Биосинтез белка

Теперь, когда мы изучили строение и функции ДНК и РНК, мы можем перейти к рассмотрению одного из основных вопросов: каким образом генетическая информация реализуется в признак. Ответить на этот вопрос можно только изучив этапы биосинтеза белка.

1 На первой стадии белкового синтеза происходит транскрипция (переписывание информации с одной из цепей молекулы ДНК на про- м РНК), процесс этот как уже было сказано выше происходит под действием фермента РНК- полимераза.

2 Вторая стадия получила название процессинга и она заключается образовании зрелой или м- РНК, которая содержит только информативные участки (экзоны). Обе эти стадии происходят в ядре. Последующие стадии биосинтеза белка осуществляются в цитоплазме.

3 Трансляция – эта стадия белкового синтеза протекает в несколько стадий и требует большого количества специфических ферментов.

На первой стадии белкового синтеза, которая называется стадией активации и протекает в цитоплазме аминокислоты узнаются соответствующими т-РНК и активизируются за счет энергии АТФ. Необходимыми компонентами для этой стадии являются аминокислоты, т-РНК, фермент аминоацил тРНК – синтетаза, АТФ и ионы магния.

Вторая стадия получила название инициация полипептидной цеп. На этой стадии образуется инициирующий комплекс при этом матричная РНК и первая или инициирующая, аминоацил-т-РНК связываются со свободной рибосомной 30S – субъединицей, а затем уже происходит связь с 50S субъединицей рибосом. Необходимыми компонентами этой стадии являются:

- инициирующая аминоацил-т-РНК (у бактерий это формилметеонил –т-РНК, у эукариот это метил-т-РНК);

- мРНК;

- ГТФ;

- ионы магния;

- субъединицы рибосом;

- факторы инициации.

На третьей стадии белкового синтеза белковая цепь удлиняется (элонгация) путем последовательного присоединения новых аминоацильных остатков, которые переносятся от соответствующих аминоацил-т-РНК. Порядок и расположение аминоацильных остатков в цепи полипептида определяется последовательностью кодонов м-РНК. Рост пептидных цепей начинается с N концевого остатка. Новые остатки присоединяются к концевой COOH- группе пептидил –т-РНК.

При образовании очередной пептидной связи молекула м- РНК и пептидил –т-РНК перемещаются на рибосоме, так чтобы другой кодон занял рабочее положение. Для прохождения этой фазы необходимо:

- различные аминоацил-т-РНК, выбор, которых определяется кодонами м-РНК;

-ионы магния;

-ГТФ;

- факторы элонгации.

Заключительная стадия трансляции называется терминации, на ней происходит завершение синтеза полипептида. Сигналом терминации служат определенные кодоны м-РНК (стоп- кодоны), когда до них доходит очередь, синтез полипептида прекращается и готовая полипептидная цепь отделяется от рибосомы. Отделение полипептидил-т-РНК от рибосомы происходит при участии специфического фактора освобождения. Затем свободная 70S рибосома сходит с м-РНК и после диссоциации на 50S и 30S – субъединицы может включиться в новый цикл.

4. Эпигенез или посттрансляционная модификация полипептида. Это завершающий этап реализации генетической информации, в результате которого из синтезированного полипептида образуется функционально активная молекула белка.

Для любого белка характерны определенный аминокислотный состав и определенная аминокислотная последовательность. Хотя аминокислотная последовательность сама по себе не определяет основных свойств белковой молекулы, от которых зависит биологическая активность белка, именно ею определяется в конечном счете нативная конформация белковой молекулы.

В зависимости от конформации белки разделяются на два класса: фибрилярные и глобулярные. Фибрилярные белки это устойчивые, нерастворимые в воде. Располагаясь параллельно друг другу вдоль одной оси, полипептидные цепи, образуют длинные нити или фибриллы. К фибрилярным белкам относятся например, коллаген сухожилий и костной ткани, эластин соединительной ткани, кератин волос, ногтей и т.д. Другой класс – глобулярные белки, полипептидные цепи которых плотно свернуты в компактные сферические или глобулярные структуры. Большинство белков этого типа хорошо растворимы в водных растворах. К глобулярным белкам относятся все известные в настоящее время ферменты, антитела, гормоны и многие другие.

