При вивченні властивостей ферменту до системи фермент-субстрат було додано невідому речовину. В результаті константа Міхаеліса збільшилася в 2 рази. Яке явище мало місце? 2 страница

В₁

В₃

В₁₀

ANSWER: B

За хімічною природою коферменти розділяють на ряд класів:

Похідні вітамінів

Коферменти - метали

Нуклеотидні коферменти

Порфіринові коферменти

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

За типом реакції, яку вони каталізують, коферменти поділяють на ряд класів:

Коферменти, що є переносниками електронів

Коферменти, що є переносниками різних хімічних груп

Коферменти, що є переносниками атомів водню

Коферменти, що переносять метильні групи

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Фермент проявляє максимальну активність при оптимальному значенні рН. Із зміною рН відбувається ряд порушень:

Фермент змінює конформацію

Змінюється ступінь дисоціації іоногенних груп

Змінюється будова активного центру

Втрачаються або знижуються каталітичні властивості

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Фермент ацетилхолінестеразу використовують при:

Отруєнні фосфорорганічними сполуками

Отруєнні ціанідіами

Отруєнні цинком

Отруєнні кобальтом

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

Що змінює ступінь іонізації кислотних і лужних груп, макроструктуру молекули?

Впливає зміна рН середовища на молекули ферменту

Впливає зміна зовнішнього середовища

Впливає зміна доби

Впливає зміна температури

Впливає дія інгібіторів

ANSWER: A

Під час шлункової секреції виділяються протеолітичні ферменти у вигляді проферментів. Пепсин активується:

Соляною кислотою

Сірчаною кислотою

Яблучною кислотою

Щавелевооцтвою кислотою

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

При проведенні біохімічних аналізів у хворого виявлено гострий панкреатит. Використовують інгібітори протеолітичних ферментів, щоб уникнути:

Аутолізу підшлункової залози

Часткового гідролізу ферментів

Дисоціації голоферменту

Алостериченої активації

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

Іони важких металів дуже токсичні. Механізм їх інгібування - неконкурентне? Які групи активних центрів ферментів вони найчастіше блокують?

SН-групи, що входять в активний центр ферментів

ОН -групи

СН3 -групи

Всі відповіді вірні

СООН-групи

ANSWER: A

Ділянка молекули, що забезпечує можливість сполучення із субстратом і подальше перетворення останнього – це:

Активний центр ферменту

Місце приєднання апоферменту до коферменту

Небілковий компонент ферменту

Ділянки впливу на фермент регулюючих чинників

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

Як кофактор цинк входить до складу:

Алкогольдегідрогенази, вугільної ангідрази

Каталази

Супероксиддисмутази

Цитохромоксидази

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

З перерахованих речовин активатором амілази не виступають:

Всі відповіді вірні

Холева кислота

Ентерокіназа

HCl

АТФ

ANSWER: A

Ціаніди блокують дію ферменту шляхом з'єднання з іонами заліза, які входять до активного центру даного ферменту. Про який фермент з перечислених йдеться?

Цитохромоксидазу

Алкогольдегідрогеназу

Супероксиддисмутазу

Каталазу

Вугільна ангідразу

ANSWER: A

Властивостями ферментів як біологічних каталізаторів є наступні крім:

Термолабільності

Оборотності дії

Залежність від модифікаторів

Специфічності дії

Високої хімічної активності

ANSWER: A

До каталізу хімічних перетворень субстратів в процесах метаболізму причетні наступні сполуки, крім:

Специфічних- речовин білкової природи

Вуглеводів

Нуклеотидів

Вітамінів

Порфіринових комплексів

ANSWER: B

Здатність приєднувати і віддавати електрони характерна для коферментів:

НАД і ФМН

ПАЛФ

Біотину

ТГФК

Немає вірної відповіді

ANSWER: A

Ізоферменти, які каталізують взаємне перетворення лактату і пірувату,

відрізняються:

Електрофоретичною рухливістю і молекулярною масою

Складом активного центру

Активатором ферменту

Коферментом

Вірно А, В, Д

ANSWER: A

Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників не служать:

Всі відповіді вірні

Кофактори

Каталітична ділянка алостеричного центру

Контактна ділянка актимвного центру

Простетичні групи голоферменту

ANSWER: A

Що не відноситься до характеристики ізоферментів?

