Химический состав поперечнополосатой мышцы

В мышечной ткани взрослых животных и человека содержится от 72 до 80% воды. Около 20 — 28 % от массы мышцы приходится на долю сухог о остатка, глав­ным образом белков. Помимо белков, в состав сухого остатка входят гликоген и другие углеводы, различные липиды, экстрактивные азотсодержащие вещества, соли органических и неорганических кислот и другие химические соединения (табл. 19.1).

Компонент	В процентах на	Компонент	В процентах на
	сырую массу		сырую массу
Вода	72-80	креатинин	0,003-0,005
Плотные вещества	20-28	АТФ	0,25-0,40
В том числе:		карнозин	0,2-0,3
белки	16,5-20,9	карнитин	0,02-0,05
гликоген	0,3-3,0	ансерин	0,09-0,15
фосфогли цери ды	0,4-1,0	свободные аминокислоты	0.1-0,7
холестерин	0,06-0,2	молочная кислота	0,0.1-0,02
креатин + креатинфосфат	0,2-0,55	зола	1,6-1,5

Таблица 19.1. Химический состав поперечнополосатых мышц млекопитающих (средние значения)

Мышечные белки

Впервые А. Я. Данилевский (1881) разделил экстрагируемые из мышц белки на три класса: растворимые в воде, экстрагируемые 8-12% раствором хлорида аммо­ния и белки, извлекаемые разбавленными растворами кислот и щелочей. В настоящее время белки мышечной ткани делят на три основные группы: саркоплазматические белки, миофибриллярные белки, белки стромы. На долю первых приходится около 35 %, вторых — 45 % и третьих — 20 % всего мышечного белка. Эти группы белков резко отличаются друг от друга по растворимости в воде и солевых средах с раз­личной ионной силой.

Белки, входящие в состав саркоплазмы, принадлежат к числу про­теинов, растворимых в солевых средах с низкой ионной силой. Принятое ранее под­разделение саркоплазматических белков на миоген, глобулин X, миоальбумин и белки-пигменты в значительной мере утратило смысл, поскольку существование гло­булина X и миогена как индивидуальных белков в настоящее время отрицается. Установлено, что глобулин X представляет собой смесь различных белковых веществ со свойствами глобулинов. Термин «миоген» также является собирательным поня­тием. В частности, в состав белков группы миогена входит ряд протеинов, наделенных ферментативной активностью, например ферменты гликолиза. К числу саркоплазмати­ческих белков относятся также дыхательный пигмент миоглобин и разнообразные белки-ферменты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирую­щие процессы тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования, а также многие стороны азотистого и липидного обменов. Недавно была открыта группа сарко­плазматических белков — парвальбумины, которые способны связывать ионы кальция. Однако их физиологическая роль остается еще неясной.

К группе миофибриллярных белков относятся миозин, актин и акто-миозин — белки, растворимые в солевых средах с высокой ионной силой, и так называемые регуляторные белки: тропомиозин, тропонин, а- и р-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц.

Миозин составляет 50 — 55% от сухой массы миофибрилл. Представление о мио­зине как о главном белке миофибрилл сложилось в результате работ А. Я. Дани­левского, О. Фюрта, Э. Вебера и ряда других исследователей. Однако всеобщее внимание к миозину было привлечено лишь после опубликования работ В. А. Энгель-гардта и М. Н. Любимовой (1939 — 1942), в которых впервые было показано, что миозин обладает АТФазной активностью, т. е. способностью катализировать расщеп­ление АТФ на АДФ и Н₃РО₄. Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, превращается в механическую энергию сокращаю­щейся мышцы. Молекулярная масса миозина скелетных мышц около 500000 Да (для миозина кролика — 470 000 Да). Молекула миозина (рис. 19.3) имеет сильно вытянутую форму, длину 150 нм. Она может быть расщеплена без разрыва ковалентных связей на субъединицы: две тяжелые полипептидные цепи с относитель­ной молекулярной массой 205000 — 210000 и несколько коротких легких цепей, отно-

сительная молекулярная масса которых составляет около 20 000. Тяжелые цепи образуют длинную закрученную а-спираль («хвост» молекулы), конец каждой тяже­лой цепи совместно с легкими цепями создает глобулу («головку» молекулы), способную соединяться с актином. Эти головки выдаются из основного стержня молекулы. Недавно было показано, что легкие цепи, находящиеся в «i оловке» миозиновой молекулы и принимающие участие в проявлении АТФашой активности миозина, гетерогенны по своему составу. Количество легких цепей в молекуле миозина у различных видов животных и в разных типах мышц неодинаково.

