При вивченні властивостей ферменту до системи фермент-субстрат було додано невідому речовину. В результаті константа Міхаеліса збільшилася в 2 рази. Яке явище мало місце?

Конкурентне інгібування.

Частковий гідроліз комплексу

Денатурація

Алостерична активація.

Дисоціація голоферменту

ANSWER: A

10 Хворому в курсі хіміотерапії пухлини призначено структурний аналог глутаміну - антибіотик азасерин – сильний інгібітор синтезу пуринових нуклеотидів. Який тип інгібування характерний для цього препарату?

Конкурентний.

Незворотний.

Неконкурентний.

Безконкурентний.

Алостеричний

ANSWER: A

11 У слині міститься фер­мент, здатний руйнувати 1,4-глікозидні зв'язки в молекулі крохмалю. Назвіть цей фермент:

Альфа-амілаза.

Фосфатаза.

Фруктофуранозидаза.

Бета-галактозидаза.

Лізоцим.

ANSWER: A

12 При застосуванні прозерину,який є фармпрепаратом антидепресивної дії, проходить інгібування ацетилхолінестерази. Вкажіть тип інгібування:

Конкурентне

Незворотне

Неконкурентне

Безконкурентне

Алостеричне

ANSWER: A

13 При виділенні ферментів із гомогенату використовують сульфат амонію. Вкажіть, яким методом можна очиcтити від нього фермент?

Діалізом

Ультрацентрифугуванням

Фільтруванням

Хроматографією

Електрофорезом

ANSWER: A

14 У медичній практиці застосовують фармпрепарати, які містять ртуть, миш’як. Вкажіть, за яким типом відбувається інгібування біохімічних процесів під дією цих металів:

Неконкурентне

Конкурентне

Алосторичне

Безконкурентне

Зворотнє

ANSWER: A

15 При офтальмологічних захворюваннях як антиглаукоматозний засіб до недавнього часу використовували препарат армін із групи ФОС (фосфорорганічних сполук), що має сильну антихолінестеразну активність. Вкажіть механізм інгібування ним ацетилхолінестерази:

Неконкурентне

Конкурентне

Алостеричне

Безконкурентне

Субстратне

ANSWER: A

16 Іони важких металів дуже токсичні. Вони блокують SН-групи, що входять в активний центр ферментів. До якого типу належить механізм їх інгібування?

Неконкурентне

Алостеричне

Конкурентне

Безконкурентне

Субстратне

ANSWER: A

17 Пацієнту з глаукомою призначено пірофос (фосфорорганічну сполуку), який пригнічує активність ацетилхолінестерази шляхом:

Неконкурентного гальмування

Конкурентного гальмування

Алостеричного гальмування

Безконкурентного гальмування

Гальмування синтезу ферменту

ANSWER: A

18 Хворий знаходиться у відділенні 'штучна нирка'. Вкажіть метод, який використовується для очищення його крові від низькомолекулярних сполук:

Діаліз

Висолювання

Електрофорез

Гідроліз

Денатурація

ANSWER: A

19 Яке значення мають біохімічні методи дослідження?

Діагностичне

Критерію ефективності проведеного лікування

Критерію реабілітації

Критерію видужання

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

20 На яких критеріях повинен грунтуватися вибір методу дослідження?

Аналітичних

Медичних

Технічних

Економічних

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

21 Які з перелічених критеріїв відносяться до аналітичних?

Специфічність

Відтворюваність

Чутливість

Спорідненість

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

22 Які характеристики біологічних рідин служать елементами інформації про стан організму?

Клітинний склад

Хімічний склад

Фізичні властивості

Тканинний склад

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

23 Які фактори впливають на результати лабораторних досліджень?

Фізіологічні (стать, вік і т.д.)

Зовнішнє середовище

Токсичні

Терапевтичні

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

24 Що є джерелом діагностичної інформації в клінічній біохімії?

Результати лікарських спостережень

Зовнішній опис органів, їх розміри

Зміна біохімічних процесів в організмі людини,

Аналіз хімічного складу біологічних рідин

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

25 Клінічна біохімія – це:

Наука про значення лабораторних показників у діагностиці захворювань

Медична наукова дисципліна, що вивчає закономірність взаємозв'язків між фізіологічним і патологічними станами, клітинним і хімічним складом біологічних рідин для виявлення відхилень від норми, встановлення діагнозу і контролю за лікуванням

Наука про значення лабораторних показників у нормі та при патологічних процесах, діагностиці, лікуванні і прогнозуванні захворювань

Наука про хімію життя

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

26 Що лежить в основі змін лабораторних показників?