Дія на один і той же субстрат

Відмінності первинної структури

Органоспецифічність

Каталіз різних реакцій

Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

ANSWER: D

Яка властивість є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

Специфічність

Чутливість до дії сторонніх чинників

Каталіз тільки термодинамічно можливих реакцій

Залежність від рН і температури

Висока каталітична активність

ANSWER: C

Які види специфічності ферментів не існують?

Відносна

Абсолютна

Термодинамічна

Просторова

Абсолютна групова

ANSWER: C

Для ферментів з відносною специфічністю не характерно:

Всі відповіді вірні

Здатність перетворювати один субстрат

Здатність впливати на D – ізомери

Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

ANSWER: A

рН оптимум ферменту – це:

Значення рН, при якому активність ферменту найвища

Значення рН, при якому активність ферменту найнижча

Ізоелектричний стан ферменту

рН – максимум ферменту

Жоден термін не вживається

ANSWER: A

Які речовини не можуть відігравати роль активаторів ферментів?

Жовчні кислоти

Ферменти

Солі важких металів

Іони металів

Аніони

ANSWER: С

Іони металів бувають досить специфічними активаторами для деяких ферментів. Який із нижчеперерахованих процесів притаманний іонам металів як активаторам?

Утворюють „місток” між фермерментом і субстратом

Беруть участь у формуванні третинної структури ферменту

Всі відповіді вірні

Впливають на алостеричні центри ферментів

Є складовою активного центру ферменту

ANSWER: С

Конкурентне гальмування відноситься до:

Зворотнього інгібування ферментів

Не зворотнього інгібування ферментів

Комплементарності активного центру фермента

Всі відповіді вірні

Ізостеричного гальмування

ANSWER: A

Механізм дії незворотних інгібіторів – це:

Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини

Пригнічення реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

Механізм зворотнього зв”язування з активним центром ферменту

Механізм конкуренції із субстратом за активний центр ферменту

Механізм зв”язування з алостеричним центром ферменту

ANSWER: A

Конкурентним інгібіторам не притаманні особливості:

Є структурними аналогами субстрату

Комплементарні активному центру фермента

Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна нестачею субстрату

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

ANSWER: D

Швидкість ферментативної реакції не залежить від ряду обставин:

Кількості ферменту

Наявності модуляторів

Кількості розщепленого субстрату

Онкотичного тиску

Кількості утвореного продукту реакції

ANSWER: D

До ферменту піруватдегідрогенази входять коферменти, крім:

ТПФ

ФМН

ФАД

КоА

НАД

ANSWER: B

До порушення синтезу і функції НАД і НАДФ-дегідрогеназ призводить:

Нестача нікотинаміду

Надлишок ФАД

Настача ТГФК

Настача піридоксальфосфату

Надлишок АсАТ і АлАТ

ANSWER: A

До складу амінотрансфераз не входять коферменти вітаміну:

В₁

Всі відповіді правильні

В₁

В₃

В₁₀

ANSWER: B

За хімічною природою коферменти розділяють на ряд класів, окрім:

Похідних вітамінів

Атомів - металів

Нуклеотидних сполук

Порфіринових комплексів

Амінокислот

ANSWER: E

Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників не служать:

Всі відповіді вірні

Кофактори

Каталітична ділянка активного центру

Контактна ділянка актимвного центру

Будь-які ділянки ферменту

ANSWER: A

Що не є спільного для всіх ізоферментів?

Дія на один і той же субстрат

Каталіз однакових реакцій

Знаходження в різних тканинах

Каталіз різних реакцій

Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

ANSWER: D

Яка властивість є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

Специфічність

Чутливість до дії сторонніх чинників

Каталіз тільки термодинамічно можливих реакцій

Залежність від рН і температури

Висока каталітична активність

ANSWER: C

Які види специфічності ферментів не існують?

Відносна

Абсолютна

Термодинамічна

Просторова

Абсолютна групова

ANSWER: C

Для ферментів з відносною специфічністю є відмінним:

Всі відповіді вірні

Здатність перетворювати один субстрат

Здатність впливати на D – ізомери

Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

ANSWER: A

рН оптимум ферменту – це:

Значення рН, при якому активність ферменту найвища

Значення рН, при якому активність ферменту найнижча

Ізоелектричний стан ферменту

рН – максимум ферменту

Жоден термін не вживається

ANSWER: A

Які речовини не можуть відігравати роль активаторів ферментів?