Кратковременная обработка трипсином расщепляет молекулу миозина на дна фрагмента. Из хвостового участка (С-концевой участок молекулы) образуется.iei кий меромиозин (ЛММ) — фрагмент длиной 90 нм. а из остальной части, включающей «юловки»,—тяжелый меромиозин (ТММ). ТММ можно расщепить далее путем более длительной обработки трип­сином, в результате чего получается один 8₂-фрагмент длиной 40 нм с относительной молекулярной массой 62000 и два S,-фрагмента с относительной молекулярной массой ~ 110000, представляющие собой «головки».

Толстые нити (толстые миофиламенты) в саркомере надо понимать как образова­ние, полученное путем соединения большого числа определенным образом ориенти­рованных в пространстве молекул миозина (рис. 19.4).

Актин, составляющий ~20% от сухой массы миофибрилл, был открыт Ф. Штраубом в 1942 т. Известны две формы актина: глобулярный (Г-актин) и фибриллярный (Ф-актин) актин. Молекула Г-актина с относительной молекулярной массой 42000 состоит из одной полипептидной цепочки, в образовании которой принимают участие 374 аминокислотных остатка. Ф-актин является продуктом поли­меризации Г-актина и имеет структуру двухцепочечной спирали. Детали этой струк­туры еще не вполне выяснены.

Актомиозин образуется при соединении миозина с Ф-актином. Актомиозин, как ес­тественный, так и искусственный, т. е. полученный путем соединения in vitro высоко-очищенных препаратов миозина и Ф-актина, обладает АТФазной активностью. Однако АТФазная активность актомиозина отличается от АТФазной активности миозина. Фермент актомиозин активируется ионами магния и ингибируется зтилен-диаминтетраацетатом (ЭДТА) и высокой концентрацией АТФ, тогда как миозиновая АТФаза ингибируется ионами Mg^{2 +}, активируется ЭДТА и не ингибируется высокой концентрацией АТФ. Оптимальные значения рН для обоих ферментов также различны.

Как уже отмечалось, кроме рассмотренных основных белков, в миофибриллах содержатся также тропомиозин, тропонин и некоторые другие регуляторные белки. Тропомиозин был открыт К. Бейли в 1946 г. Молекула тропомиозина состоит из двух а-спиралей и имеет вид стержня длиной 40 нм, его молекулярная масса 65 000 Да. На долю тропомиозина приходится около 4 — 7% всех белков миофибрилл. Тропонин — глобулярный белок, открытый С. Эбаси в 1963 г., его молекулярная масса 80000 Да. В скелетных мышцах взрослых животных и человека тропонин (Тн) составляет лишь около 2% от всех миофибриллярных белков. В его состав входят три субъединицы (Тн-I, Тн-С, Тн-Т). Тн-I (ингибирующий) может ингибиро-

вать АТФазную активность, Тн-С (кальцийсвязывающий) обладает значительным сродством к ионам кальция, Тн-Т (тропомиозинсвязывающий) обеспечивает связь с тропомиозином. Тропонин, соединяясь с тропомиозином, образует комплекс, назван­ный нативиым 1 ропомиозином. Этот комплекс прикрепляется к актиновым фила-ментам и придает актомиозину скелетных мышц позвоночных чувствительность к ионам кальция (рис. 19.5). В последнее время показано, что тропонин (его субъ­единицы Тн-Т и Тн-1) способен фосфорилироваться при участии цАМФ-зависимых нротеинкиназ. Вопрос о том, имеет ли отношение фосфорилирование тропонина in vivo к регуляции мышечного сокращения, остается пока открытым.

