Тема 4. 8. Обмен аминокислот

Цель занятия. Сформировать знания о питательной ценности белковой пищи, механизмах ферментативного переваривания белков в желудочно-кишечном тракте, всасывании аминокислот (АК), их промежуточном обмене. Уметь применять полученные знания для анализа патологических состояний, связанных с нарушением белкового питания или обмена аминокислот в организме. Ознакомиться с методом количественного определения кислотности желудочного сока. Научиться определять активность трансаминаз в сыворотке крови.

Исходный уровень. Биологические функции белков, уровни структурной организации белка, физико-химические свойства белков, классификация аминокислот (курс биоорганической химии и биологической химии), топология и строение желез пищеварительного тракта (курс физиологии).

Повторить. Биосинтез белка. Общие пути катаболизма, ЦПЭ, классификация ферментов, обмен углеводов. Типы активации ферментов. Структурные формулы основных аминокислот.

Содержание теоретического материала. 1. Белковое питание. Суточное поступление белков с пищей. Полноценность белкового питания. Незаменимые аминокислоты. Азотистый баланс. 2. Этапы переваривания белков в желудочно-кишечном тракте. Избирательность гидролиза пептидных связей различными пептидазами. Диагностическое значение биохимического анализа желудочного сока. Всасывание аминокислот и пути их использования в организме. Гниение полипептидов и метаболизм АК в толстом отделе кишечнике. Механизм обезвреживания токсичных продуктов распада тирозина и триптофана путем конъюгации в печени с глюкуроновой и серной кислотами. (*)3. Возрастная характеристика процессов переваривания и всасывания белков. Характеристика белковой диеты детей разного возраста. Белковая недостаточность. Квашиоркор. 4. Катаболизм аминокислот. Типы дезаминирования. Окислительное дезаминирование: прямое и непрямое. Значение реакций трансаминирования. Судьба безазотистых остатков аминокислот. 5. Декарбоксилирование аминокислот. Образование биогенных аминов и механизмы их обезвреживания.

Для усвоения материала темы следует обратить внимание на то, что:

1) Полноценность белкового питания зависит от состава и соотношения аминокислот в белках и определяется наличием незаменимых аминокислот.

2) В отличие от углеводов и жиров аминокислоты и белки в организме не запасаются. Существует биохимически обоснованный фонд или пул аминокислот.

3) Основная часть эндогенных и экзогенных аминокислот в организме (~80%) используется для биосинтеза белка.

4) Ферменты, осуществляющие переваривание белков называются пептидазами (эндо- и экзопептидазами) или протеазами и секретируются в виде проферментов. Проферменты секретируются в слизистой желудка или в поджелудочной железе, а активируются частичным протеолизом – в полости желудка или тонкого кишечника соответственно.

5) Большинство ферментов панкреатического сока активируются трипсином, активная форма которого образуется при участии энтеропептидазы.

6) Катаболизм аминокислот начинается с процесса удаления аминогруппы. Общее количество аминокислот при этом уменьшается.

7) Большинство аминокислот подвергаются в клетке непрямому дезаминированию, протекающему в две стадии: трансаминирование с α-кетоглутаровой кислотой (в цитозоле) и окислительное дезаминирование Глу (в митохондриях).

7) Трансаминирование – это один из начальных этапов метаболизма аминокислот. Образующиеся из них, в результате трансаминирования, кетокислоты могут затем окисляться в ЦТК, использоваться для глюконеогенеза, участвовать в синтезе заменимых аминокислот, т.к. реакции трансаминирования обратимы. Количество аминокислот при трансаминировании не изменяется.

8) Безазотистые остатки всех 20 аминокислот сводятся, в конечном счете, к пяти продуктам, которые вступают в общий путь катаболизма.

9) Аминокислоты, которые превращаются в пируват и промежуточные продукты ЦТК, могут обеспечить глюконеогенез – гликогенные. АМК, которые проходят стадию ацетоацетата и могут быть источниками кетоновых тел – кетогенные.

10) При декарбоксилировании некоторых аминокислот образуются биологически активные вещества (амины), выполняющие разнообразные функции в организме (гормоны, медиаторы передачи нервного импульса и т.д.).

11) Обезвреживание биогенных аминов может протекать двумя путями: дезаминирование под действием МАО (моноаминоксидаза; кофермент – ФАД) и метилирование с участием SАМ (S-аденозилметионин).

12) Нарушение обмена биогенных аминов может быть одной из причин ряда заболеваний: депрессивных состояний (в нервной системе понижено содержание дофамина и норадреналина), паркинсонизма, шизофрении (в височной доле мозга содержание дофамина повышено) и др.

Дата добавления: 2014-12-27