Жовчні кислоти

Ферменти

Інгібітори ферментів

Іони металів

Аніони

ANSWER: С

Іони металів бувають досить специфічними активаторами для деяких ферментів. Який із нижчеперерахованих процесів притаманний іонам металів як активаторам?

Сприяють приєднанню субстрату до ферменту

Беруть участь у формуванні третинної структури ферменту

Сві відповіді вірні

Впливають на алостеричні центри ферментів

Є складовою активного центру ферменту

ANSWER: С

Конкурентне гальмування відноситься до:

Зворотнього інгібування ферментів

Не зворотнього інгібування ферментів

Комплементарності активного центру фермента

Всі відповіді вірні

Ізостеричного гальмування

ANSWER: A

Механізм дії незворотних інгібіторів – це:

Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини

Пригнічення реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

Механізм зворотнього зв”язування з активним центром ферменту

Механізм конкуренції із субстратом за активний центр ферменту

Механізм зв”язування з алостеричним центром ферменту

ANSWER: A

Конкурентним інгібіторам не притаманні особливості:

Є структурними аналогами субстрату

Комплементарні активному центру фермента

Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна нестачею субстрату

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

ANSWER: D

Швидкість ферментативної реакції не залежить від ряду обставин:

Кількості ферменту

Наявності модуляторів

Кількості розщепленого субстрату

Правильної відповіді немає

Кількості утвореного продукту реакції

ANSWER: D

До ферменту піруватдегідрогенази входить кофермент:

Тіамінпірофосфат

ФМН

ФАД

ПАЛФ

НАД

ANSWER: B

Порушення синтезу і функції НАД і НАДФ-дегідрогеназ призводить:

Нестача нікотинаміду

Надлишок ФАД

Настача ТГФК

Настача піридоксальфосфату

Надлишок АсАТ і АлАТ

ANSWER: A

До складу амінотрансфераз не входять коферменти вітаміну:

В₁

Немає правильної відповіді

В₁

В₃

В₁₀

ANSWER: B

За хімічною природою коферменти розділяють на ряд класів окрмім::

Похідні вітамінів

Коферменти - метали

Нуклеотидні коферменти

Порфіринові коферменти

Жирних кислот

ANSWER: E

За типом реакції, яку вони каталізують, коферменти поділяють на ряд класів, окрім:

Коферменти, що є переносниками електронів

Коферменти, що є переносниками різних хімічних груп

Коферменти, що є переносниками атомів водню

Коферменти, що переносять метильні групи

Коферменти, що є переносниками протонів

ANSWER: E

Фермент проявляє максимальну активність при оптимальному значенні рН. Із зміною рН відбувається ряд порушень, окрім:

Фермент змінює конформацію

Змінюється ступінь дисоціації іоногенних груп

Змінюється будова активного центру

Втрачаються або знижуються каталітичні властивості

Зміни температурного оптимуму

ANSWER: E

У роботі ферменту карбоксипептидази бере участь іон цинку, виконує функції:

Входить до складу активного центру ферменту

Є активатором ферменту

Є апоферментом

Вірно А, В, Е

Утворює холофермент

ANSWER: D

При вивченні механізмів ферментативних реакцій були виявлені функціональні групи, які забезпечують зв'язок молекули ферменту з субстратом і беруть пряму участь в каталітичному акті. Як називається ця ділянка?

Алостеричний центр

Активний центр

Кофермент

Простетична група

Кофактор

ANSWER: B

Яка функціональна група входить в активний центр ферменту, якщо він інгібується фосфороорганічними отрутами?

