Строение белковой молекулы (первичная, вторичная, третичная, четвертичная структуры)

Химические свойства аминокислот.

Циклические аминокислоты. Понятие о незаменимых аминокислотах.

Моноаминодикарбоновые и диаминомонокарбоновые кислоты.

Незаменимые аминокислоты - кислоты, которые не синтезируются клетками животных и человека и поступают в организм в составе белков пищи. Для разных животных набор незаменимых аминокислот неодинаков. Отсутствие или недостаток незаменимых аминокислот приводит к остановке роста, падению массы, нарушениям обмена веществ и к гибели организма.

Аминокислоты могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH₂ 1).образование амидовCOOH-CH2 -CH(-NH2)-COOH+NH3=CONH2-CH2 -CH(-NH2)-COOH(спарогин) 2. Реакция на карбонильную группу образование сложных эфировCH2-CH(-NH2)-COOH+ HOC2H5= CH2-CH(-NH2)-COO-O-C2H5 3) амфотерными свойствами те образуют соль как с кислотами так и с щелочами.NH2-CH2-COOH+NaOH=NH2-CH2-COONa+H2O

: 1.Получение ди- и трипептидов. Глицилглицин (глицин + глицин):

Аспарагилорнитин (аспарагин + орнитин):

Получение трипептида – метионилтирозиларгинин ( метионин + тирозин + аргинин )

2.Декарбоксилирование аминокислот: из лизина – диамин.

Кадаверин – трупный яд при гниении белков.

3.Окисление аминокислот: пировиноградная кислота.

4.Образование циклических соединений аминокислот: а)дикетопиперозин

б)лактам

5. Только аминокислоты вступают в реакцию с азотистой кислотой (аминогруппа)

6. Аминогруппа (эта реакция используется для количественного определения свободных аминокислот)

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из α-L-аминокислот (которые являются мономерами). Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно.При образовании белка в результате взаимодействия α-аминогруппы (-NH₂) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (-COOH) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка. Эта информация представлена в виде последовательности нуклеотидов, причём одной аминокислоте соответствует в ДНК последовательность из трёх нуклеотидов — так называемый триплет или кодон. Кроме последовательности аминокислот полипептида (первичной структуры), крайне важна третичная структура белка, которая формируется в процессе сворачивания (фолдинга) в результате взаимодействия структур более низких уровней. Выделяют 4 уровня структуры белка. Первичная структура - последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Вторичная структура - локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями (спирали, складки). Третичная структура - пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие: 1.ковалентные связи (между двумя остатками цистеина - дисульфидные мостики); 2.ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков; 3. водородные связи; 4.гидрофильно-гидрофобныевзаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы. Четверичная структура - взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.,

Дата добавления: 2015-04-24