При вивченні властивостей ферменту до системи фермент-субстрат було додано невідому речовину. В результаті константа Міхаеліса збільшилася в 2 рази. Яке явище мало місце? 3 страница

Фермент сукцинатдегідрогеназа має кофермент:

ФАД

ПАЛФ

НАДФ

ТГФК

НАД

ANSWER: A

Нестача нікотинаміду призводить до порушення:

Синтезу ФАД

Синтезу ТГФК

Синтезу і функції НАД і НАДФ-дегідрогеназ.

Синтезу піридоксальфосфату

Синтезу АсАТ і АлАТ

ANSWER: C

Які із нижченаведених механізмів є механізмом регуляції?

Алостерична модефікація активності фермента

Регуляція активності фермента за рахунок ковалентної модифікації

Активація шляхом обмеженого протеолізу

Всі відповіді вірні

Активація та гальмування за допомогою особливих регуляторних білків

ANSWER: D

Які метали не входять до складу груп коферментів цитохромів?

Zn i Co

Zn i Cu

Всі відповіді вірні

Zn i Fe

Co i Cu

ANSWER: C

До складу амінотрансфераз входять коферменти вітаміну:

В₁

В₆

В₁

В₃

В₁₀

ANSWER: B

За хімічною природою коферменти розділяють на ряд класів:

Похідні вітамінів

Коферменти - метали

Нуклеотидні коферменти

Порфіринові коферменти

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

За типом реакції, яку вони каталізують, коферменти поділяють на ряд класів:

Коферменти, що є переносниками електронів

Коферменти, що є переносниками різних хімічних груп

Коферменти, що є переносниками атомів водню

Коферменти, що переносять метильні групи

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Фермент проявляє максимальну активність при оптимальному значенні рН. Із зміною рН відбувається ряд порушень:

Фермент змінює конформацію

Змінюється ступінь дисоціації іоногенних груп

Змінюється будова активного центру

Втрачаються або знижуються каталітичні властивості

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Ферментам притаманні всі фізико-хімічні властивості білків, крім:

Висока молекулярна маса

Розщеплення до амінокислот під час гідролізу

Утворення колоїдоподібних розчинів

Прояв імунних властивостей

Стійкість до впливу високих температур і солей важких металів

ANSWER: D

Яка складова не входить до будови голоферментів?

Апофермент

Кофермент

Кофактор

Простетична група

Профермент

ANSWER: E

Який із вітамінів не виступає коферментом?

В₁

В₂

В₅

С

В₁₂

ANSWER: D

Роль коферментів можуть відігравати вітаміни і вітаміноподібні речовини. Яка із речовин не відіграє ролі кофермента?

Убіхінон

Ліпоєва кислота

Карнітин

Оротова кислота

Пантотенова кислота

ANSWER: D

Іони якого металу містять порфіринові коферменти?

Na

Fe

Zn

Mo

Mn

ANSWER: B

До складу яких ферментів не входять порфіринові комплекси?

Цитохроми в,с

Каталаза

Пероксидаза

Фосфатаза

Цитохроми а₁, а₃

ANSWER: D

Назвіть фермент, до складу якого входить цинк:

Алкогольдегідрогеназа

Цитохромоксидаза

Ксантиноксидаза

Піруватдегідрогеназа

Супероксиддисмутаза

ANSWER: A

Яка структура білкової молекули відповідає за утворення активного центру ферменту та за його каталітичну дію?

Первинна

Третинна

Вторинна

Четвертинна

Жодна із структур не має до цього відношення

ANSWER: B

Який із нижчеперерахованих амінокислотних залишків не входить до складу активного центру фермента?

Серин

Цистеїн

Гістидин

Тирозин

Бета-аланін

ANSWER: E

В утворенні тимчасового комплексу між ферментом і субстратом важлива роль належить хімічним зв”язкам, крім:

Дисульфідного

Іонного

Пептидного

Водневих зв”язків

Гідрофобної взаємодії

ANSWER: C

Скільки активних центрів можуть мати ферменти?

