При вивченні властивостей ферменту до системи фермент-субстрат було додано невідому речовину. В результаті константа Міхаеліса збільшилася в 2 рази. Яке явище мало місце? 2 страница

Малатдегідрогенази

ANSWER: A

Яку речовину використовують для виділення ферменту методом висолювання?

CuSO₄

NaOH

(NH₄)₂SO₄

HNO₃

MgCI₂

ANSWER: C

В організмі порушений синтез і функція НАД і НАДФ-дегідрогеназ. Нестача яких речовин викликає це порушення?

Рибофлавіну

Гему

Нікотинаміду

Тіаміну

Нікотин-сульфату

ANSWER: C

Алостеричні ферменти – це:

Ферменти, які крім активного центру, мають додатковий регуляторний центр

Ферменти із двома активними центрами

Ферменти, які містять тільки алостеричні центри

Ферменти, які пришвидшують взаємодію активного центру і субстрату

Це ферменти, які фосфорилюють білки

ANSWER: A

Існують чотири основних механізми регуляції каталітичної активності ферментів. Який із нижченаведених механізмів не є механізмом регуляції?

Алостерична регуляція активності фермента

Регуляція активності фермента за рахунок ковалентної модифікації

Активація шляхом обмеженого протеолізу

Активація, що відбувається внаслідок руйнування незворотньої хімічної модифікації

Активація та гальмування за допомогою особливих регуляторних білків

ANSWER: D

Які метали входять до складу груп коферментів цитохромів?

Zn i Co

Zn i Cu

Fe i Cu

Zn i Fe

Co i Cu

ANSWER: C

Який із нижчеперелічених коферментів є коферментом ацилювання?

НАДН

ФМН

ФАД

КоА

ПАЛФ

ANSWER: D

Кофермент ацилювання є похідним:

Піридоксальфосфату

Пантотенової кислоти

Нікотинаміду

Рибофлавіну

Тетрагідрофолієвої кислоти

ANSWER: B

Піридоксалеві ферменти – похідні вітаміну:

РР

В₂

В₆

Пантотенової кислоти

В₁₂

ANSWER: C

Коферменти вітаміну В₆ входять до складу:

Оксидаз

Амінотрансфераз

Дегідрогеназ

Карбоксилаз

Гідролаз

ANSWER: B

Який із перечислених ферментів є металоферментом?

Алкогольдегідрогеназа

Піруватдегідрогеназа

ЛДГ

Малатдегідрогеназа

Амінотрансфераза

ANSWER: A

За хімічною природою коферменти розділяють на ряд груп, крім:

Похідні вітамінів

Коферменти - метали

Нуклеотидні коферменти

Порфіринові коферменти

Похідні ліпідів

ANSWER: E

За типом реакції, яку вони каталізують, коферменти поділяють на ряд груп, крім:

Коферменти, що є переносниками електронів

Коферменти, що є переносниками різних хімічних груп

Коферменти, що є переносниками атомів водню

Коферменти, що розщеплюють пептидні зв’язки

Коферменти, що переносять метильні групи

ANSWER: D

Під поняттям олігомерні ферменти слід розуміти:

Ферменти, що містять у собі (С2), (С4) або (С6) протомерів

Ферменти, які містять тільки 1 протомер

Ферменти, які містять тільки 3 субодиниці

Ферменти, які каталізують спряжені біохімічні реакції

Ферменти, що відрізняються первинною структурою

ANSWER: A

Що слід розуміти під поняттям поліферментні комплекси?

Ферменти, які каталізують одну і ту ж біохімічну реакцію

Каталізують послідовності спряжених біохімічних реакцій

Ферменти, що відрізняються молекулярною масою і електрофоретичною рухливістю

Відрізняються каталітичною спорідненістю ферменту і субстрату

Ферменти, що міцно зв”язані з іонами металів

ANSWER: B

Простетична група ферменту каталази побудована за типом:

НАДФ

Гему

КоQ

ФМН

ФАД

ANSWER: B

Специфічність ферменту – здатність каталізувати певні хімічні реакції зумовлена:

Будовою активного центру фермента

Умовами реакції

Природою коферменту

Будовою алостеричного центру

Природою продукту каталітичної реакції

ANSWER: A

Фермент проявляє максимальну активність при оптимальному значенні рН. Із зміною рН відбувається ряд порушень, крім:

Фермент змінює конфігурацію

Змінюється ступінь дисоціації іоногенних груп

Змінюється будова активного центру

Змінюється термолабільність фермента

Втрачаються або знижуються каталітичні властивості

ANSWER: D

Фермент, що знаходиться у дріжджах каталізує:

Розщеплення сахарози з утворенням глюкози і фруктози

Розщеплення сахарози з утворенням галактози і фруктози

Розщеплення крохмалю до мальтози

Окиснення субстрату в присутності Н₂О₂

Розщеплення крохмалю до декстринів

ANSWER: A

Якою реакцією можна виявити дію сахарози?

