КАТЕГОРИИ: Архитектура-(3434)Астрономия-(809)Биология-(7483)Биотехнологии-(1457)Военное дело-(14632)Высокие технологии-(1363)География-(913)Геология-(1438)Государство-(451)Демография-(1065)Дом-(47672)Журналистика и СМИ-(912)Изобретательство-(14524)Иностранные языки-(4268)Информатика-(17799)Искусство-(1338)История-(13644)Компьютеры-(11121)Косметика-(55)Кулинария-(373)Культура-(8427)Лингвистика-(374)Литература-(1642)Маркетинг-(23702)Математика-(16968)Машиностроение-(1700)Медицина-(12668)Менеджмент-(24684)Механика-(15423)Науковедение-(506)Образование-(11852)Охрана труда-(3308)Педагогика-(5571)Полиграфия-(1312)Политика-(7869)Право-(5454)Приборостроение-(1369)Программирование-(2801)Производство-(97182)Промышленность-(8706)Психология-(18388)Религия-(3217)Связь-(10668)Сельское хозяйство-(299)Социология-(6455)Спорт-(42831)Строительство-(4793)Торговля-(5050)Транспорт-(2929)Туризм-(1568)Физика-(3942)Философия-(17015)Финансы-(26596)Химия-(22929)Экология-(12095)Экономика-(9961)Электроника-(8441)Электротехника-(4623)Энергетика-(12629)Юриспруденция-(1492)Ядерная техника-(1748) |
Лабораторна робота № 2. 1. Поняття масової частки вологи
Контрольні питання 1. Поняття масової частки вологи. 2. Вплив вмісту вологи в харчових продуктах. 3. Методи визначення масової частки вологи. 4. Переваги та недоліки методів визначення масової частки вологи. 5. Форми зв’язку вологи з матеріалом. 6. Від яких параметрів залежить режим сушіння? 7. Основні методи визначення масової частки вологи висушуванням. 8. Переваги та недоліки методів висушування. 9. Особливості прискореного методу висушування для в’язких продуктів. 10. Суть експрес – методу. 11. Визначення масової частки вологи за допомогою ваг – вологоміру ADS.
Тема: Визначення функціональних властивостей білків Мета: виділити білки пшениці, розчинні у воді, лугах, спиртах, розчинах солей; виділити з молока казеїн та водо- і солерозчинні білки; підтвердити наявність білка у виділених фракціях за допомогою якісної реакції на пептидний зв’язок з біуретовим реактивом.
Білки – це високомолекулярні азотовмісні органічні сполуки, молекули яких побудовані із залишків амінокислот, зв’язаних пептидним зв’язком. Білки є основою обміну речовин у живій клітині. Амінокислоти поділяються на замінні (синтезуються в організмі людини) та незамінні (надходять з білками їжі). До незамінних амінокислот відносяться: валін, лейцин, ізолейцин, треонін, метіонін, фенілаланін, триптофан, лізин. Існують частково замінні амінокислоти – аргінін та гістидин. За способом згортання та асоціації поліпептидних ланцюгів виділено чотири просторові структури білка: 1) первинна структура – це каркас білкової молекули, амінокислотні залишки якої послідовно з’єднані між собою пептидними зв’язками; 2) вторинна структура – укладка поліпептидних ланцюгів в упорядковану форму; 3) третинна структура – просторове розміщення спіралізованих та лінійних ділянок поліпептидних ланцюгів; 4) четвертинна структура – утворення білкової глобули – субодиниці, яка складається з декількох поліпептидних ланцюгів. За складом та властивостями білки поділяють на дві групи: протеїни (прості білки), які утворюють під час гідролізу тільки амінокислоти або їх похідні, та протеїди (складні білки), що являють собою сполуки простих білків і речовин небілкової природи. За розчинністю протеїни поділяють на чотири групи: 1) альбуміни – білки, добре розчинні у воді (входять до складу молока, яєць, зерна злакових та бобових культур); 2) глобуліни – білки, добре розчинні 10 % розчинами солей (лактоглобулін молока, фібриноген крові, більша частина білків насіння бобових – легумін гороху, фазеолін квасолі, гліцидин сої); 3) проламіни – білки, розчинні у 70 % водному розчині етилового спирту (гліадин пшениці, гордеїн ячменю, зеїн кукурудзи, орозеїн рису); 4) глутеліни – білки, добре розчинні у лугах (глютенін пшениці). Крім того, до простих білків відносяться протаміни, що не містять сірки, гістони, протеіноїди – нерозчинні фібрілярні білки, які входять до складу шовку (фіброїн), волосся, рогів та копит (кератин). Протеїди поділяються на нуклеопротеїди, хромопротеїди (гемоглобін крові, міоглобін м'язів), металопротеїди, глюкопротеїди (входять до складу крові, білків молока, яєць, ферментів, гормонів), фосфопротеїди (овальбумін яєць, казеїн молока) та ліпопротеїди (входять до складу лімфи, крові, нервових тканин). Функціональні властивості білків – це властивості, які визначають їх зміни під час перероблення у харчові продукти та забезпечують структуру, технологічні та споживчі властивості. До основних функціональних властивостей білків належать водо- та жирозвязувальна здатність, структуроутворювальна здатність. З гідрофільністю пов’язані набухання, розчинність, денатурація та висолювання білків. Висолювання – це процес вилучення білка з розчину під дією солей високої концентрації. Дуже важливою властивістю білків є забарвлюючі реакції, що зумовлені наявністю в білковій молекулі певних хімічних груп. До них відносяться ксантопротеїнова, біуретова, Міллонова реакція, реакція Адамкевича. Ксантопротеїнова реакція полягає в тому, що у разі оброблення білка міцною азотною кислотою з’являється жовте забарвлення, зумовлене наявністю в білку бензольних кілець. Міллонова реакція полягає в обробленні білка міллоновим реактивом (розчином металевої ртуті в азотній кислоті), який реагує з фенольними групами, утворюючи сполуки вишнево – червоного забарвлення. Біуретова реакція – поява фіолетового чи червоно – фіолетового забарвлення під дією розчину CuSO4 у лужному середовищі. Реакція Адамкевича - поява фіолетового забарвлення у разі додавання до розчину білка декількох крапель гліоксилевої кислоти та міцної сірчаної кислоти. Ця реакція залежить від наявності індолевої групи.
Дата добавления: 2015-05-24; Просмотров: 719; Нарушение авторских прав?; Мы поможем в написании вашей работы! Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет |