Вопросы и упражнения для самоподготовки и контроля усвоения темы. Цель занятия.Уметь применять знания о структурной и функциональной организации сложных белков при изучении последующих разделов биохимии

Тема 1.4. СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ

Цель занятия. Уметь применять знания о структурной и функциональной организации сложных белков при изучении последующих разделов биохимии, для раскрытия сущности «молекулярных» болезней, генной инженерии и биотехнологии. Усвоить принцип и назначение геминовой пробы Тейхмана.

Исходный уровень. См. занятие 1.2.

Повторить. Строение аминокислот, структурные уровни организации белковых молекул.

Содержание теоретического материала. 1. Простые и сложные белки. 2. Классификация сложных белков. Многообразие их биологических функций. 3. Характеристика:: гликопротеинов (на примере коллагена), фосфопротеинов (на примере казеина молока), нуклеопротеинов (на примере нуклеосом и рибосом), липопротеинов. Связи между белковой и небелковой частями. 4. Строение и функции миоглобина и гемоглобина. Структура гема, положение железа в геме. Механизм присоединения кислорода к гемоглобину. 5. Гемоглобинопатии. (*)6. Типы гемоглобинов в процессе онтогенеза и их биологическое значение.

Для усвоения материала темы следует обратить внимание на то, что:

1) Сложные белки относятся к смешанным макромолекулам, которые содержат два компонента: простой белок и небелковое вещество, соединенные между собой ковалентными или слабыми (ионными, водородными, вандерваальсовыми и др.) связями. Небелковая часть сложных белков называется простетической группой.

2) Гемоглобин присоединяет кислород из альвеолярного воздуха и с кровотоком доставляет его в ткани, а миоглобин присоединяет кислород, доставляемый гемоглобином, и транспортирует его внутрь клетки к митохондриям.

3) Присоединение кислорода вызывает изменение расположения атома железа в геме, что в свою очередь, влияет на конформацию полипептидной цепи. Для гемоглобина изменение конформации одного протомера при присоединении к нему первой молекулы кислорода вызывает согласованное изменение конформации других протомеров (кооперативные изменения), в результате облегчается присоединение следующих молекул кислорода.

1. Дайте определение сложным белкам (протеидам).

2. Как классифицируются протеиды?

3. Перечислите основные группы протеидов.

4. Что такое фосфопротеины, их структура и биологическая роль?

5. Охарактеризуйте строение липо- и гликопротеинов и их основные биологические функции.

6. Охарактеризуйте структуру хромопротеинов – гемоглобина и миоглобина и раскройте их биологическую роль.

7. Напишите формулу гема и покажите, как она связана в гемоглобине с белком (назовите аминокислоту).

8. Как построена белковая часть гемоглобина? Миоглобина?

9. Охарактеризуйте структуру макромолекулы гемоглобина и объясните кооперативность действия его четырех субъединиц при выполнении дыхательной функции. Какое это имеет биологическое значение?

10. Какую валентность имеет железо в геме? Изменяется ли она при присоединении кислорода к гемоглобину? Назовите связи железа в гемоглобине.

11. Охарактеризуйте Т-форму и R- форму гемоглобина (положение железа, связи между протомерами).

12. Назовите производные гемоглобина и охарактеризуйте их.

13. Сравните кривые насыщения гемоглобина и миоглобина кислородом от его парциального давления.

14. Какие свойства характерны для гемоглобина: а)наличие одной геминовой группировки; б) молекулярная масса в четыре раза больше, чем у миоглобина; в)из 4 ППЦ гемоглобина две одинаковые; г) каждая из субъединиц молекулы гемоглобина напоминает по своей третичной структуре молекулу миоглобина.

15. Изучите содержание и подготовтесь к проведению на занятиях лабораторной работы «Геминовая проба Тейхмана».

Литература для самоподготовки.  Лекционный материал; (1) - С. 37-43, 47-48, 114-116; (2) - С. 78-95; (3) - С. 18-21; (4) - 1т. С. 52-62.

Дата добавления: 2014-12-27