Пепсиноген I

Пепсин

Липаза

Лактатдегидрогеназа

Лактатдегидрогеназа – это фермент, катализирующий реакцию обратимого восстановления пирувата в молочную кислоту. Лактатдегидрогеназа встречается во всех органах и тканях, поэтому для диагностических целей определяют изоформы этого фермента, которые встречаются в определенных органах и тканях. Существует пять основных изоформ лактатдегидрогеназы. В норме общая активность лактатдегидрогеназы 220– 1100 нмоль/(с × л). На долю отдельных изоферментов ЛДГ приходится:

ЛДГ₁ – 30–36 %;

ЛДГ₂ – 40–50 %;

ЛДГ₃ – 14–20 %;

ЛДГ₄ – 0–4 %;

ЛДГ₅ – 0–2 %;

ЛДГ₂/ЛДГ₁ – 1,2–1,5.

Увеличение концентрации ЛДГ₁ и ЛДГ₂ отмечается при острых заболеваниях миокарда и при анемиях. Содержание ЛДГ₂, ЛДГ₃ и ЛДГ₄ увеличивается при заболеваниях почек, патологии скелетной мускулатуры. Увеличение концентрации ЛДГ₃ характерно для заболеваний поджелудочной железы, почек, тромбоэмболии легочной артерии. ЛДГ₅ повышается при заболеваниях печени и патологии поперечно‑полосатой мускулатуры.

При инфаркте миокарда повышение ЛДГ₁ отмечается в течение первых 2–3 суток, показатель возвращается к норме в течение 2–3 недель, а степень повышения зависит от объема поврежденного при инфаркте миокарда. Также информативным при диагностике инфаркта миокарда является соотношение ЛДГ₂/ЛДГ₁, в норме оно должно составлять 1,2–1,5, а при инфаркте уменьшается до 0,6–0,8.

Активность липазы в норме составляет 0–190 МЕ/л. Липаза образуется в организме в желудке, поджелудочной железе, кишечнике и других органах. Но наиболее важной является липаза поджелудочного сока, так как она участвует в переваривании жировых молекул. Таким образом, основной источник липазы – это поджелудочная железа, при поражении которой фермент в больших количествах выбрасывается в кровеносное русло.

В случае острого панкреатита активность липазы повышается через несколько часов (максимум через 12–24 ч) и остается на этом уровне 10–12 дней.

При паротите, внематочной беременности, отечной форме острого панкреатита, раке легких уровень липазы не увеличен (в отличие от амилазы).

Активность липазы повышена при раке поджелудочной железы, кисте поджелудочной железы, хроническом панкреатите, инфаркте кишки, желчной колике, перитоните, при повреждении костной ткани – переломах, после операций, раке молочных желез.

Пепсин – фермент, содержащийся в желудочном соке и обеспечивающий расщепление белков. Секретируемая желудком кислота вызывает денатурацию белков и активирует пепсиноген, превращая его в пепсин, который гидролизует белки и обладает бактерицидным действием. Пепсин, образующийся из пепсиногена любой группы, действует только в кислой среде; оптимальный диапазон pH для его активности – 1,8–3,5. В щелочной среде пепсин необратимо денатурирует. В норме активность пепсина в сыворотке крови составляет 133 ± 9 мкг/мл, в желудочном соке – 0–2 г/л. Активность пепсина в сыворотке крови возрастает при гиперсекреции желудочного сока, увеличении массы стенок желудка, язве двенадцатиперстной кишки, опухоли поджелудочной железы. Уменьшение активности фермента наблюдается при опухолях желудка, гипосекреторных состояниях, атрофическом гастрите, болезни Аддисона.

Нормальная концентрация пепсиногена I в сыворотке – 28–100 нг/мл (28–100 мкг/л).

Пепсиноген вырабатывается желудочными клетками. В крови содержится семь фракций данного вещества. Он является предшественником пепсина в организме.

Уровень пепсиногена повышен в случае гипергастринемии (высокая выработка гастрина): синдром Золлингера – Эллисона, острый гастрит, язвенная болезнь двенадцатиперстной кишки, при атрофическом гастрите.

Дата добавления: 2014-11-20