Стан органів і систем організму людини

Глибина ураження органів і клітин на момент дослідження

Зміни в органах при захворюванні

Зміни в біологічних рідинах, що досліджуються

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

27 Які з перелічених факторів впливають на результати біохімічних досліджень?

Час забору біологічного матеріалу для дослідження

Вплив діагностичних процедур і лікарських засобів

Консервація, збереження

Доставка біоматеріалу в лабораторію

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

28 З якою метою при біохімічних дослідженнях використовуються функціональні та фармакологічні проби, навантажувальні тести?

Для виявлення прихованих змін біохімічних параметрів

Для виявлення наявних змін біохімічних параметрів

Для виявлення резервних можливостей систем організму

При профілактичному обстеженні

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

29 До якого виду досліджень належить спектральний аналіз?

Електрофоретичного

Імуноферментного

Хроматографічного

Фізичного

Немає вірної відповіді

ANSWER: D

30 Що таке ферменти?

Складні білки, що є структурним матеріалом клітини

Біокаталізатори білкової природи

Неорганічні каталізатори

Органічні каталізатори

Немає вірної відповіді

ANSWER: B

31 Як пояснити механізм інактивації ферменту при кип'ятінні?

Гідроліз ферменту

Денатурація ферменту

Блокування активного центру

Активація нативного інгібітора проферменту

Немає вірної відповіді

ANSWER: B

32 Як змінюється активність ферменту при кип'ятінні?

Втрачається

Збільшується

Знижується

Не змінюється

Немає вірної відповіді

ANSWER: A

33 Яка властивість ферменту лежить в основі його виявлення?

Термостабільність

Каталітична активність

Хмімічна природа ферменту

Дія зовнішніх чинників

Всі відповіді вірні

ANSWER: B

34 Що таке активний центр ферменту?

Місце приєднання апоферменту до коферменту

Небілковий компонент ферменту

Ділянка молекули, що забезпечує можливість сполучення із субстратом і подальше перетворення останнього

Ділянки впливу на фермент регулюючих чинників

Всі відповіді вірні

ANSWER: C

35 Алкогольдегідрогеназа, вугільна ангідраза як кофермент містять метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: A

36 Аргіназа, амінопептидаза як кофермент містять метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: B

37 Aскорбатоксидаза як кофермент містить метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: C

38 Ксантиноксидаза як кофермент містить метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: D

39 Фосфатаза як кофермент містить метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: E

40 З перерахованих речовин активатором амілази є:

NaCl

Холева кислота

Ентерокіназа

HCl

АТФ

ANSWER: A

41 Абсолютна специфічність характерна для ферменту:

Уреази

Амілази

Пепсину

Алкогольдегідрогенази

Фосфатази

ANSWER: A

42 Фермент ацетилхолінестераза каталізує гідроліз нейромедіатора ацетилхоліну. Отрути на основі фосфороранічних сполук необоротно інгібують цей фермент. Механізм дії фосфорорганічних отрут полягає в:

Ковалентному зв’зуванні НО- груп серину в активному центрі ферменту

Тому, що вони є структурними аналогами субстрату

Пов'язані з алостеричним центром ферменту

Модифікації субстрату

Тому, що вони викликають денатурацію білка

ANSWER: A

43 Хворий скаржиться на гострий біль в животі, блювоту. Аналіз крові показав значне збільшення активності амілази, трипсину, що дає підстави діагностувати гострий панкреатит. Щоб не було аутолізу підшлункової залози, лікар призначає препарати:

Інгібітори протеолітичних ферментів (трасилол, контрикал)

Інсулін і інші гормони

Сульфаніламідні препарати

Комплекс панкреатичних ферментів

Антибіотики

ANSWER: A

44 При взаємодії з ферментом субстрат зв'язується з хімічною структурою, яка називається:

Активний центр

Алостеричний центр

Модулятор

Апофермент

Білковий домен

ANSWER: A

45 Активні центри апоферментів формують наступні групи, крім:

-СН3 аргініну

-ОН серину

-SН цистеїну

- NН2 лізину

-СООН аспарагінової кислоти

ANSWER: A

46 Ціаніди блокують дію ферменту цитохромоксидази шляхом з'єднання з іонами заліза, які входять до активного центру даного ферменту. Який вид інгібування ферменту має місце?