Залежить від кількості ізоферментів

Залежить від кількості доменів

Залежить від природи кофактора

Залежить від кількості субодиниць фермента

Небільше одного

ANSWER: D

Алостеричні центри служать:

Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників

Місцем спорідненості ферменту із субстратом

Каталітичною ділянкою

Контактною ділянкою

Ділянкою роз”єднання просторово поєднаних амінокислотних залишків

ANSWER: A

Ефекторами можуть виступати деякі нижчеперераховані речовини, крім:

Гормонів

Медіаторів нервової системи

Металів

Продуктів ферментативних реакцій

Ліпопротеїнів

ANSWER: E

Ізоферменти різняться між собою деякими властивостями, крім:

Електрофоретичною рухливістю

Молекулярною масою

Специфічністю

Знаходяться в різних тканинах

Різницею їх первинної структури

ANSWER: C

Яким методом було встановлено наявність ізоензимів?

Діалізом

Електрофорезом

Хроматографією

Центрифугуванням

Рентгеноструктурним аналізом

ANSWER: B

Яка риса не є спільною для всіх ізоферментів?

Дія на один і той же субстрат

Каталіз однакових реакцій

Знаходження в різних тканинах

Однакова електрофоретична рухливість

Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

ANSWER: D

Під час електрофоретичного дослідження ЛДГ в сироватці крові виявили переважання вмісту ЛДГ₁ та ЛДГ₂. Про патологію якого органа свідчать ці дані?

Легень

Серця

Печінки

М”язів

Селезінки

ANSWER: B

Які із названих ферментів можуть об”єднуватися у поліферментні комплекси?

Піруватдегідрогеназа

Транскетолаза

Сукцинатдегідрогеназа

Альдолаза

Глюкозо-6-фосфатаза

ANSWER: A

Яка властивість є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

Специфічність

Чутливість до дії сторонніх чинників

Каталіз лише термодинамічно можливих реакцій

Залежність від рН і температури

Висока каталітична активність

ANSWER: C

Специфічність дії ферментів зумовлена наступними факторами, окрім:

Конформаційною комплементарністю

Електростатичною комплементарністю

Особливістю структури активного центру фермента

Особливістю структури алостеричного центру

Його білковою природою

ANSWER: D

Якого виду специфічності ферментів не існує?

Відносної

Абсолютної

Конформаційної

Просторової

Абсолютної групової

ANSWER: C

Ферментами з відносною специфічністю можуть виступати:

Ліпаза, протеази

Уреаза

Аргіназа, сахараза

Сукцинатдегідрогеназа

Алкогольдегідрогеназа

ANSWER: A

Що є спільним для ферментів з відносною специфічністю?

Дія на однаковий тип зв”язку певної групи субстратів

Здатність перетворювати один субстрат

Здатність впливати на D – ізомери

Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

ANSWER: A

Температурний оптимум ферментів - це:

Температура, при якій швидкість ферментативної реакції максимальна

Температура, при якій відбувається денатурація фермента

Величина швидкості реакції при температурі 48-56⁰С

Найкращі умови споріднення між ферментом і субстратом

Температура, при якій пригнічуються метаболічні процеси

ANSWER: A

Існує ряд ферментів, які не руйнуються при високих температурах

і зберігають ферментативну активність. При якій температурі фермент

м”язів – міокіназа є стабільним?