ОН серину

NН₂ лізину

SН цистеїну

NH- гістидину

СООН аспарагінової кислоти

ANSWER: A

Препарати ртуті, миш'яку і вісмуту є інгібіторами ферментів, які мають - SН групи в активних центрах. Для реактивації (відновлення активності) цих ферментів використовують амінокислоту:

Цистєїн

Гліцин

Валін

Глутамін

Серин

ANSWER: A

У перші дві доби після інфаркту міокарду в сироватці крові переважатиме фракція ізоферменту лактатдегидрогенази (ЛДГ):

Лдг₁

Лдг₂

Лдг₃

Лдг₄

Лдг₅

ANSWER: A

У поживне середовище, що містить сукцинат (бурштинову кислоту) і фермент сукцинатдегідрогеназу (СДГ), додали інгібітор ферменту - малонат (малонову кислоту). При збільшенні концентрації субстрату активність ферменту відновилася. Назвіть тип інгібування ферменту:

Оборотнє конкурентне

Необоротнє

Оборотнє неконкурентне

Неконкурентне

Алостеричне

ANSWER: A

У аналізі шлункового соку хворого з діагнозом гіпоацидний гастрит виявлено значне зниження активності протеолітичного ферменту пепсину. Можливий біохімічний механізм такого явища - це:

Порушення утворення активного ферменту з проферменту

Денатурація молекули пепсину

Зниження енергії активації ферментативної реакції

Відсутність внутрішнього чинника Кастла в шлунковому соці

Конкурентне інгібування ферменту

ANSWER: A

Абсолютна специфічність характерна для ферменту:

Сахарази

Амілази

Пепсину

Лактатдегідрогенази

Ліпази

ANSWER: A

Які фізико-хімічні властивості білків притаманні ферментам?

Висока молекулярна маса

Розщеплення до амінокислот під час гідролізу

Утворення колоїдоподібних розчинів

Прояв антигенних властивостей

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Яка із речовин не відіграє роль кофермента?

Убіхінон

Ліпоєва кислота

Нікотинова кислота

Оротова кислота

пантотенова кислота

ANSWER: D

До складу яких ферментів входять порфіринові коферменти?

Цитохроми в,с

Каталаза

Пероксидаза

Всі відповіді вірні

Цитохроми а₁, а₃

ANSWER: D

Який із нижчеперерахованих амінокислотних залишків входить до складу активного центру фермента?

Серин

Цистеїн

Гістидин

Тирозин

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

В утворенні тимчасового комплексу між ферментом і субстратом важлива роль належить хімічним зв”язкам:

Дисульфідному

Іонному

Всі відповіді вірні

Водневим зв”язкам

Гідрофобної взаємодії

ANSWER: C

Від чого залежить кількість активних центрів фермента?

1

3

2

Від кількості субодиниць фермента

10

ANSWER: D

Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників служать:

Алостеричні центри

Кофактори

Каталітична ділянка активного центру

Контактна ділянка актимвного центру

Будь-які ділянки ферменту

ANSWER: A

Які із нижчеперерахованих речовин можуть виступати ефекторами?

Гормони

Медіатори нервової системи

Іони металів

Продукти ферментативних реакцій

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Якими фізико-хімічними властивостями різняться між собою ізоферменти?

Електрофоретичною рухливістю

Молекулярною активністю

Всі відповіді вірні

Знаходяться в різних тканинах

Різницею їх первинної структури

ANSWER: C

Що є спільного для всіх ізоферментів?

Дія на один і той же субстрат

Каталіз однакових реакцій

Знаходження в різних тканинах

Всі відповіді вірні

Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

ANSWER: D

Які із названих ферментів не існують у виглядіполіферментних комплексів?

Всі перераховані нижче

Транскетолаза

Сукцинатдегідрогеназа

Альдолаза

Глюкозо-6-фосфатаза

ANSWER: A

Яка властивість не є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

Специфічність

Чутливість до дії сторонніх чинників

Всі відповіді вірні

Залежність від рН і температури

Висока каталітична активність

ANSWER: C

Специфічність дії ферментів зумовлена наступними факторами:

Конформаційною комплементарністю з субстратом

Електростатичною комплементарністю з субстратом

Особливістю структури активного центру фермента

Всі відповіді вірні

Його білковою природою

ANSWER: D

Які види специфічності ферментів існують?

Відносна

Абсолютна

Всі відповіді вірні

Просторова

Абсолютна групова

ANSWER: C

:Для ферментів з відносною специфічністю є спільним:

Дія на однаковий тип зв”язку певної групи субстратів

Здатність перетворювати один субстрат

Здатність впливати на D – ізомери

Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

ANSWER: A

Температура, при якій швидкість ферментативної реакції максимальна - це:

Температурний оптимум ферментів

Температурний пік рекції

Температура при якій фермент не гідролізує

Температурний максимум

Температура, при якій фермент не денатурує

ANSWER: A

Значення рН, при якому активність ферменту найвища:

рН – оптимум ферменту

рН комфорт ферменту

Ізоелектричний стан ферменту

рН – максимум ферменту

Жоден термін не вживається

ANSWER: A

Яка гіпотеза не пояснює механізму дії ферментів і ферментативного каталізу?