Неконкурентне

Конкурентне

Алостеричне

Зворотнє

Стереохімічне

ANSWER: A

47 Простетична група складного ферменту - це:

Небілкова частина ферменту, яка ковалентно зв'язана з його білковою частиною

Білкова частина ферменту

Небілкова частина ферменту, яка нековалентно зв'язана з білковою частиною

Білковий домен апоферменту

Алостеричний центр голоферменту

ANSWER: A

48 Властивостями ферментів як біологічних каталізаторів є всі перераховані, окрім:

Низької хімічної активності

Оборотності дії

Термолабільності

Специфічності дії

Високої хімічної активності

ANSWER: A

49 Ферменти мають білкову природу, тому що складаються з:

Амінокислот

Моносахаридів

Нуклеотидів

Жирних кислот

Гліцерину

ANSWER: A

50 Вазоактивний пептид ангіотензин підвищує кров’ний тиск. Пацієнтові для зниження артеріального тиску призначений каптоприл – інгібітор ферменту, який перетворює ангіотензин І у ангіотензин ІІ шляхом:

Обмеженого протеолізу

Метилювання

Фосфорилювання

Дезамінування

Декарбоксилювання

ANSWER: A

51 Ферменти - речовини білкової природи, здатні зв'язувати субстрати для:

Каталізу їх хімічних перетворень в процесах метаболізму

Формування матриці для синтезу білків

Транспорту субстратів через судинну систему

Збільшення енергоємності субстратів

Ініціації імунної відповіді організму на антигени

ANSWER: A

52 Яке з приведених тверджень є вірним?

Km – це концентрація субстрату, при якій швидкість реакції рівна половині Vmax

Vmax не залежить від концентрації ферменту

Km залежить від концентрації ферменту

Km - не залежить від pH, температури і іонної сили ферментативної реакції

Km - дорівнює концентрації субстрату, при якій швидкість ферментативної реакції є максимальною

ANSWER: A

53 Загальною властивістю, характерною для коферментів НАД і ФМН, є:

Здатність приєднувати і віддавати електрони

Наявність термінальних -SH груп

Є однокомпонентними сполуками

Наявність ізоалоксазинового кільця

Наявність в структурі піридинового кільця

ANSWER: A

54 Конкурентним інгібітором ферменту ацетилхолінестерази є:

Прозерин, зарин, зоман

Малонова кислота

Сульфаніламідні препарати

Атибіотики

Ціаніди

ANSWER: A

55 З гомогенатів тканин виділені ферменти, які каталізують взаємне перетворення лактату і пірувату. Ферменти відрізняються електрофоретичною рухливістю і молекулярною масою. Як називають такі ферменти?

Ізоферменти

Голоферменти

Коферменти

Мультиферменти

Проферменти

ANSWER: A

56 У роботі ферменту карбоксипептидази бере участь іон цинку, який виконує функції:

Входить до складу активного центру ферменту

Є активатором ферменту

Є апоферментом

Вірно А, В, Е

Утворює голофермент

ANSWER: D

57 При вивченні механізмів ферментативних реакцій були виявлені функціональні групи, які забезпечують зв'язок молекули ферменту з субстратом і беруть пряму участь в каталітичному акті. Як називається ця ділянка?

Алостеричний центр

Активний центр

Кофермент

Простетична група

Кофактор

ANSWER: B

58 Яка функціональна група входить в активний центр ферменту, якщо він інгібується фосфороорганічними отрутами?