50 ⁰С

100 ⁰С

37 ⁰С

40⁰С

60 ⁰С

ANSWER: B

рН – оптимумом ферменту називають:

Значення рН, при якому активність ферменту найвища

рН 0 – 1

рН середовища, при якій відбуваються зміни в третинній структурі білка

Значення рН, при якому не існує комплементарності між субстратом і ферментом

рН 8-10, температура 40⁰ С

ANSWER: A

Гіпотеза Варбурга і Бейліса про механізм дії ферментів не могла пояснити:

Зв”язок механізму дії ферментів із дією неорганічних каталізаторів

Твердження, що поверхня ферментів служить місцем для абсорбції реагентів

Зростання кількості молекул субстрату призводить до зростання швидкості реакції

Механічні зміни у молекулах субстрату призводять до більшої реакційної здатності

Специфічність дії ферментів

ANSWER: E

У 1894 році Фішером була запропонована гіпотеза про механізм дії ферментів. Як називали цю гіпотезу?

Гіпотеза специфічності

Гіпотеза “ключа і замка”

Гіпотеза фермент-субстратних комплексів

Невідповідності субстрату і активного центру фермента

Гіпотеза вимушеної співвідповідності

ANSWER: B

Виберіть правильне рівняння утворення фермент-субстратного комплексу згідно гіпотези Міхаеліса-Ментен:

E + S ® E + P

E + S ÛES ®E + P

E + S Û ES ® ES *® ES** ® EP ® E + P

E + S Û ESP ®E + P

E + S ® EP ® E + P

ANSWER: C

У скільки стадій проходить формування фермент-субстратного комплексу за гіпотезою Міхаеліса-Ментен?

2

3

4

5

1

ANSWER: B

У 2-й стадії перетворення фермент-субстратного комплексу в один або декілька активних комплексів ES *® ES** процес проходить найповільніше. Який із процесів не відбувається у другій стадії?

Розхитування зв”язків у молекулі субстрату

Утворення нових зв”язків із каталітичним центром ферменту

Утворення нових пептидних зв”язків

Зниження енергії активації субстрату

Зростання швидкості перетворення субстрату

ANSWER: C

Які зв”язки не беруть участі в утворенні фермент-субстратних комплексів?

Водневі

Електростатичної взаємодії

Гідрофобної взаємодії

Ван-дер-ваальсові

Пептидні

ANSWER: E

Назвіть ферменти, які локалізовані в лізосомах:

Гідролази

Ферменти синтезу жирних кислот

Ферменти синтезу глікогену

Ферменти синтезу сечовини

Ферменти синтезу білка

ANSWER: A

Механізми більшості патологічних процесів реалізуються через виникнення стану гіпоксії, в ході якого при неповному відновленні кисню утворюється пероксид водню. Назвіть фермент, що його розщеплює.

Каталаза

Цитохромоксидаза

Лактатдегідрогеназа

Еластаза

Фосфогексоізомераза

ANSWER: A

Що слід розуміти під поняттям “ферменти”?

Біологічні каталізатори білкової природи

Біоорганічні сполуки, які погано розчиняються в воді

Біополімери, які побудовані із моносахаридних ланцюгів

Послідовність залишків жирних кислот

Хімічні речовини різної природи

ANSWER: A

Тривале перебування ферменту при високій температурі, кип”ятінні призводить до:

Збільшення молекулярної маси фермента

Його гідролізу

Денатурації

Збільшення активності фермента

Активність фермента не зміниться

ANSWER: C

Вкажіть розмірність концентрації субстрату константи Міхаеліса:

ммоль/л

моль/л

нмоль/л

нмоль/мл

мг/мл

ANSWER: B

Чому в умовах високої концентрації субстрату реакція перебігає за нульовим порядком?

Ферменти в клітині використовують не всю свою потужність

Швидкість реакції гальмується інгібітором

Всі активні центри ферменту зв”язані із субстратом

Зміна концентрації субстрату не впливає на перебіг процесу

Продукти реації гальмують процес

ANSWER: C

Для нормального функціонування Nа⁺, К⁺-АТФази, що здійснює транспорт іонів через плазматичну мембрану необхідні іони:

Na⁺, K⁺, Mg₂⁺

K⁺, Mg₂⁺, F⁺

Na⁺, Ca₂⁺, Cu₂⁺

Na⁺, K⁺

K⁺, Ca₂⁺

ANSWER: A

Роль активаторів ферментів можуть відігравати ряд речовин, крім:

Жовчних кислот

Ферментів

Холестерину

Іонів металів

Аніонів

ANSWER: C

Чому речовини з вільними SH-групами виступають активаторами ферментів?