Молібденовою

Тромера або Фелінга

Реакцією з йодом

Біуретовою

Бензидиновою

ANSWER: B

Інгібіторами багатьох металовмісних ферментів тканинного дихання (наприклад цитохромоксидази) є сполуки:

Ціаністоводнева кислота, сірководень

Ацетилхолін

Сполуки ртуті

Сульфаніламіди

Фосфакол

ANSWER: A

Монооксид вуглецю є інгібітором переважно тих ферментів, до складу яких входить:

Fe i Co

Fe i Cu

Cu i Co

Zn i Cu

Zn i Co

ANSWER: B

Активними інгібіторами ферментів є фосфорорганічні речовини. До них відносять:

Табун, зарин, зоман

Пірофосфат

Окиснений глутатіон

Солі миш”яку

Алкілуючі речовини

ANSWER: A

Які коферменти оксидоредуктаз відносять до флавіннуклеотидів:

НАД і ФМН

ПАЛФ і ТДФ

ФАД і ФМН

КоА і КоQ

ФДФ і ФТФ

ANSWER: C

Денатурація і втрата активності ферментів в організмі людини спостерігається при:

Підвищенні кров’яного тиску

Підвищенні температури тіла людини

Стресових ситуаціях

Зниженні кров’яного тиску

Зниженні онкотичного тиску

ANSWER: B

Піруватдегідрогеназа і каталаза є:

Простими ферментами

Складними ферментами

Змішаними

Стереоізомерами

Алостеричними ферментами

ANSWER: B

Які речовини можуть виступати алостеричними модифікаторами ферментів?

Білки

Вітаміни

Амінокислоти

Гормони

Жири

ANSWER: D

Препарат прозерин є інгібітором ацетилхолінестерази зворотної дії. Який механізм інгібіторної дії прозерину?

Конкуренція з ацетилхоліном за активний центр ферменту

Денатурація ферменту

Ковалентне зв’язування з активним центром ферменту

Ковалентне зв’язування з алостеричним центром ферменту

Окиснення іона заліза в активнім центрі ферменту

ANSWER: A

Активність ферментів залежить від багатьох факторів. Як впливає зміна рН середовища на молекули ферменту?

Змінює ступінь іонізації кислотних і лужних груп, макроструктуру молекули

Стабілізує вторинну структуру ферменту

Відбувається деполяризація молекули ферменту

Спричиняє гідроліз ферменту

Поляризує молекули ферменту

ANSWER: A

Ферментам притаманна висока специфічність. Чим вона зумовлена?

Конформаційною і електростатичною комплементарністю між субстратом і ферментом.

Умовами реакції (t⁰, рН)

Унікальною структурою коферменту

Унікальною структурою кофактору

Конформаційною і електростатичною комплементарністю між коферментом і апоферментом

ANSWER: A

Іони важких металів дуже токсичні. Вони блокують SН-групи, що входять в активний центр ферментів. До якого типу належить механізм їх інгібування?

Неконкурентне

Алостеричне

Конкурентне

Безконкурентне

Субстратне

ANSWER: A

Яке значення мають біохімічні методи дослідження?

Діагностичне

Критерію ефективності проведеного лікування

Критерію реабілітації

Критерію видужання

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

На яких критеріях повинен грунтуватися вибір методу дослідження?

Аналітичних

Медичних

Технічних

Економічних

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Які з перелічених критеріїв відносяться до аналітичних?

Специфічність

Відтворюваність

Чутливість

Спорідненість

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Які характеристики біологічних рідин служать елементами інформації про стан організму?

Клітинний склад

Хімічний склад

Фізичні властивості

Тканинний склад

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Які фактори впливають на результати лабораторних досліджень?

Фізіологічні (стать, вік і т.д.)

Зовнішнє середовище

Токсичні

Терапевтичні

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Що є джерелом діагностичної інформації в клінічній біохімії?