ОН серину

NН₂ лізину

SН цистеїну

NH- гістидину

СООН аспарагінової кислоти

ANSWER: A

59 Препарати ртуті, миш'яку і вісмуту є інгібіторами ферментів, які мають - SН групи в активних центрах. Для реактивації (відновлення активності) цих ферментів використовують амінокислоту:

Цистеїн

Гліцин

Валін

Глутамін

Серин

ANSWER: A

60 У перші дві доби після інфаркту міокарда в сироватці крові переважатиме фракція ізоферменту лактатдегидрогенази (ЛДГ):

Лдг₁

Лдг₂

Лдг₃

Лдг₄

Лдг₅

ANSWER: A

61 У поживне середовище, що містить сукцинат (бурштинову кислоту) і фермент сукцинатдегідрогеназу (СДГ), додали інгібітор ферменту - малонат (малонову кислоту). При збільшенні концентрації субстрату активність ферменту відновилася. Назвіть тип інгібування ферменту:

Оборотне конкурентне

Необоротне

Оборотне неконкурентне

Неконкурентне

Алостеричне

ANSWER: A

62 У аналізі шлункового соку хворого з діагнозом гіпоацидний гастрит виявлено значне зниження активності протеолітичного ферменту пепсину. Можливий біохімічний механізм такого явища - це:

Порушення утворення активного ферменту з проферменту

Денатурація молекули пепсину

Зниження енергії активації ферментативної реакції

Відсутність внутрішнього чинника Кастла в шлунковому соці

Конкурентне інгібування ферменту

ANSWER: A

63 Абсолютна специфічність характерна для ферменту:

Сахарази

Амілази

Пепсину

Лактатдегідрогенази

Ліпази

ANSWER: A

64 Які фізико-хімічні властивості білків притаманні ферментам?

Висока молекулярна маса

Розщеплення до амінокислот під час гідролізу

Утворення колоїдоподібних розчинів

Прояв антигенних властивостей

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

65 Яка із речовин не відіграє роль кофермента?

Убіхінон

Ліпоєва кислота

Нікотинова кислота

Оротова кислота

Пантотенова кислота

ANSWER: D

66 До складу яких ферментів входять порфіринові комплекси?

Цитохроми в,с

Каталаза

Пероксидаза

Всі відповіді вірні

Цитохроми а₁, а₃

ANSWER: D

67 Який із нижчеперерахованих амінокислотних залишків входить до складу активного центру фермента?

Серин

Цистеїн

Гістидин

Тирозин

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

68 В утворенні тимчасового комплексу між ферментом і субстратом важлива роль належить хімічним зв”язкам:

Ван-дер-Ваальсовим силам

Іонному

Всі відповіді вірні

Водневим зв”язкам

Гідрофобної взаємодії

ANSWER: C

70 Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників служать:

Алостеричні центри

Кофактори

Каталітична ділянка активного центру

Контактна ділянка активного центру

Будь-які ділянки ферменту

ANSWER: A

71 Які із нижчеперерахованих речовин можуть виступати ефекторами?

Гормони

Медіатори нервової системи

Іони металів

Продукти ферментативних реакцій

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

72 Якими фізико-хімічними властивостями різняться між собою ізоферменти?

Електрофоретичною рухливістю

Молекулярною масою

Всі відповіді вірні

Локалізацією в тканинах

Первинною структурою

ANSWER: C

73 Що є спільного для всіх ізоферментів?

Дія на один і той же субстрат

Каталіз однакових реакцій

Специфічна тканинна локалізація

Всі відповіді вірні

Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

ANSWER: D

74 Які із названих ферментів не існують у вигляді поліферментних комплексів?

Всі перераховані нижче

Транскетолаза

Сукцинатдегідрогеназа

Альдолаза

Глюкозо-6-фосфатаза

ANSWER: A

75 Яка властивість не є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

Специфічність

Чутливість до дії сторонніх чинників

Всі відповіді вірні

Залежність від рН і температури

Висока каталітична активність

ANSWER: C

76 Специфічність дії ферментів зумовлена наступними факторами:

Конформаційною комплементарністю з субстратом

Електростатичною комплементарністю з субстратом

Особливістю структури активного центру фермента

Всі відповіді вірні

Його білковою природою

ANSWER: D

77 Які види специфічності ферментів існують?