Белки с громы в поперечнополосатой мускулатуре представлены в основном коллагеном и эластином. Известно, что строма скелетных мышц, остающаяся после исчерпывающей экстракции мышечной кашицы солевыми растворами с высокой ионной силой, состоит в значительной мере из соединительнотканных элементов стенок сосудов и нервов, а также сарколеммы и некоторых других структур.

Небелковые азотистые экстрактивные вещества

В скелетных мышцах содержи гея ряд важных азотистых экстрактивных веществ: адениновые нуклеотиды (АТФ, АДФ и АМФ), нуклеотиды неаденинового ряда, креатин-фосфат, креатин, креатинин. карнозин, ансерин, свободные аминокислоты и др. Концентрация аденнновых нуклеотидов в скелетной мускулатуре кролика (в микро­молях на 1 г сырой массы ткани) составляет: АТФ —4,43, АДФ — 0,81, АМФ — 0,93. Количество нуклеотидов неаденинового ряда (ГТФ, УТФ, ЦТФ и др.) в мышечной ткани по сравнению с концентрацией адениновых нуклеотидов очень мало.

На долю креатина и креатинфосфата приходится до 60% небелкового азота мышц [Фердман Д. Л., 1966]. Креатинфосфат и креатин относятся к тем азотистым экстрактивным веществам мышц, которые участвуют в химических процессах, свя­занных с мышечным сокращением.

Напомним, что синтез креатина в основном происходит в печени, откуда он с током крови поступает в мышечную ткань. Здесь креатин, фосфорилируясь, превра­щается в креатинфосфат. В синтезе креатина участвуют три аминокислоты: аргинин, глицин и мегиоиин (см. главу 11).

К числу азотистых веществ мышечной ткани принадлежат и имидазолсодержа-щие дииептиды — карнозин и ансерин. Карнозин был открыт В. С. Гулевичем в 1900 г.; метилированное производное карнозина — ансерин был обнаружен в мышеч­ной ткани несколько позже.

Карнозин и ансерин — специфические азотистые вещества скелетной мускулатуры позвоночных — увеличивают амплитуду мышечного сокращения, предварительно сни­женную утомлением. Работами акад. С. Е. Северина показано, что имидазолсо-держащие дипептиды не влияют непосредственно на сократительный аппарат, но увеличивают эффективность работы ионных насосов мышечной клетки.

Среди свободных аминокислот в мышцах наиболее высокую концентрацию имеет глутаминовая кислота (до 1,2 г/кг) и ее амид — глутамин (0,8 — 1,0 г/кг). В состав различных клеточных мембран мышечной ткани входит ряд фосфоглицеридов: фосфатидилхолин, фосфатидилэтаноламин, фосфатидилсерин и др. Кроме того, фосфо-глицериды принимают участие в обменных процессах, в частности, в качестве субстратов тканевого дыхания. Другие азотсодержащие вещества: мочевина, мочевая кислота, аденин, гуанин, ксантин и гипоксантин — встречаются в мышечной ткани в неболь­шом количестве и, как правило, являются либо промежуточными, либо конечными продуктами азотистого обмена.

Безазотистые вещества

Одним из основных представителей безазотистых органических веществ мы­шечной ткани является гликоген; его концентрация колеблется от 0,3 до 2 % и выше. На долю других представителей углеводов приходятся десятые и сотые доли про­цента. В мышцах находят лишь следы свободной глюкозы и очень мало гексо-зофосфатов. В процессе метаболизма глюкозы, а также аминокислот в мышечной ткани образуются молочная, пировиноградная кислоты и много других карбоновых кислот. В мышечной ткани обнаруживаются также в том или ином количестве триглицериды и холестерин.

Состав неорганических солей в мышцах разнообразен. Среди катионов наиболь­шую концентрацию имеют калий и натрий. Калий сосредоточен главным образом внутри мышечных волокон, а натрий — преимущественно в межклеточном веществе. Значительно меньше в мышцах магния, кальция и железа. В мышечной ткани содержится ряд микроэлементов: кобальт, алюминий, никель, бор, цинк и др.

Дата добавления: 2014-12-27