Для обозначения уровней структуры белка выделяют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.

Первичная структура характеризуется последовательностью аминокислотных остатков в полипептидной цепи, связанной ковалентной связью. Вторичная структура характеризует спиральную укладку полипептидных цепей, стабилизированную за счет водородных связей. Такая укладка характерна для фибрилярных белков. Третичная структура отражает способ укладки полипептидных цепей в глобулярных белках. При этом образуется компактная и плотно упакованная структура.

Четвертичная структура характеризует способ объединения отдельных полипептидных цепей в белковой молекуле. Например, гемоглобин человека состоит из четырех полипептидных цепей.

Таким образом, построение трёхмерных биоструктур на основе «одномерной» генетической информации становится возможным благодаря способности полипептидных цепей самопроизвольно принимать специфическую трёхмерную конформацию, определяемую аминокислотной последовательностью.

Белки выполняют в организме множество функций: они могут быть катализаторами химических реакций, выполняют регуляторную, транспортную, строительную, защитную функции и многие другие, без которых невозможно существование клетки и организма в целом.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ.

Благодаря успехам молекулярной генетики известно, что реализация генетической информации в признак происходит за счет биосинтеза белка.

Для синтеза белка требуется упорядоченное взаимодействие ДНК, трех классов РНК: рибосомной, транспортной и матричной, рибосом и т.д. Если все этапы биосинтеза белка происходят слаженно и без нарушений формируется нормальный признак в организме. Но иногда в процессе биосинтеза белка происходят ошибки, влекущие за собой изменение нормальной последовательности аминокислот. Результатом этого может быть образование аномального белка, который может быть лишен биологического смысла. Такой аномальный белок представляет собой результат генетической мутации. Мутантные белки нарушают нормальный метаболизм клетки. Что в конечном итоге приводит к формированию патологического признака в организме и развитию наследственной патологии.

Образец входного тестового контроль по теме:

« Организация наследственного материала у про- и эукариот и ее реализация в признак».

1. Кто из ученых впервые обнаружил ДНК в клетке:

А) Г. Мендель;

Б) Д. Уотсон;

В) Т. Морган;

Г) Ф. Мишер;

Д)Ф. Крик.

2. Укажите характерные отличия транскрипции от трансляции

1. транскрипция А) проходит в ядре;

2. трансляция Б) проходит в цитоплазме;

В) для процесса необходимо наличие фермента

РНК –полимеразы;

Г) для процесса необходимо наличие фермента

аминоацил т-РНК –синтетазы;

Д) приводит к образованию полипептида;

Е) приводит к образованию и РНК.

3. Какая нуклеиновая кислота имеет наименьшую молекулярную массу.

А) ДНК;

Б) и- РНК;

В) р- РНК;

Г) т –РНК.

4.В чем проявляется свойство вырожденности (избыточности) генетического кода?

А) один и тот же триплет кодирует не одну, а несколько аминокислот;

Б) одни и те же триплеты всегда кодируют одни и те же аминокислоты;

В) большинство аминокислот кодируются несколькими различными триплетами;

Г) несколько триплетов не кодируют ни одной аминокислоты.

5. Назовите ферментативный процесс, во время которого образуется цепь из аминокислот, связанных друг с другом в определенной последовательности:

А) транскрипция;

Б) трансляция;

В) редупликация;

Г) репарация.

ОТВЕТ: 1)-Г; 2) 1- А, В, Е. 2- Б, Г, Д. 3) –Г, 4)-В, 5)- Б

Приложение.

ОБУЧАЮЩИЕ ЗАДАЧИ:

1. Участок инициации синтеза инсулина человека в молекуле и-РНК имеет нуклеотидную последовательность: УАГ УАУ ААА УГУ УУЦ ААЦ. Какие первые аминокислоты закодированы триплетами данной и- РНК? Почему первый (инициирующий кодон) иРНК УАГ?

Дата добавления: 2015-06-27