Відносна

Абсолютна

Всі відповіді вірні

Просторова

Абсолютна групова

ANSWER: C

78 Для ферментів з відносною специфічністю є спільним:

Дія на однаковий тип зв”язку певної групи субстратів

Здатність перетворювати один субстрат

Здатність впливати на D – ізомери

Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

ANSWER: A

79 Температура, при якій швидкість ферментативної реакції максимальна - це:

Температурний оптимум ферментів

Температурний пік рекції

Температура, при якій фермент не гідролізується

Температурний максимум

Температура, при якій фермент не денатурує

ANSWER: A

80 Значення рН, при якому активність ферменту найвища:

рН – оптимум ферменту

рН комфорт ферменту

Ізоелектричний стан ферменту

рН – максимум ферменту

Жоден термін не вживається

ANSWER: A

81 Яка гіпотеза не пояснює механізму дії ферментів і ферментативного каталізу?

Гіпотеза фермент-субстратних комплексів

Гіпотеза Міхаеліса-Ментен

Гіпотеза Фішера

Гіпотеза Кошланда

Гіпотеза Варбурга і Бейліса

ANSWER: E

82 Які зв”язки беруть участь в утворенні фермент-субстратних комплексів?

Водневі

Електростатичної взаємодії

Гідрофобної взаємодії

Ван-дер-Ваальсові

Всі вище перераховані

ANSWER: E

83 Які речовини можуть відігравати роль активаторів ферментів?

Жовчні кислоти

Ферменти

Всі відповіді вірні

Іони металів

Аніони

ANSWER: С

84 Речовини з вільними SH-групами виступають активаторами деяких ферментів, чому?

Проявляють активуючу дію стосовно своїх неактивних форм

(автокаталіз)

Входять до складу простетичних груп ферментів

Відновлюють дисульфідні зв’язки неактивних ферментів до сульфгідрильних груп

Активують дію ферментів шляхом приєднання до ферменту якоїсь модифікуючої сполуки

Впливають на фосфорилювання неактивних форм ферментів

ANSWER: С

85 Іони металів бувають досить специфічними активаторами для деяких ферментів. Який із нижчеперерахованих процесів не притаманний іонам металів як активаторам?

Сприяють приєднанню субстрату до ферменту

Беруть участь у формуванні третинної структури ферменту

Активують за допомогою цАМФ

Впливають на алостеричні центри ферментів

Є складовою активного центру ферменту

ANSWER: С

86 Який із металів входить до простетичних груп ферментів?

Fe

Co

Всі входять

Zn

Cu

ANSWER: С

87 Який із наведених механізмів лежить в основі активації ферментів?

Активація за домогою впливу на активний центр

Активація шляхом відщеплення від ферменту якоїсь ділянки, що блокувала активний центр

Всі вище перераховані

Активація шляхом дисоціації неактивного комплексу ферменту на субодиниці, одна з яких проявляє властивості фермента

Активація шляхом приєднання до ферменту модифікуючої речовини

ANSWER: С

88 Які інгібітори є отрутами для людини?

Ціаніди

Сірководень

Монооксид вуглецю

Всі відповіді вірні

Фосфорорганічні речовини

ANSWER: D

89 Яке гальмування відноситься до зворотнього інгібування ферментів?

Конкурентне гальмування

Неконкурентне гальмування

Безконкурентне гальмування

Всі відповіді вірні

Ізостеричне гальмування

ANSWER: A

90 Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини,- це:

Механізм дії незворотних інгібіторів

Пригнічення реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

Механізм зворотнього зв”язування з активним центром ферменту

Механізм конкуренції із субстратом за активний центр ферменту

Механізм зв”язування з алостеричним центром ферменту

ANSWER: A

91 Конкурентним інгібіторам притаманні особливості:

Є структурними аналогами субстрату

Комплементарні активному центру фермента

Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

Всі відповіді вірні

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

ANSWER: D

92 Які із перелічених речовин належать до неконкурентних інгібіторів?

Солі важких металів

Йодоацетат, окис вуглецю

Сірководень

Алкілувальні речовини

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

93 Швидкість ферментативної реакції залежить від ряду обставин:

Кількості ферменту

Наявності модуляторів

Кількості субстрату

Всі відповіді вірні

Кількості утвореного продукту реакції

ANSWER: D

94 До складу якого ферменту входить кофермент тіамінпірофосфат?

Сукцинатдегідрогенази

Піруватдегідрогенази

Цитохромоксидази

Алкогольдегідрогенази

Лактатдегідрогенази

ANSWER: B

95 Коли порушиться синтез і функція ФМН і ФАД-залежних дегідрогеназ?

