Медико - біологічне значення білків

Алгоритм дії

Лабораторна робота

Дослід № 1. Відношення амінокислот до індикаторів.

В пробірку поміщають 2 краплі розчину амінооцтової кислоти і добавляють 1 краплю метилоранжу. Завдання: Напишіть спостереження, зробіть висновок: водні розчини амінокислот нейтральні, тому що є наявність двох функціональних груп.

Дослід № 2. Нінгідринова реакція на α - Амінокислоти. В пробірку помістить 4 краплі Гліцину та 2 краплі нінгідрину. Суміш обережно нагрійте. Продукт реакції забарвлений у синє – фіолетовий колір. Завдання: Складіть структурну формулу Гліцину, дайте назву за систематичною та тривіальною номенклатурами.

Практична робота № 3

«Білки»

Актуальність теми: Білки- це основа життя на Землі. Вони є природними біополімерами, що складаються з α-амінокислот. Біологічні функції білків вивчаються у багатьох дисциплінах медико – біологічного профілю.

Самостійна позааудиторна робота студентів: Засвоїти матеріал навчальної програми: Властивості білків. Біологічне значення.

Блок інформації: Білки (білкові речовини) — макромолекулярні природні сполуки (біополімери), структурну основу яких становлять поліпептидні ланцюги, побудовані із залишків α-аміно кислот. Класифікація білків: За складом білки поділяють на: — протеїни — прості білки (альбуміни та глобуліни), що складаються із залишків тільки амінокислот; — протеїди — складні білки, що складаються із залишків амінокислот та різних небілкових речовин. Наприклад, гемоглобін, в якому білкова частина глобін, а небілкова – гем. Пептиди включають до 10 залишків амінокислот (дипептиди, трипептиди тощо), а поліпептиди — більше 10 залишків. Поліпептиди з кількістю амінокислот 100 й вище — це і є білки. Молекулярна маса білків коливається від кількох тисяч до кількох мільйонів. У природних білках зустрічається двадцять різних амінокислот. Потенційна розмаїтість білків безмежна, оскільки кожному білку властива своя особлива амінокислотна послідовність, генетично контрольована, тобто закодована в ДНК клітини, яка виробляє даний білок. Фізичні властивості білків: Більшість білків – тверді речовини, хоча зустрічаються й рідини. Деякі розчиняються у воді, інші – ні; більшість білків розчиняються в лугах і практично не розчиняються в органічних розчинниках. Нестійкі до впливу температур. За здатністю розчинятися у воді білки поділяються на глобулярні (здатні розчинятися у воді або утворювати колоїдні розчини) і фібрилярні (нерозчинні у воді). Глобулярні білки ← Будова → Фібрилярні білки Ферменти. ← Наприклад → М’язових тканин. Антитіла. Шкірних покривів. Гормони. Волосся. Альбуміни, що містяться: Рогових покривів. в яєчному жовтку, Вовни. в сироватці крові, П’іря в молоці, в насінні рослин Хімічні властивості білків. 1. Денатурація білків. Унаслідок дії деяких факторів відбувається руйнування вторинної, третинної та четвертинної структур до первинної структури. Цей процес називається денатурацією. Вона є необоротним процесом і призводить до втрати білком біологічних функцій.

Денатурація білків відбувається під впливом різних факторів: нагрівання або впливом яких-небудь випромінювань. Сильні кислоти, сильні луги й концентровані розчини солей також спричинюють денатурацію білка.

2. Гідроліз. Найважливішою хімічною властивістю білків є їхня здатність до гідролізу – розкладанню білків до амінокислот. Відбувається в організмі в кислому середовищі (HCl) під діє ферментів: пепсину, трипсину, хімотрипсину. Приміром, у сильно кислому середовищі шлунка спочатку відбувається. денатурація білків. Потім, під дією ферментів білки розщеплюються (гідролізуються) до амінокислот. Так відбувається перетравлювання їжі.

Амінокислоти, добре розчиняючись у водному середовищі, проникають у кров і надходять до всіх тканин і клітин організму. Тут найбільше амінокислот витрачається на синтез білків різних органів і тканин, частина – на синтез гормонів, ферментів та інших біологічно активних речовин, а решта витрачається як енергетичний матеріал. Білки є основним будівельним матеріалом тваринних організмів та організму людини. 3. Якісні кольорові реакції білків.

а) Біуретова реакція на пептидні зв’язки — дія розведеного розчину купрум(ІІ) сульфату на лужний розчин білка, яка супроводжується появою фіолетово-синього забарвлення розчину, що обумовлено комплексоутворенням між йонами Купруму та поліпептидами;

б) Ксантопротеїнова реакція на ароматичні цикли — дія концентрованої нітратної кислоти з появою жовтого забарвлення; забарвлення пояснюється нітруванням циклів й утворенням нітросполук залишками амінокислот.

Усі без винятку хімічні реакції в організмі відбуваються у присутності спеціальних каталізаторів — ферментів, які являють собою білкові молекули. Вони прискорюють реакції в мільйони разів, причому кожну реакцію каталізує свій власний фермент.

Деякі білки виконують транспортні функції — переносять молекули або йони в місця синтезу або накопичення речовин. Наприклад, в крові міститься білок гемоглобін, що переносить кисень до тканин і вуглекислий газ від них, а білок міоглобін накопичує кисень у м’язах.

Білки — це будівельний матеріал клітин. З них побудовані опорні, м’язові, покривні тканини.

Білки-рецептори сприймають і передають сигнали, що надходять від сусідніх клітин або з навколишнього середовища. Наприклад, дія світла на сітківку ока сприймає білок родопсин. Лікарські препарати:

Інсулін знижує рівень глюкози, використовується при цукровому діабеті. Окситоцин зумовлює скорочення гладких м΄язів, особливо м΄язів матки. Використовується в акушерстві та гінекології.

Антибіотики граміцидин, поліміксин мають здатність вбивати або вибірково пригнічувати ріст збудників захворювання.

Завдання для позаудиторної самостійної роботи:

1.Дати визначення пептидам, білкам. Вказати рівні організації білкових молекул, зв’язки, що підтримують їх. 2. Навести класифікацію білків. 3. Властивості білків (фізичні та хімічні). 4. Медико – біологічне значення білків.

Зміст і методика проведення аудиторного заняття

Дата добавления: 2017-02-01