Проявляють активуючу дію стосовно своїх неактивних форм (автокаталіз)

Входять до складу простетичних груп ферментів

Відновлюють дисульфідні зв’язки неактивних ферментів до сульфгідрильних груп

Активують дію ферментів шляхом приєднання до ферменту якоїсь модифікуючої сполуки

Впливають на фосфорилювання неактивних форм ферментів

ANSWER: C

Іони металів бувають досить специфічними активаторами для деяких ферментів. Який із нижчеперерахованих процесів не притаманний іонам металів як активаторам?

Сприяють приєднанню субстрату до ферменту

Беруть участь у формуванні третинної структури ферменту

Є складовою активного центру ферменту

Є обов”язковим компонентом для нормального функціонування певних ферментів

Активують за допомогою цАМФ

ANSWER: E

Ряд металів можуть входити до складу простетичних груп ферментів. Який із металів не входить до жодної із простетичних груп ферментів?

Fe

Co

Cu

Zn

Cr

ANSWER: E

Як називають ферменти, що активуються за допомогою циклічного АМФ?

Пептидазами

Протеїнкіназами

Аденілатциклазами

Ангідразами

Ізомеразами

ANSWER: B

В основі активації ферментів лежать різні механізми. Який із наведених механізмів не має до цього процесу відношення?

Активація за домогою впливу на активний центр

Активація шляхом відщеплення від ферменту якоїсь частинки, що блокувала активний центр

Активація шляхом приєднання до ферменту модифікуючої речовини

Активація шляхом дисоціації неактивного комплексу ферменту на субодиниці, один з яких проявляє властивості фермента

Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків.

ANSWER: E

Деякі інгібітори є отрутами для людини, крім:

Ціаніди

Сірководень

Монооксид вуглецю

Ізоніазид

Фосфорорганічні речовини

ANSWER: D

До зворотнього інгібування ферментів не відноситься:

Дія алкалоїдів

Додавання аналогічних субстрату сполук

Присутність солей свинцю

Вірно А, С

Ренатурація ферменту

ANSWER: D

Механізм дії незворотних інгібіторів полягає в:

Утворенні з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини

Пригніченні реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

Зворотньому зв”язуванні з активним центром ферменту

Конкурує із субстратом за активний центр ферменту

Зв”язуванні з алостеричним центром ферменту

ANSWER: A

Які особливості не притаманні конкурентним інгібіторам?

Є структурними аналогами субстрату

Комплементарні активному центру фермента

Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

Руйнують структуру молекули фермента, за що їх звуть денатурантами

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

ANSWER: D

При неконкурентному інгібуванні змінюється конфігурація активного центру ферменту, що пригнічує його взаємодію із субстратом. Який комплекс при цьому утворюється?

E + S ® ES

E + I ® EI

E + S + I ® ESI

E + P ® EP

E + P + I ® EPI

ANSWER: C

Які із перелічених речовин не належать до неконкурентних інгібіторів?

Солі важких металів

Йодоацетат, окис вуглецю

Сірководень

Алкілюючі речовини

Сульфаніламіди

ANSWER: E

Від чого залежить гальмівна дія неконкурентних інгібіторів?

У малій і великій кількості інгібітори зменшують V max

Змінюють спорідненість субстрату із ферментом

Впливають на Км

Утворюють з ферментом нестійкий комплекс

Гальмують реакції без значних змін у структурі ферменту

ANSWER: A

Швидкість ферментативної реакції залежить від ряду обставин, крім:

Кількості ферменту

Стану активного центру ферменту

Кількості субстрату

Локалізації ферменту

Кількості утвореного продукту реакції

ANSWER: D

Для якого ферменту оптимум рН знаходиться в межах 1,5 – 2,5?