При нестачі вітаміну К

При нестачі вітаміну РР

При нестачі вітаміну В₂.

При надлишку вітаміну В₂

При нестачі вітаміну А

ANSWER: C

96 Фермент сукцинатдегідрогеназа має кофермент:

ФАД

ПАЛФ

НАДФ

ТГФК

НАД

ANSWER: A

97 Нестача нікотинаміду призводить до порушення:

Синтезу ФАД

Синтезу ТГФК

Синтезу і функції НАД і НАДФ-дегідрогеназ.

Синтезу піридоксальфосфату

Синтезу АсАТ і АлАТ

ANSWER: C

98 Які із нижче наведених механізмів є механізмом регуляції ферментів?

Алостерична модифікація активності ферменту

Регуляція активності ферменту за рахунок ковалентної модифікації

Активація шляхом обмеженого протеолізу

Всі відповіді вірні

Активація та гальмування за допомогою циклічних нуклеотидів

ANSWER: D

99 Які метали не входять до складу груп коферментів цитохромів?

Zn i Co

Zn i Cu

Всі відповіді вірні

Zn i Fe

Co i Cu

ANSWER: C

100 До складу амінотрансфераз входять коферменти вітаміну:

В₁

В₆

В₁

В₃

В₁₀

ANSWER: B

101 За хімічною природою коферменти розділяють на ряд груп:

Похідні вітамінів

Коферменти - метали

Нуклеотидні коферменти

Порфіринові коферменти

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

102 За типом реакції, яку вони каталізують, коферменти поділяють на ряд груп:

Коферменти, що є переносниками електронів

Коферменти, що є переносниками різних хімічних груп

Коферменти, що є переносниками атомів водню

Коферменти синтезу, ізомеризації, трансмембранного транспорту

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

103 Фермент проявляє максимальну активність при оптимальному значенні рН. Із зміною рН відбувається ряд порушень:

Фермент змінює конформацію

Змінюється ступінь дисоціації іоногенних груп

Змінюється будова активного центру

Втрачаються або знижуються каталітичні властивості

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

104 Фермент ацетилхолінестеразу використовують при:

Отруєнні фосфорорганічними сполуками

Отруєнні ціанідами

Отруєнні цинком

Отруєнні кобальтом

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

105 Що змінює ступінь іонізації кислотних і лужних груп, макроструктуру молекули?

Зміна рН середовища

Зміна зовнішнього середовища

Зміна доби

Зміна температури

Дія інгібіторів

ANSWER: A

106 Під час шлункової секреції виділяються протеолітичні ферменти у вигляді проферментів. Пепсиноген активується:

Соляною кислотою

Сірчаною кислотою

Яблучною кислотою

Щавелевооцтвою кислотою

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

106 При проведенні біохімічних аналізів у хворого виявлено гострий панкреатит. Використовують інгібітори протеолітичних ферментів, щоб уникнути:

Аутолізу підшлункової залози

Часткового гідролізу ферментів

Дисоціації голоферментів

Алостеричної активації

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

107 Іони важких металів дуже токсичні. Механізм їх інгібування - неконкурентний. Які групи активних центрів ферментів вони найчастіше блокують?

SН-групи

ОН -групи

СН3 -групи

Всі відповіді вірні

СООН-групи

ANSWER: A

108 Ділянка молекули, що забезпечує можливість сполучення із субстратом і подальше перетворення останнього – це:

Активний центр ферменту

Місце приєднання апоферменту до коферменту

Небілковий компонент ферменту

Ділянки впливу на фермент регулюючих чинників

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

109 Як кофактор цинк входить до складу:

Алкогольдегідрогенази, вугільної ангідрази

Каталази

Супероксиддисмутази

Цитохромоксидази

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

110 З перерахованих речовин активаторами амілази не виступають:

Всі відповіді вірні

Холева кислота

Ентерокіназа

HCl

АТФ

ANSWER: A

111 Ціаніди блокують дію ферменту шляхом з'єднання з іонами заліза, які входять до активного центру. Про який фермент з перечислених йдеться?