Результати лікарських спостережень

Зовнішній опис органів, їх розміри

Зміна біохімічних процесів в організмі людини

Аналіз хімічного складу біологічних рідин

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Що лежить в основі змін лабораторних показників?

Стан органів і систем організму людини

Глибина ураження органів і клітин на момент дослідження

Зміни в органах при захворюванні

Зміни в біологічних рідинах, що досліджуються

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Які з перелічених факторів впливають на результати біохімічних досліджень?

Час забору біологічного матеріалу для дослідження

Вплив діагностичних процедур і лікарських засобів

Консервація, збереження

Доставка біоматеріалу в лабораторію

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

До якого виду досліджень належить спектральний аналіз?

Електрофоретичного

Імуноферментного

Хроматографічного

Фізичного

Немає вірної відповіді

ANSWER: D

Що таке ферменти?

Складні білки, що є структурним матеріалом клітини

Біокаталізатори білкової природи

Неорганічні каталізатори

Органічні каталізатори

Немає вірної відповіді

ANSWER: B

Як пояснити механізм інактивації ферменту при кип'ятінні?

Гідроліз ферменту

Денатурація ферменту

Блокування активного центру

Активація нативного інгібітора проферменту

Немає вірної відповіді

ANSWER: B

Як змінюється активність ферменту при кип'ятінні?

Втрачається

Збільшується

Знижується

Не змінюється

Немає вірної відповіді

ANSWER: A

Яка властивість ферменту лежить в основі його виявлення?

Термостабільність

Каталітична активність

Хмімічна природа ферменту

Дія зовнішніх чинників

Всі відповіді вірні

ANSWER: B

Що таке активний центр ферменту?

Місце приєднання апоферменту до коферменту

Небілковий компонент ферменту

Ділянка молекули, що забезпечує можливість сполучення із субстратом і подальше перетворення останнього

Ділянки впливу на фермент регулюючих чинників

Всі відповіді вірні

ANSWER: C

Алкогольдегідрогеназа, вугільна ангідраза як кофермент містять метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: A

Аргіназа, амінопептидаза як кофермент містять метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: B

Aскорбатоксидаза як кофермент містить метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: C

Ксантиноксидаза як кофермент містить метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: D

Фосфатаза як кофермент містить метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: E

З перерахованих речовин активатором амілази є:

NaCl

Холева кислота

Ентерокіназа

HCl

АТФ

ANSWER: A

Абсолютна специфічність характерна для ферменту:

Уреази

Амілази

Пепсину

Алкогольдегідрогенази

Фосфатази

ANSWER: A

Фермент ацетилхолінестераза каталізує гідроліз нейромедіатора ацетилхоліну. Отрути на основі фосфороранічних сполук необоротно інгібують цей фермент. Механізм дії фосфорорганічних отрут полягає в:

Ковалентному зв’зуванні НО- груп серину в активному центрі ферменту

Тому, що вони є структурними аналогами субстрату

Пов'язані з алостеричним центром ферменту

Модифікації субстрату

Тому, що вони викликають денатурацію білка

ANSWER: A

При взаємодії з ферментом субстрат зв'язується з хімічною структурою, яка називається:

Активний центр

Алостеричний центр

Модулятор

Апофермент

Білковий домен

ANSWER: A

Активні центри апоферментів формують наступні групи, крім:

-СН3 аргініну

-ОН серину

-SН цистеїну

- NН2 лізину

-СООН аспарагінової кислоти

ANSWER: A

Простетична група складного ферменту - це:

Небілкова частина ферменту, яка ковалентно зв'язана з його білковою частиною

Білкова частина ферменту

Небілкова частина ферменту, яка нековалентно зв'язана з білковою частиною

Білковий домен апоферменту

Алостеричний центр голоферменту

ANSWER: A

Властивостями ферментів як біологічних каталізаторів є всі перераховані, окрім:

Низької хімічної активності

Оборотності дії

Термолабільності

Специфічності дії

Високої хімічної активності

ANSWER: A

Ферменти мають білкову природу, тому що складаються з:

Амінокислот

Моносахаридів

Нуклеотидів

Жирних кислот

Гліцерину

ANSWER: A

Ферменти - речовини білкової природи, здатні зв'язувати субстрати для:

Каталізу їх хімічних перетворень в процесах метаболізму

Формування матриці для синтезу білків

Транспорту субстратів через судинну систему

Збільшення енергоємності субстратів

Ініціації імунної відповіді організму на антигени

ANSWER: A

Яке з приведених тверджень є вірним?