Амілази

Трипсину

Пепсину

ЛДГ₁

АсАТ

ANSWER: C

Найвищу активність більшість ферментів зазнають в межах рН:

2-3

4-5

6-8

8-10

10-12

ANSWER: C

Температура 36-38°С для більшості ферментів є:

Ізоелектричною точкою ферментів

Температурним оптимумом

рН-оптимумом

Температурою, при якій денатурують більшість ферментів

Температурою, при якій проходить зниження активності ферментів

ANSWER: B

Кофермент тіамінпірофосфат входить до складу ферменту:

Сукцинатдегідрогенази

Піруватдегідрогенази

Цитохромоксидази

Алкогольдегідрогенази

Лактатдегідрогенази

ANSWER: B

Про що говорить твердження, що ферменти руйнуються протеолітичними ферментами?

Про їх білкову природу

Про їх високу молекулярну масу

Про їх абсолютну специфічність

Про їх гідрофільність

Про можливість їх лабораторного синтезу

ANSWER: A

Каталіз термодинамічно можливих реакцій характерний для:

Ферментів

Неорганічних каталізаторів

Ферментів і неорганічних каталізаторів

Білків

Вітамінів

ANSWER: C

Кофермент піридоксальфосфат має одну відмінність від інших коферментів. Вкажіть її:

Переносить тільки електрони

Переносить тільки протони

Переносить тільки енергію

Переносить тільки хімічні групи

Каталізує реакції фосфорилювання

ANSWER: D

Під час лабораторного обстеження виявили нестачу вітаміну В₂. Як це вплине на функції дегідрогеназ?

Порушиться синтез АсАТ і АлАТ

Порушиться функція НАД і НАДФ-залежних оксидоредуктаз

Порушиться синтез і функція ФМН і ФАД-залежних дегідрогеназ

Порушиться синтез і функція піридоксальфосфату

Порушиться функція і утворення цитохромоксидаз

ANSWER: C

З якою метою в клініці визначають активність ізоферментів в сироватці крові?

Щоб визначити кількість субодиниць фермента

Щоб дізнатися про локалізацію патологічного процесу

Для визначення їх молекулярної маси

Для визначення їх електрофоретичної рухливості

Виявити спадкове порушення активності фермента

ANSWER: B

Конкурентним інгібітором ферментів утворення фолієвої кислоти з параамінобензойної у мікроорганізмів є:

Сульфаніламіди

Сульфат амонію

Ацетат свинцю

Саліцилати

Ціаніди

ANSWER: A

Яка властивість ізоферментів доказує їх приналежність до одного і того ж ферменту?

Однакова молекулярна маса

Каталізують одну реакцію

Володіють однаковими фізико-хімічними властивостями

Локалізовані в одній тканині

Володіють однаковою електрофоретичною рухливістю

ANSWER: B

Фосфорилювання-дефосфорилювання є механізмом регуляції активності ферментів:

Сахарази

Пепсину

Глікогенфосфорилази

АлАТ і АсАТ

Амілази

ANSWER: C

Зниження активності цитохромоксидази викликане дефіцитом:

Mo

Zn

Cu

Al

Na

ANSWER: C

ФАД – це кофермент ферменту:

Сукцинатдегідрогенази

Глутатіонпероксидази

Амінотрансферази

Лактатдегідрогенази

Малатдегідрогенази

ANSWER: A

Яку речовину використовують для виділення ферменту методом висолювання?

CuSO₄

NaOH

(NH₄)₂SO₄

HNO₃

MgCI₂

ANSWER: C

В організмі порушений синтез і функція НАД і НАДФ-дегідрогеназ. Нестача яких речовин викликає це порушення?