Цитохромоксидазу

Алкогольдегідрогеназу

Супероксиддисмутазу

Каталазу

Вугільну ангідразу

ANSWER: A

112 Властивостями ферментів як біологічних каталізаторів є наступні, крім:

Термостабільності

Оборотності дії

Залежності від модифікаторів

Специфічності дії

Високої хімічної активності

ANSWER: A

113 До каталізу хімічних перетворень субстратів в процесах метаболізму причетні наступні сполуки, крім:

Специфічних- речовин білкової природи

Полісахаридів

Нуклеотидів

Вітамінів

Порфіринових комплексів

ANSWER: B

114 Здатність приєднувати і віддавати електрони характерна для коферментів:

НАД і ФМН

ПАЛФ

Біотину

ТГФК

Немає вірної відповіді

ANSWER: A

115 Ізоферменти, які каталізують взаємне перетворення лактату і пірувату,

відрізняються:

Електрофоретичною рухливістю і молекулярною масою

Складом активного центру

Активатором ферменту

Коферментом

Вірно А, В, Д

ANSWER: A

116 Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників не служать:

Всі відповіді вірні

Кофактори

Каталітична ділянка алостеричного центру

Контактна ділянка активного центру

Простетичні групи голоферменту

ANSWER: A

116 Що не відноситься до характеристики ізоферментів?

Дія на один і той же субстрат

Відмінності первинної структури

Органоспецифічність

Каталіз різних реакцій

Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

ANSWER: D

117 Яка властивість є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

Специфічність

Чутливість до дії сторонніх чинників

Каталіз тільки термодинамічно можливих реакцій

Залежність від рН і температури

Висока каталітична активність

ANSWER: C

118 Які види специфічності ферментів не існують?

Відносна

Абсолютна

Термодинамічна

Просторова

Абсолютна групова

ANSWER: C

119 Для ферментів з відносною специфічністю не характерно:

Всі відповіді вірні

Здатність перетворювати один субстрат

Здатність впливати на D – ізомери

Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

ANSWER: A

120 рН оптимум ферменту – це:

Значення рН, при якому активність ферменту найвища

Значення рН, при якому активність ферменту можлива

Ізоелектричний стан ферменту

рН – максимум ферменту

Жоден термін не вживається

ANSWER: A

121 Які речовини не можуть відігравати роль активаторів ферментів?

Жовчні кислоти

Ферменти

Солі важких металів

Іони металів

Аніони

ANSWER: С

122 Іони металів бувають досить специфічними активаторами для деяких ферментів. Який із нижчеперерахованих процесів притаманний іонам металів як активаторам?

Утворюють „місток” між ферментом і субстратом

Беруть участь у формуванні третинної структури ферменту

Всі відповіді вірні

Впливають на алостеричні центри ферментів

Є складовою активного центру ферменту

ANSWER: С

123 Конкурентне гальмування відноситься до:

Зворотнього інгібування ферментів

Не зворотнього інгібування ферментів

Негативного зворотнього зв”язку у ферментативних реакціях

Всі відповіді вірні

Ізостеричного гальмування

ANSWER: A

124 Механізм дії незворотних інгібіторів – це:

Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини

Пригнічення реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

Механізм зворотнього зв”язування з активним центром ферменту

Механізм конкуренції із субстратом за активний центр ферменту

Механізм зв”язування з алостеричним центром ферменту

ANSWER: A

125 Конкурентним інгібіторам не притаманні особливості:

Є структурними аналогами субстрату

Комплементарні активному центру фермента

Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна нестачею субстрату

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

ANSWER: D

126 Швидкість ферментативної реакції не залежить від ряду обставин:

Кількості ферменту

Наявності модуляторів

Кількості субстрату

Онкотичного тиску

Кількості утвореного продукту реакції

ANSWER: D

127 До ферменту піруватдегідрогенази входять коферменти, крім:

ТПФ

ФМН

ФАД

КоА

НАД

ANSWER: B

128 До порушення синтезу і функції НАД і НАДФ-дегідрогеназ призводить:

Нестача нікотинаміду

Надлишок триптофану

Нестача нікотинфосфату

Настача піридоксальфосфату

Надлишок нікотинальдегіду

ANSWER: A

129 До складу амінотрансфераз не входять коферменти вітаміну:

В₁

Всі відповіді правильні

В₂

В₃

В₁₀

ANSWER: B

130 За хімічною природою коферменти розділяють на ряд груп, окрім:

Похідних вітамінів

Іонів - металів

Нуклеотидних сполук

Порфіринових комплексів

Амінокислот

ANSWER: E

У слині міститься амілаза. Які звязки розщеплює цей фермент?