Km – це концентрація субстрату, при якій швидкість реакції рівна половині Vmax

Vmax не залежить від концентрації ферменту

Km залежить від концентрації ферменту

Km - не залежить від pH, температури і іонної сили ферментативної реакції

Km - дорівнює концентрації субстрату, при якій швидкість ферментативної реакції є максимальною

ANSWER: A

Загальною властивістю, характерною для коферментів НАД і ФМН, є:

Здатність приєднувати і віддавати електрони

Наявність термінальних -SH груп

Є однокомпонентними сполуками

Наявність ізоалоксазинового кільця

Наявність в структурі піридинового кільця

ANSWER: A

Конкурентним інгібітором ферменту ацетилхолінестерази є:

Прозерин, зарин, зоман

Малонова кислота

Сульфаніламідні препарати

Атибіотики

Ціаніди

ANSWER: A

З гомогенатів тканин виділені ферменти, які каталізують взаємне перетворення лактату і пірувату. Ферменти відрізняються електрофоретичною рухливістю і молекулярною масою. Як називають такі ферменти?

Ізоферменти

Голоферменти

Коферменти

Мультиферменти

Проферменти

ANSWER: A

У роботі ферменту карбоксипептидази бере участь іон цинку, який виконує функції:

Входить до складу активного центру ферменту

Є активатором ферменту

Є апоферментом

Вірно А, В, Е

Утворює голофермент

ANSWER: D

Яка функціональна група входить в активний центр ферменту, якщо він інгібується фосфороорганічними отрутами?

ОН серину

NН₂ лізину

SН цистеїну

NH- гістидину

СООН аспарагінової кислоти

ANSWER: A

Препарати ртуті, миш'яку і вісмуту є інгібіторами ферментів, які мають - SН групи в активних центрах. Для реактивації (відновлення активності) цих ферментів використовують амінокислоту:

Цистеїн

Гліцин

Валін

Глутамін

Серин

ANSWER: A

Абсолютна специфічність характерна для ферменту:

Сахарази

Амілази

Пепсину

Лактатдегідрогенази

Ліпази

ANSWER: A

Які фізико-хімічні властивості білків притаманні ферментам?

Висока молекулярна маса

Розщеплення до амінокислот під час гідролізу

Утворення колоїдоподібних розчинів

Прояв антигенних властивостей

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Яка із речовин не відіграє роль кофермента?

Убіхінон

Ліпоєва кислота

Нікотинова кислота

Оротова кислота

Пантотенова кислота

ANSWER: D

До складу яких ферментів входять порфіринові комплекси?

Цитохроми в,с

Каталаза

Пероксидаза

Всі відповіді вірні

Цитохроми а₁, а₃

ANSWER: D

Який із нижчеперерахованих амінокислотних залишків входить до складу активного центру фермента?

Серин

Цистеїн

Гістидин

Тирозин

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

В утворенні тимчасового комплексу між ферментом і субстратом важлива роль належить хімічним зв”язкам:

Ван-дер-Ваальсовим силам

Іонному

Всі відповіді вірні

Водневим зв”язкам

Гідрофобної взаємодії

ANSWER: C

Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників служать:

Алостеричні центри

Кофактори

Каталітична ділянка активного центру

Контактна ділянка активного центру

Будь-які ділянки ферменту

ANSWER: A

Які із нижчеперерахованих речовин можуть виступати ефекторами?

Гормони

Медіатори нервової системи

Іони металів

Продукти ферментативних реакцій

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Якими фізико-хімічними властивостями різняться між собою ізоферменти?

Електрофоретичною рухливістю

Молекулярною масою

Всі відповіді вірні

Локалізацією в тканинах

Первинною структурою

ANSWER: C

Що є спільного для всіх ізоферментів?

Дія на один і той же субстрат

Каталіз однакових реакцій

Специфічна тканинна локалізація

Всі відповіді вірні

Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

ANSWER: D

Які із названих ферментів не існують у вигляді поліферментних комплексів?

Всі перераховані нижче

Транскетолаза

Сукцинатдегідрогеназа

Альдолаза

Глюкозо-6-фосфатаза

ANSWER: A

Яка властивість не є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

Специфічність

Чутливість до дії сторонніх чинників

Всі відповіді вірні

Залежність від рН і температури

Висока каталітична активність

ANSWER: C

Специфічність дії ферментів зумовлена наступними факторами:

Конформаційною комплементарністю з субстратом

Електростатичною комплементарністю з субстратом

Особливістю структури активного центру фермента

Всі відповіді вірні

Його білковою природою

ANSWER: D

Які види специфічності ферментів існують?

