остатка тисмрглутамиловой кислоты на аминокислоты. Фермент используется для диагностики заболеваний печени и желчных путей. В норме концентрация γ‑ГТФ у мужчин составляет 260–1767 нмоль/(с × л), у женщин – 67–1100 нмоль/(с × л). Активность γ‑ГТФ изменяется раньше всех остальных ферментов при развитии патологии печени. Наиболее высокие значения фермент принимает при развитии синдрома холестаза, когда нарушается нормальный пассаж желчи по желчным протокам в результате препятствий, вызванных конкрементом, воспалением, стриктурой, опухолью. Также γ‑ГТФ чувствительна к алкогольному поражению печени, этот показатель часто используется, когда необходимо дифференцировать алкогольное поражение печени и вирусное.

Глюкозо‑6‑фосфатдегидрогеназа (Г‑6‑ФДГ)

Г‑6‑ФДГ катализирует процессы окисления глюкозы. Преимущественно этот фермент находится в эритроцитах, в небольшом количестве он встречается в печени, поджелудочной железе, почках, легких. Нормальная активность Г‑6‑ФДГ составляет в сыворотке крови 0–0,003 МККат/л, в эритроцитах – 2,2–2,45 МККат/л. Определение этого фермента используется в основном для диагностики наследственной патологии эритроцитов. В результате дефицита этого фермента эритроциты становятся непрочными и быстро разрушаются в кровеносном русле, что приводит к клинической картине гемолиза.

Креатинфосфокиназа (креатинкиназа)

Креатинфосфокиназа (КФК) – это фермент, катализирующий реакции фосфорилирования креатина, в результате которых образуется креатинфосфат. КФК имеет три изоформы, состоящие из М– и В‑субъединиц. Изоформа ММ встречается в мышечной ткани, наибольшая концентрация изоформы ВВ в ткани мозга, изоформа МВ в наибольшей концентрации содержится в миокарде. Нормальная концентрация креатинфосфокиназы в сыворотке крови составляет до 100 нмоль/(с × л) или до 6 МЕ. В норме соотношение между изоформами КФК следующее:

ВВ – 0–1 %;

МВ – 4–6 %;

ММ – 94–69 %.

Увеличение МВ изоформы является одним из важнейших и ранних диагностических критериев развития инфаркта миокарда наряду с ЭКГ. Повышение МВ изоформы при инфаркте миокарда происходит в первые 4–8 ч, может достигать 20‑кратного увеличения, максимальное значение достигается через 16–36 ч и возвращается к норме через 3–5 суток от момента поражения миокарда. Повышение содержания КФК характерно для дистрофических процессов в скелетной мышечной ткани, отмечается повышение МВ– и ВВ‑изоформ.

Дата добавления: 2014-11-20