Альфа – 1,4 – глікозидні в молекулі крохмалю

Альфа – 1,4 – глікозидні в молекулі клітковини

Бета – 1,4 – глікозидні в декстринів

Бета – 1,3 – глікозидні в глікозаміногліканів

Альфа – 1,3 – глікозидні в молекулі глікогену

ANSWER: A

Під час електрофоретичного дослідження ЛДГ в сироватці крові виявили переважання вмісту ЛДГ₁ та ЛДГ₂. Про патологію якого органа свідчать ці дані?

Легень

Серця

Печінки

М”язів

Селезінки

ANSWER: B

Під час лабораторного обстеження виявили нестачу вітаміну В₂. Як це вплине на функції дегідрогеназ?

Порушиться синтез АсАТ і АлАТ

Порушиться функція НАД і НАДФ-залежних оксидоредуктаз

Порушиться синтез і функція ФМН і ФАД-залежних дегідрогеназ

Порушиться синтез і функція піридоксальфосфату

Порушиться функція і утворення цитохромоксидаз

ANSWER: C

З якою метою в клініці визначають активність ізоферментів в сироватці крові?

Щоб визначити кількість субодиниць фермента

Щоб дізнатися про локалізацію патологічного процесу

Для визначення їх молекулярної маси

Для визначення їх електрофоретичної рухливості

Виявити спадкове порушення активності фермента

ANSWER: B

У пробірку з невідомим субстратом додали витяжку з дріжджів. Після 10 хв інкубації суміш у пробірці дає позитивну реакцію Фелінга. Який субстрат був у пробірці?

Крохмаль

Сахароза

Целюлоза

Глікоген

Лактоза

ANSWER: B

Під час дослідження виявили ряд ферментів, які каталізували одну і ту ж реакцію. Як називають ці ферменти?

Поліферментні комплекси

Активатори ферментів

Ізоферменти

Імобілізовані ферменти

Алостеричні ферменти

ANSWER: C

На повний гідроліз крохмалю під дією амілази слини за оптимальних умов (t^о, рН середовища) вказує результат йодо-крохмальної реакції, про що свідчить наступне забарвлення досліджуваної проби:

Фіолетове

Червоно-буре

Забарвлення відсутнє або світло-жовте

Синє

Блідо-рожеве

ANSWER: C

У хворого діагностовано інфаркт міокарду. Збільшення активності яких ферментів спостерігається?

Креатинфосфокінази МВ і ЛДГ_1,2

АлАТ і амілази

ЛДГ_4,5 і пепсину

Глюкозо-6-фосфату

Цитохромоксидази

ANSWER: A

При визначенні активності АлАТ в сироватці крові спостерігали різке зростання його активності, внаслідок пошкодження мембран і виходу ферментів у кров. При якому захворюванні це можливе?

Захворюванні нирок

Гострому панкреатиті

Інфаркті міокарду

Гепатиті

Розумовій відсталості

ANSWER: D

Ступінь гідролізу крохмалю оцінюється за результатом реакції з йодом. При оптимальному значенні рН розщеплення крохмалю відбувається повністю. Які якісні зміни спостерігаються?

Забарвлення з йодом жовте

Забарвлення з йодом зелене

Забарвлення з йодом відсутнє

Забарвлення з йодом синє

Жодної правильної відповіді

ANSWER: C

Одним з показників обміну речовин в організмі є рівень загального білка в сироватці крові. Кількісне визначення білка в клініко-біохімічних лабораторіях засновано на:

Біуретовій реакції

Нінгідриновій реакції

Ксантопротеїновій реакції

Реакції Фоля

Нітропрусидній реакції

ANSWER: A

При проведенні біохімічних аналізів у хворого виявлено гострий панкреатит. Щоб уникнути аутолізу підшлункової залози, слід застосувати такі фармпрепарати:

Інгібітори протеолітичних ферментів

Інсулін

Комплекс панкреатичних ферментів

Антибіотики

Сульфаніламідні препарати

ANSWER: A

Дата добавления: 2015-05-24