Гіпотеза фермент-субстратних комплексів

Гіпотеза Міхаеліса-Ментен

Гіпотеза Фішера

Гіпотеза Кошланда

Гіпотеза Варбурга і Бейліса

ANSWER: E

Які зв”язки беруть участь в утворенні фермент-субстратних комплексів?

Водневі

Електростатичної взаємодії

Гідрофобної взаємодії

Ван-дер-Ваальсові

Всі вище перераховані

ANSWER: E

Які речовини можуть відігравати роль активаторів ферментів?

Жовчні кислоти

Ферменти

Всі відповіді вірні

Іони металів

Аніони

ANSWER: С

Речовини з вільними SH-групами виступають активаторами деяких ферментів, чому?

Проявляють активуючу дію стосовно своїх неактивних форм

(автокаталіз)

Входять до складу простетичних груп ферментів

Відновлюють дисульфідні зв’язки неактивних ферментів до сульфгідрильних груп

Активують дію ферментів шляхом приєднання до ферменту якоїсь модифікуючої сполуки

Впливають на фосфорилювання неактивних форм ферментів

ANSWER: С

Іони металів бувають досить специфічними активаторами для деяких ферментів. Який із нижчеперерахованих процесів не притаманний іонам металів як активаторам?

Сприяють приєднанню субстрату до ферменту

Беруть участь у формуванні третинної структури ферменту

Активують за допомогою цАМФ

Впливають на алостеричні центри ферментів

Є складовою активного центру ферменту

ANSWER: С

Який із металів входить до простетичних груп ферментів?

Fe

Co

Всі входять

Zn

Cu

ANSWER: С

Який із наведених механізмів лежить в основі активації ферментів?

Активація за домогою впливу на активний центр

Активація шляхом відщеплення від ферменту якоїсь ділянки, що блокувала активний центр

Всі вище перераховані

Активація шляхом дисоціації неактивного комплексу ферменту на субодиниці, одна з яких проявляє властивості фермента

Активація шляхом приєднання до ферменту модифікуючої речовини

ANSWER: С

Які інгібітори є отрутами для людини:

Ціаніди

Сірководень

Монооксид вуглецю

Всі відповіді вірні

Фосфорорганічні речовини

ANSWER: D

Яке гальмування відноситься до зворотнього інгібування ферментів

Конкурентне гальмування

Неконкурентне гальмування

Безконкурентне гальмування

Всі відповіді вірні

Ізостеричне гальмування

ANSWER: A

Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини - це:

Механізм дії незворотних інгібіторів

Пригнічення реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

Механізм зворотнього зв”язування з активним центром ферменту

Механізм конкуренції із субстратом за активний центр ферменту

Механізм зв”язування з алостеричним центром ферменту

ANSWER: A

Конкурентним інгібіторам притаманні особливості:

Є структурними аналогами субстрату

Комплементарні активному центру фермента

Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

Всі відповіді вірні

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

ANSWER: D

Які із перелічених речовин належать до неконкурентних інгібіторів?

Солі важких металів

Йодоацетат, окис вуглецю

Сірководень

Алкілувальні речовини

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Швидкість ферментативної реакції залежить від ряду обставин:

Кількості ферменту

Наявності модуляторів

Кількості розщепленого субстрату

Всі відповіді вірні

Кількості утвореного продукту реакції

ANSWER: D

До складу якого ферменту входить кофермент тіамінпірофосфат?

Сукцинатдегідрогенази

Піруватдегідрогенази

Цитохромоксидази

Алкогольдегідрогенази

Лактатдегідрогенази

ANSWER: B

Коли порушиться синтез і функція ФМН і ФАД-залежних дегідрогеназ?

При нестачі вітаміну К

При нестачі вітаміну РР

При нестачі вітаміну В₂.

При надлишку вітаміну В₂

При нестачі вітаміну А

ANSWER: C

Дата добавления: 2015-05-24