Рибофлавіну

Гему

Нікотинаміду

Тіаміну

Нікотин-сульфату

ANSWER: C

У пробірку з невідомим субстратом додали витяжку з дріжджів. Після 10 хв інкубації суміш у пробірці дає позитивну реакцію Фелінга. Який субстрат був у пробірці?

Крохмаль

Сахароза

Целюлоза

Глікоген

Лактоза

ANSWER: B

Під час дослідження виявили ряд ферментів, які каталізували одну і ту ж реакцію. Як називають ці ферменти?

Поліферментні комплекси

Активатори ферментів

Ізоферменти

Імобілізовані ферменти

Алостеричні ферменти

ANSWER: C

В організмі виявлено гальмування активності каталази, пероксидази, цитохромів. Порушені процеси тканинного дихання. Дефіцит іонів якого металу виявлено?

Магнію, фтору

Заліза, міді

Хрому, кальцію

Йоду, фтору

Натрію і калію

ANSWER: B

Алостеричні ферменти – це:

Ферменти, які крім активного центру, мають додатковий регуляторний центр

Ферменти із двома активними центрами

Ферменти, які містять тільки алостеричні центри

Ферменти, які пришвидшують взаємодію активного центру і субстрату

Це ферменти, які фосфорилюють білки

ANSWER: A

Існують чотири основних механізми регуляції каталітичної активності ферментів. Який із нижченаведених механізмів не є механізмом регуляції?

Алостерична регуляція активності фермента

Регуляція активності фермента за рахунок ковалентної модифікації

Активація шляхом обмеженого протеолізу

Активація, що відбувається внаслідок руйнування незворотньої хімічної модифікації

Активація та гальмування за допомогою особливих регуляторних білків

ANSWER: D

Які метали входять до складу груп коферментів цитохромів?

Zn i Co

Zn i Cu

Fe i Cu

Zn i Fe

Co i Cu

ANSWER: C

Який із нижчеперелічених коферментів є коферментом ацилювання?

НАДН

ФМН

ФАД

КоА

ПАЛФ

ANSWER: D

Кофермент ацилювання є похідним:

Піридоксальфосфату

Пантотенової кислоти

Нікотинаміду

Рибофлавіну

Тетрагідрофолієвої кислоти

ANSWER: B

Піридоксалеві ферменти – похідні вітаміну:

РР

В₂

В₆

Пантотенової кислоти

В₁₂

ANSWER: C

Коферменти вітаміну В₆ входять до складу:

Оксидаз

Амінотрансфераз

Дегідрогеназ

Карбоксилаз

Гідролаз

ANSWER: B

Який із перечислених ферментів є металоферментом?

Алкогольдегідрогеназа

Піруватдегідрогеназа

ЛДГ

Малатдегідрогеназа

Амінотрансфераза

ANSWER: A

За хімічною природою коферменти розділяють на ряд груп, крім:

Похідні вітамінів

Коферменти - метали

Нуклеотидні коферменти

Порфіринові коферменти

Похідні ліпідів

ANSWER: E

За типом реакції, яку вони каталізують, коферменти поділяють на ряд груп, крім:

Коферменти, що є переносниками електронів

Коферменти, що є переносниками різних хімічних груп

Коферменти, що є переносниками атомів водню

Коферменти, що розщеплюють пептидні зв’язки

Коферменти, що переносять метильні групи

ANSWER: D

Під поняттям олігомерні ферменти слід розуміти:

Ферменти, що містять у собі (С2), (С4) або (С6) протомерів

Ферменти, які містять тільки 1 протомер

Ферменти, які містять тільки 3 субодиниці

Ферменти, які каталізують спряжені біохімічні реакції

Ферменти, що відрізняються первинною структурою

ANSWER: A

Що слід розуміти під поняттям поліферментні комплекси?

Ферменти, які каталізують одну і ту ж біохімічну реакцію

Каталізують послідовності спряжених біохімічних реакцій

Ферменти, що відрізняються молекулярною масою і електрофоретичною рухливістю

Дата добавления: 2015-05-24