Відносна

Абсолютна

Всі відповіді вірні

Просторова

Абсолютна групова

ANSWER: C

Для ферментів з відносною специфічністю є спільним:

Дія на однаковий тип зв”язку певної групи субстратів

Здатність перетворювати один субстрат

Здатність впливати на D – ізомери

Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

ANSWER: A

Температура, при якій швидкість ферментативної реакції максимальна - це:

Температурний оптимум ферментів

Температурний пік рекції

Температура, при якій фермент не гідролізується

Температурний максимум

Температура, при якій фермент не денатурує

ANSWER: A

Значення рН, при якому активність ферменту найвища:

рН – оптимум ферменту

рН комфорт ферменту

Ізоелектричний стан ферменту

рН – максимум ферменту

Жоден термін не вживається

ANSWER: A

Яка гіпотеза не пояснює механізму дії ферментів і ферментативного каталізу?

Гіпотеза фермент-субстратних комплексів

Гіпотеза Міхаеліса-Ментен

Гіпотеза Фішера

Гіпотеза Кошланда

Гіпотеза Варбурга і Бейліса

ANSWER: E

Які зв”язки беруть участь в утворенні фермент-субстратних комплексів?

Водневі

Електростатичної взаємодії

Гідрофобної взаємодії

Ван-дер-Ваальсові

Всі вище перераховані

ANSWER: E

Які речовини можуть відігравати роль активаторів ферментів?

Жовчні кислоти

Ферменти

Всі відповіді вірні

Іони металів

Аніони

ANSWER: C

Речовини з вільними SH-групами виступають активаторами деяких ферментів, чому?

Проявляють активуючу дію стосовно своїх неактивних форм

(автокаталіз)

Входять до складу простетичних груп ферментів

Відновлюють дисульфідні зв’язки неактивних ферментів до сульфгідрильних груп

Активують дію ферментів шляхом приєднання до ферменту якоїсь модифікуючої сполуки

Впливають на фосфорилювання неактивних форм ферментів

ANSWER: C

Іони металів бувають досить специфічними активаторами для деяких ферментів. Який із нижчеперерахованих процесів не притаманний іонам металів як активаторам?

Сприяють приєднанню субстрату до ферменту

Беруть участь у формуванні третинної структури ферменту

Активують за допомогою цАМФ

Впливають на алостеричні центри ферментів

Є складовою активного центру ферменту

ANSWER: C

Який із металів входить до простетичних груп ферментів?

Fe

Co

Всі входять

Zn

Cu

ANSWER: C

Який із наведених механізмів лежить в основі активації ферментів?

Активація за домогою впливу на активний центр

Активація шляхом відщеплення від ферменту якоїсь ділянки, що блокувала активний центр

Всі вище перераховані

Активація шляхом дисоціації неактивного комплексу ферменту на субодиниці, одна з яких проявляє властивості фермента

Активація шляхом приєднання до ферменту модифікуючої речовини

ANSWER: C

Які інгібітори є отрутами для людини?

Ціаніди

Сірководень

Монооксид вуглецю

Всі відповіді вірні

Фосфорорганічні речовини

ANSWER: D

Яке гальмування відноситься до зворотнього інгібування ферментів?

Конкурентне гальмування

Неконкурентне гальмування

Безконкурентне гальмування

Всі відповіді вірні

Ізостеричне гальмування

ANSWER: A

Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини,- це:

Механізм дії незворотних інгібіторів

Пригнічення реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

Механізм зворотнього зв”язування з активним центром ферменту

Механізм конкуренції із субстратом за активний центр ферменту

Механізм зв”язування з алостеричним центром ферменту

ANSWER: A

Конкурентним інгібіторам притаманні особливості:

Є структурними аналогами субстрату

Комплементарні активному центру фермента

Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

Всі відповіді вірні

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

ANSWER: D

Які із перелічених речовин належать до неконкурентних інгібіторів?

Солі важких металів

Йодоацетат, окис вуглецю

Сірководень

Алкілувальні речовини

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Швидкість ферментативної реакції залежить від ряду обставин:

Кількості ферменту

Наявності модуляторів

Кількості субстрату

Всі відповіді вірні

Кількості утвореного продукту реакції

ANSWER: D

До складу якого ферменту входить кофермент тіамінпірофосфат?

Дата добавления: 2015-05-24